خواص شیمیایی پروتئین ها خواص فیزیکوشیمیایی پروتئین ها

سنجاب ها پلیمرهای زیستی متشکل از بقایای اسیدهای آمینه α هستند که توسط پیوندهای پپتیدی (-CO-NH-) به یکدیگر متصل شده اند. پروتئین ها بخشی از سلول ها و بافت های همه موجودات زنده هستند. مولکول های پروتئین حاوی 20 اسید آمینه مختلف هستند.

ساختار پروتئین

پروتئین ها ساختارهای غیر قابل پایانی دارند.

ساختار پروتئین اولیهدنباله ای از واحدهای اسید آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی خطی است.

ساختار ثانویه- این پیکربندی فضایی یک مولکول پروتئین است که شبیه یک مارپیچ است که در نتیجه چرخش زنجیره پلی پپتیدی به دلیل پیوندهای هیدروژنی بین گروه ها ایجاد می شود: CO و NH.

ساختار سوم- این پیکربندی فضایی است که یک زنجیره پلی پپتیدی که به صورت مارپیچی پیچ خورده است به خود می گیرد.

ساختار کواترنری- اینها تشکیلات پلیمری از چندین ماکرومولکول پروتئینی هستند.

مشخصات فیزیکی

خواصی که پروتئین ها انجام می دهند بسیار متنوع است. برخی از پروتئین ها در آب حل می شوند و معمولا محلول های کلوئیدی تشکیل می دهند (به عنوان مثال، سفیده تخم مرغ). بقیه در محلول های نمک رقیق حل می شوند. برخی دیگر نامحلول هستند (به عنوان مثال، پروتئین های بافت پوششی).

خواص شیمیایی

دناتوره سازی- تخریب ساختار ثانویه و سوم پروتئین تحت تأثیر عوامل مختلف: دما، عمل اسیدها، نمک های فلزات سنگین، الکل ها و غیره.

در طول دناتوره شدن تحت تأثیر عوامل خارجی (دما، استرس مکانیکی، عمل عوامل شیمیایی و سایر عوامل)، تغییری در ساختارهای ثانویه، سوم و چهارم ماکرومولکول پروتئین، یعنی ساختار فضایی بومی آن رخ می دهد. ساختار اولیه و در نتیجه ترکیب شیمیایی پروتئین تغییر نمی کند. خواص فیزیکی تغییر می کند: حلالیت و توانایی هیدراتاسیون کاهش می یابد، فعالیت بیولوژیکی از بین می رود. شکل ماکرومولکول پروتئین تغییر می کند و تجمع رخ می دهد. در عین حال، فعالیت برخی از گروه ها افزایش می یابد، اثر آنزیم های پروتئولیتیک بر پروتئین ها تسهیل می شود و بنابراین، هیدرولیز آن آسان تر می شود.

در فناوری مواد غذایی، دناتوره شدن حرارتی پروتئین ها از اهمیت عملی خاصی برخوردار است که درجه آن به دما، مدت زمان گرم شدن و رطوبت بستگی دارد. این را باید هنگام ایجاد رژیم های عملیات حرارتی برای مواد خام غذایی، محصولات نیمه تمام و گاهی اوقات محصولات نهایی به خاطر داشت. فرآیندهای دناتوراسیون حرارتی نقش ویژه ای در بلانچ کردن مواد گیاهی، خشک کردن غلات، پخت نان و تولید ماکارونی دارند. دناتوره شدن پروتئین همچنین می تواند در اثر اعمال مکانیکی (فشار، مالش، تکان دادن، اولتراسوند) ایجاد شود. دناتوره شدن پروتئین در اثر عمل معرف های شیمیایی (اسیدها، قلیاها، الکل، استون) ایجاد می شود. همه این تکنیک ها به طور گسترده در مواد غذایی و بیوتکنولوژی استفاده می شود.

واکنش های کیفی به پروتئین ها:

الف) وقتی پروتئین می سوزد، بویی شبیه پرهای سوخته می دهد.

ب) پروتئین +HNO 3 → رنگ زرد

ج) محلول پروتئین + NaOH + CuSO 4 → رنگ بنفش

هیدرولیز

پروتئین + H 2 O → مخلوطی از اسیدهای آمینه

وظایف پروتئین ها در طبیعت:

· کاتالیزور (آنزیم)؛

· تنظیمی (هورمون ها)؛

· ساختاری (کراتین پشم، فیبروئین ابریشم، کلاژن)؛

موتور (اکتین، میوزین)؛

حمل و نقل (هموگلوبین)؛

· ذخیره (کازئین، آلبومین تخم مرغ)؛

· محافظ (ایمونوگلوبولین ها) و غیره.

هیدراتاسیون

فرآیند هیدراتاسیون به معنای اتصال آب توسط پروتئین ها است و آنها خواص آبدوستی از خود نشان می دهند: متورم می شوند، جرم و حجم آنها افزایش می یابد. تورم پروتئین با انحلال جزئی آن همراه است. آب دوستی هر پروتئین به ساختار آنها بستگی دارد. گروه های آمید آبدوست (-CO-NH-، پیوند پپتیدی)، آمین (NH 2) و کربوکسیل (COOH) که در ترکیب موجود هستند و بر روی سطح درشت مولکول پروتئین قرار دارند، مولکول های آب را جذب می کنند و آنها را به شدت به سطح پروتئین جهت می دهند. مولکول با احاطه گلبول های پروتئینی، یک پوسته هیدراتاسیون (آبی) از پایداری محلول های پروتئینی جلوگیری می کند. در نقطه ایزوالکتریک، پروتئین ها کمترین توانایی را برای اتصال به آب دارند؛ پوسته هیدراتاسیون اطراف مولکول های پروتئین از بین می رود، بنابراین آنها با هم ترکیب می شوند و دانه های بزرگی را تشکیل می دهند. تجمع مولکول‌های پروتئین نیز زمانی اتفاق می‌افتد که با استفاده از حلال‌های آلی خاص مانند اتیل الکل، آب‌گیری شوند. این منجر به رسوب پروتئین ها می شود. هنگامی که PH محیط تغییر می کند، ماکرومولکول پروتئین باردار می شود و ظرفیت هیدراتاسیون آن تغییر می کند.

با تورم محدود، محلول های پروتئین غلیظ سیستم های پیچیده ای به نام ژله را تشکیل می دهند. ژله ها سیال، الاستیک نیستند، دارای انعطاف پذیری، استحکام مکانیکی خاصی هستند و می توانند شکل خود را حفظ کنند. پروتئین های کروی را می توان به طور کامل هیدراته کرد، در آب حل شد (به عنوان مثال، پروتئین های شیر)، و محلول هایی با غلظت های پایین تشکیل داد. خواص آب دوست پروتئین ها در زیست شناسی و صنایع غذایی اهمیت زیادی دارد. یک ژله بسیار متحرک که عمدتاً از مولکول های پروتئین ساخته شده است، سیتوپلاسم است - محتویات نیمه مایع سلول. ژله بسیار هیدراته گلوتن خام جدا شده از خمیر گندم است و حاوی 65 درصد آب است. آب دوستی، کیفیت اصلی دانه گندم، پروتئین های دانه و آرد، نقش زیادی در ذخیره سازی و فرآوری غلات و در پخت دارد. خمیری که در نانوایی به دست می آید، پروتئینی است که در آب متورم شده است، یک ژله غلیظ حاوی دانه های نشاسته است.

کف کردن

فرآیند کف کردن توانایی پروتئین ها برای تشکیل سیستم های گاز مایع با غلظت بالا به نام فوم است. پایداری فوم که در آن پروتئین یک عامل کف کننده است، نه تنها به ماهیت و غلظت آن بستگی دارد، بلکه به دما نیز بستگی دارد. از پروتئین ها به عنوان عامل کف کننده در صنعت شیرینی سازی استفاده می شود (مارشملو، مارشمالو، سوفله) نان دارای ساختار کف است و این بر خواص طعمی آن تأثیر می گذارد.

احتراق

پروتئین ها برای تولید نیتروژن، دی اکسید کربن و آب و همچنین برخی مواد دیگر می سوزند. احتراق با بوی مشخص پرهای سوخته همراه است.

واکنش های رنگی

• زانتوپروتئین - برهمکنش چرخه های معطر و هترواتمی در یک مولکول پروتئین با اسید نیتریک غلیظ رخ می دهد که با ظاهر یک رنگ زرد همراه است.
• بیورت - محلول های ضعیف قلیایی پروتئین ها با محلول سولفات مس (II) برهمکنش می کنند تا ترکیبات پیچیده ای بین یون های Cu 2+ و پلی پپتیدها تشکیل دهند. واکنش با ظاهر یک رنگ بنفش آبی همراه است.
• هنگامی که پروتئین ها با قلیایی در حضور نمک های سرب گرم می شوند، یک رسوب سیاه رنگ حاوی گوگرد رسوب می کند.



خواص فیزیکی پروتئین ها

1. در موجودات زنده، پروتئین ها در حالت جامد و محلول یافت می شوند. بسیاری از پروتئین ها کریستال هستند، با این حال، آنها راه حل های واقعی نمی دهند، زیرا مولکول آنها بسیار بزرگ است. محلول های آبی پروتئین ها کلوئیدهای آبدوست هستند که در پروتوپلاسم سلول ها قرار دارند و اینها پروتئین های فعال هستند. پروتئین های جامد کریستالی ترکیبات ذخیره سازی هستند. پروتئین های دناتوره شده (کراتین مو، میوزین عضلانی) پروتئین های حمایت کننده هستند.

2. همه پروتئین ها، به عنوان یک قاعده، وزن مولکولی زیادی دارند. این بستگی به شرایط محیطی (t °، pH) و روش های جداسازی دارد و از ده ها هزار تا میلیون متغیر است.

3. خواص نوری. محلول های پروتئینی شار نور را می شکنند و هر چه غلظت پروتئین بیشتر باشد، شکست قوی تر است. با استفاده از این خاصیت می توانید میزان پروتئین موجود در محلول را تعیین کنید. پروتئین ها به شکل لایه های خشک، اشعه مادون قرمز را جذب می کنند. آنها توسط گروه‌های پپتیدی جذب می‌شوند. دناتوره‌سازی یک پروتئین یک بازآرایی درون مولکولی مولکول آن است، که نقض ساختار بومی است و با جدا شدن پیوند پپتیدی همراه نیست. توالی اسید آمینه پروتئین تغییر نمی کند. در نتیجه دناتوره شدن، ساختارهای ثانویه، سوم و چهارم پروتئین تشکیل شده توسط پیوندهای غیرکووالانسی مختل می شود و فعالیت بیولوژیکی پروتئین به طور کامل یا جزئی، برگشت پذیر یا غیر قابل برگشت بسته به عوامل دناتوره کننده، شدت از دست می رود. و مدت زمان عمل آنها پروتئین های نقطه ایزوالکتریک، مانند اسیدهای آمینه، الکترولیت های آمفوتری هستند که در یک میدان الکتریکی با سرعتی بسته به بار کل و pH محیط مهاجرت می کنند. در یک مقدار pH خاص برای هر پروتئین، مولکول های آن از نظر الکتریکی خنثی هستند. این مقدار pH را نقطه ایزوالکتریک پروتئین می نامند. نقطه ایزوالکتریک پروتئین به تعداد و ماهیت گروه های باردار در مولکول بستگی دارد. اگر PH محیط زیر نقطه ایزوالکتریک آن باشد، مولکول پروتئین بار مثبت دارد و اگر pH محیط بالاتر از نقطه ایزوالکتریک پروتئین باشد، بار منفی دارد. در نقطه ایزوالکتریک، پروتئین کمترین حلالیت و بالاترین ویسکوزیته را دارد که در نتیجه آسان‌ترین رسوب پروتئین از محلول - انعقاد پروتئین است. نقطه ایزوالکتریک یکی از ثابت های مشخصه پروتئین ها است. با این حال، اگر محلول پروتئین به نقطه ایزوالکتریک برسد، خود پروتئین هنوز رسوب نمی کند. این با آب دوستی مولکول پروتئین توضیح داده می شود.

• 
  فیزیکی خواص پروتئین ها. 1. در موجودات زنده سنجاب هادر حالت جامد و محلول هستند. زیاد سنجاب هابا این حال کریستال هستند ...


• 
  از نظر فیزیکی-شیمیایی خواص پروتئین هابا ماهیت مولکولی بالا، فشردگی زنجیره های پلی پپتیدی و آرایش نسبی باقی مانده های اسید آمینه تعیین می شوند.


• 
  فیزیکی خواص پروتئین ها 1. در موجودات زنده سنجاب هادر جامد و نژاد هستند. طبقه بندی پروتئین ها. کاملا طبیعی سنجاب ها(پروتئین ها) به دو دسته بزرگ تقسیم می شوند...


• 
  موادی که به هم می پیوندند سنجاب ها (سنجاب ها، کربوهیدرات ها، لیپیدها، اسیدهای نوکلئیک) - لیگاندها. فیزیکی-شیمیایی خواص پروتئین ها


• 
  ساختار اولیه حفظ می شود، اما ساختارهای بومی تغییر می کنند خواص سنجابو عملکرد مختل شده است. عواملی که منجر به دناتوره شدن می شوند پروتئین ها


• 
  فیزیکی خواص پروتئین ها 1. در موجودات زنده سنجاب هادر حالت جامد و محلول هستند... ادامه مطلب ».


• 
  از نظر فیزیکی-شیمیایی خواص پروتئین هابا ماهیت مولکولی بالا، فشردگی آنها تعیین می شود.

§ 9. خواص فیزیکی و شیمیایی پروتئین ها

پروتئین ها مولکول های بسیار بزرگی هستند و از نظر اندازه می توانند پس از نمایندگان منفرد اسیدهای نوکلئیک و پلی ساکاریدها در رتبه دوم قرار گیرند. جدول 4 ویژگی های مولکولی برخی از پروتئین ها را نشان می دهد.

جدول 4

ویژگی های مولکولی برخی از پروتئین ها

	وزن مولکولی نسبی	تعداد مدارها	تعداد باقی مانده اسیدهای آمینه
ریبونوکلئاز
میوگلوبین
کیموتریپسین
هموگلوبین
گلوتامات دهیدروژناز

مولکول های پروتئین می توانند حاوی تعداد بسیار متفاوتی از باقی مانده های اسید آمینه باشند - از 50 تا چند هزار. وزن مولکولی نسبی پروتئین ها نیز بسیار متفاوت است - از چندین هزار (انسولین، ریبونوکلئاز) تا یک میلیون (گلوتامات دهیدروژناز) یا بیشتر. تعداد زنجیره های پلی پپتیدی در پروتئین ها می تواند از یک تا چند ده و حتی هزاران متغیر باشد. بنابراین، پروتئین ویروس موزاییک تنباکو حاوی 2120 پروتومر است.

با دانستن وزن مولکولی نسبی یک پروتئین، می توان به طور تقریبی تخمین زد که چه تعداد باقی مانده اسید آمینه در ترکیب آن وجود دارد. میانگین وزن مولکولی نسبی اسیدهای آمینه تشکیل دهنده یک زنجیره پلی پپتیدی 128 است. هنگامی که یک پیوند پپتیدی تشکیل می شود، یک مولکول آب حذف می شود، بنابراین، میانگین وزن نسبی یک باقیمانده اسید آمینه 128 - 18 = 110 خواهد بود. داده ها، می توان محاسبه کرد که یک پروتئین با وزن مولکولی نسبی 100000 تقریباً از 909 باقیمانده اسید آمینه تشکیل شده است.

خواص الکتریکی مولکول های پروتئین

خواص الکتریکی پروتئین ها با وجود باقی مانده های اسید آمینه با بار مثبت و منفی در سطح آنها تعیین می شود. وجود گروه های پروتئینی باردار، بار کل مولکول پروتئین را تعیین می کند. اگر اسیدهای آمینه با بار منفی در پروتئین ها غالب باشند، مولکول آن در محلول خنثی دارای بار منفی خواهد بود و اگر آمینواسیدهای دارای بار مثبت غالب باشند، مولکول دارای بار مثبت خواهد بود. بار کل یک مولکول پروتئین نیز به اسیدیته (pH) محیط بستگی دارد. با افزایش غلظت یون های هیدروژن (افزایش اسیدیته)، تجزیه گروه های کربوکسیل سرکوب می شود:

و در همان زمان تعداد گروه های آمینه پروتونه افزایش می یابد.

بنابراین، با افزایش اسیدیته محیط، تعداد گروه های دارای بار منفی در سطح مولکول پروتئین کاهش می یابد و تعداد گروه های دارای بار مثبت افزایش می یابد. تصویر کاملاً متفاوتی با کاهش غلظت یون های هیدروژن و افزایش غلظت یون های هیدروکسید مشاهده می شود. تعداد گروه های کربوکسیل تفکیک شده افزایش می یابد

و تعداد گروه های آمینه پروتونه شده کاهش می یابد

بنابراین، با تغییر اسیدیته محیط، می توانید بار مولکول پروتئین را تغییر دهید. با افزایش اسیدیته محیط در یک مولکول پروتئین، تعداد گروه های دارای بار منفی کاهش می یابد و تعداد گروه های دارای بار مثبت افزایش می یابد، مولکول به تدریج بار منفی خود را از دست می دهد و بار مثبت به دست می آورد. هنگامی که اسیدیته محلول کاهش می یابد، عکس آن مشاهده می شود. واضح است که در مقادیر خاص pH مولکول از نظر الکتریکی خنثی خواهد بود، یعنی. تعداد گروه های دارای بار مثبت برابر با تعداد گروه های دارای بار منفی خواهد بود و بار کل مولکول صفر خواهد بود (شکل 14).

مقدار pH که در آن بار کل پروتئین صفر است، نقطه ایزوالکتریک نامیده می شود و تعیین می شود.pI.

برنج. 14. در حالت نقطه ایزوالکتریک، بار کل مولکول پروتئین صفر است.

نقطه ایزوالکتریک برای اکثر پروتئین ها در محدوده pH از 4.5 تا 6.5 است. با این حال، استثناهایی وجود دارد. در زیر نقاط ایزوالکتریک برخی از پروتئین ها آمده است:

در مقادیر pH زیر نقطه ایزوالکتریک، پروتئین بار مثبت کل را حمل می کند و در بالای آن بار منفی کل را حمل می کند.

در نقطه ایزوالکتریک، حلالیت یک پروتئین حداقل است، زیرا مولکول های آن در این حالت از نظر الکتریکی خنثی هستند و هیچ نیروی دافعه متقابلی بین آنها وجود ندارد، بنابراین می توانند به دلیل پیوندهای هیدروژنی و یونی، فعل و انفعالات آبگریز و نیروهای واندروالس در مقادیر pH متفاوت از pI، مولکول های پروتئین بار یکسانی را حمل می کنند - مثبت یا منفی. در نتیجه نیروهای دافعه الکترواستاتیکی بین مولکول ها وجود خواهد داشت و از چسبیدن آنها به یکدیگر جلوگیری می کند و حلالیت آن بیشتر می شود.

حلالیت پروتئین

پروتئین ها محلول و نامحلول در آب هستند. حلالیت پروتئین ها به ساختار آنها، مقدار pH، ترکیب نمک محلول، دما و عوامل دیگر بستگی دارد و با ماهیت گروه هایی که روی سطح مولکول پروتئین قرار دارند تعیین می شود. پروتئین های نامحلول عبارتند از کراتین (مو، ناخن، پر)، کلاژن (تاندون)، فیبروئین (کلیک کنید، تار عنکبوت). بسیاری از پروتئین های دیگر محلول در آب هستند. حلالیت با حضور گروه های باردار و قطبی در سطح آنها تعیین می شود (-COO -، -NH 3 +، -OH، و غیره). گروه های باردار و قطبی پروتئین ها مولکول های آب را جذب می کنند و یک پوسته هیدراتاسیون در اطراف آنها تشکیل می شود (شکل 15) که وجود آن حلالیت آنها در آب را مشخص می کند.

برنج. 15. تشکیل یک پوسته هیدراتاسیون در اطراف یک مولکول پروتئین.

حلالیت پروتئین تحت تأثیر وجود نمک های خنثی (Na 2 SO 4، (NH 4) 2 SO 4 و غیره) در محلول است. در غلظت‌های کم نمک، حلالیت پروتئین افزایش می‌یابد (شکل 16)، زیرا در چنین شرایطی درجه تفکیک گروه‌های قطبی افزایش می‌یابد و گروه‌های باردار از مولکول‌های پروتئین محافظت می‌شوند، در نتیجه برهمکنش پروتئین-پروتئین را کاهش می‌دهد، که باعث تشکیل دانه‌ها و پروتئین می‌شود. ته نشینی. در غلظت های بالای نمک، حلالیت پروتئین کاهش می یابد (شکل 16) به دلیل تخریب پوسته هیدراتاسیون، که منجر به تجمع مولکول های پروتئین می شود.

برنج. 16. وابستگی حلالیت پروتئین به غلظت نمک

پروتئین هایی وجود دارند که فقط در محلول های نمکی حل می شوند و در آب خالص حل نمی شوند، به این گونه پروتئین ها گفته می شود. گلوبولین ها. پروتئین های دیگری نیز وجود دارد - آلبومین هابر خلاف گلوبولین ها در آب تمیز بسیار محلول هستند.
حلالیت پروتئین ها به pH محلول ها نیز بستگی دارد. همانطور که قبلاً اشاره کردیم، پروتئین ها دارای حداقل انحلال در نقطه ایزوالکتریک هستند که با عدم وجود دافعه الکترواستاتیکی بین مولکول های پروتئین توضیح داده می شود.
تحت شرایط خاصی، پروتئین ها می توانند ژل تشکیل دهند. هنگامی که یک ژل تشکیل می شود، مولکول های پروتئین شبکه متراکمی را تشکیل می دهند که فضای داخلی آن با یک حلال پر شده است. ژل ها به عنوان مثال توسط ژلاتین (از این پروتئین برای تهیه ژله استفاده می شود) و پروتئین های شیر هنگام تهیه شیر دلمه تشکیل می شوند.
دما نیز بر حلالیت پروتئین تأثیر می گذارد. هنگامی که در معرض دمای بالا قرار می گیرند، بسیاری از پروتئین ها به دلیل اختلال در ساختار آنها رسوب می کنند، اما در قسمت بعدی در این مورد با جزئیات بیشتری صحبت خواهیم کرد.

دناتوره شدن پروتئین

بیایید پدیده ای را در نظر بگیریم که برای ما کاملاً شناخته شده است. وقتی سفیده تخم مرغ گرم می شود، کم کم کدر می شود و به شکل کشک جامد در می آید. سفیده تخم مرغ منعقد شده - آلبومین تخم مرغ - پس از سرد شدن نامحلول است، در حالی که قبل از گرم کردن سفیده تخم مرغ به خوبی در آب حل می شود. همین پدیده زمانی رخ می دهد که تقریباً تمام پروتئین های کروی گرم شوند. تغییراتی که در حین گرمایش رخ می دهد را می گویند دناتوره سازی. پروتئین ها در حالت طبیعی خود نامیده می شوند بومیپروتئین ها و پس از دناتوره شدن - دناتوره شده.
در حین دناتوره شدن، ترکیب بومی پروتئین ها در نتیجه گسیختگی پیوندهای ضعیف (برهم کنش های یونی، هیدروژنی، آبگریز) مختل می شود. در نتیجه این فرآیند، ساختارهای چهارم، سوم و ثانویه پروتئین می توانند از بین بروند. ساختار اولیه حفظ شده است (شکل 17).

برنج. 17. دناتوره شدن پروتئین

در طول دناتوره شدن، رادیکال های اسید آمینه آبگریز واقع در عمق مولکول در پروتئین های بومی روی سطح ظاهر می شوند و در نتیجه شرایطی برای تجمع ایجاد می شود. توده های مولکول های پروتئین رسوب می کنند. دناتوره شدن با از دست دادن عملکرد بیولوژیکی پروتئین همراه است.

دناتوره شدن پروتئین می تواند نه تنها در اثر افزایش دما، بلکه توسط عوامل دیگر نیز ایجاد شود. اسیدها و قلیاها می توانند باعث دناتوره شدن پروتئین شوند: در نتیجه عمل آنها، گروه های یون زا دوباره شارژ می شوند که منجر به شکستن پیوندهای یونی و هیدروژنی می شود. اوره پیوندهای هیدروژنی را از بین می برد که در نتیجه پروتئین ها ساختار اصلی خود را از دست می دهند. عوامل دناتوره کننده حلال های آلی و یون های فلزات سنگین هستند: حلال های آلی پیوندهای آبگریز را از بین می برند و یون های فلزات سنگین با پروتئین ها کمپلکس های نامحلول تشکیل می دهند.

همراه با دناتوره شدن، یک فرآیند معکوس نیز وجود دارد - تجدید طبیعتهنگامی که عامل دناتوره کننده حذف شود، ساختار اصلی اولیه را می توان بازسازی کرد. به عنوان مثال، هنگامی که محلول به آرامی تا دمای اتاق خنک می شود، ساختار بومی و عملکرد بیولوژیکی تریپسین بازسازی می شود.

پروتئین ها همچنین می توانند در طی فرآیندهای زندگی عادی در یک سلول دناتوره شوند. واضح است که از دست دادن ساختار و عملکرد بومی پروتئین ها یک رویداد بسیار نامطلوب است. در این راستا، لازم به ذکر است پروتئین های ویژه - همراهان. این پروتئین ها قادر به شناسایی پروتئین های نیمه دناتوره شده هستند و با اتصال به آنها، ترکیب اصلی خود را بازیابی می کنند. چپرون ها همچنین پروتئین هایی را که در دناتوره شدن پیشرفت کرده اند شناسایی کرده و آنها را به لیزوزوم ها منتقل می کنند، جایی که تجزیه می شوند (تجزیه می شوند). چپرون ها همچنین نقش مهمی در تشکیل ساختارهای سوم و چهارم در طول سنتز پروتئین دارند.

جالب است بدانید! در حال حاضر، اغلب به بیماری مانند بیماری جنون گاوی اشاره می شود. این بیماری توسط پریون ها ایجاد می شود. آنها می توانند بیماری های دیگری با ماهیت تخریب کننده عصبی را در حیوانات و انسان ایجاد کنند. پریون ها عوامل عفونی با طبیعت پروتئینی هستند. پریونی که وارد سلول می شود باعث تغییر شکل همتای سلولی خود می شود که خود به پریون تبدیل می شود. این گونه بیماری ایجاد می شود. پروتئین پریون از نظر ساختار ثانویه با پروتئین سلولی متفاوت است. شکل پریونی پروتئین عمدتاً داردبساختار چین خورده و سلولیآ-مارپیچ

قبل از صحبت در مورد مهمترین خواص فیزیکی و شیمیایی پروتئین، باید بدانید که از چه چیزی تشکیل شده و ساختار آن چیست. پروتئین ها یک بیوپلیمر طبیعی مهم هستند؛ اسیدهای آمینه به عنوان پایه و اساس آنها عمل می کنند.

اسیدهای آمینه چیست؟

اینها ترکیبات آلی هستند که حاوی گروه های کربوکسیل و آمین هستند. با تشکر از گروه اول آنها کربن، اکسیژن و هیدروژن، و دیگری - نیتروژن و هیدروژن دارند. اسیدهای آمینه آلفا مهمترین آنها در نظر گرفته می شوند زیرا برای تشکیل پروتئین ها مورد نیاز هستند.

اسیدهای آمینه ضروری به نام اسیدهای آمینه پروتئین زا وجود دارد. بنابراین آنها مسئول ظاهر پروتئین ها هستند. تنها 20 مورد از آنها وجود دارد، اما آنها می توانند ترکیبات پروتئینی بی شماری را تشکیل دهند. با این حال، هیچ یک از آنها کاملاً مشابه دیگری نخواهد بود. این به لطف ترکیب عناصر موجود در این اسیدهای آمینه امکان پذیر است.

سنتز آنها در بدن اتفاق نمی افتد. بنابراین همراه با غذا به آنجا می رسند. اگر فردی آنها را در مقادیر ناکافی دریافت کند، ممکن است عملکرد طبیعی سیستم های مختلف مختل شود. پروتئین ها از طریق واکنش پلی تراکم تشکیل می شوند.

پروتئین ها و ساختار آنها

قبل از اینکه به خواص فیزیکی پروتئین ها بپردازیم، بهتر است تعریف دقیق تری از این ترکیب آلی ارائه دهیم. پروتئین ها یکی از مهم ترین ترکیبات بیورگانیک هستند که به دلیل اسیدهای آمینه تشکیل می شوند و در بسیاری از فرآیندهایی که در بدن اتفاق می افتد شرکت می کنند.

ساختار این ترکیبات به ترتیبی که بقایای اسید آمینه متناوب می شوند بستگی دارد. در نتیجه، به نظر می رسد این است:

• اولیه (خطی)؛
• ثانویه (مارپیچ)؛
• سوم (کروبی).

طبقه بندی آنها

با توجه به تنوع بسیار زیاد ترکیبات پروتئینی و درجات مختلف پیچیدگی ترکیبات و ساختارهای مختلف آنها، برای راحتی، طبقه بندی هایی وجود دارد که بر این ویژگی ها تکیه دارند.

ترکیب آنها به شرح زیر است:

• ساده؛
• مجموعه ای که به نوبه خود به موارد زیر تقسیم می شوند:

1. ترکیبی از پروتئین و کربوهیدرات؛
2. ترکیبی از پروتئین و چربی؛
3. اتصال مولکول های پروتئین و اسیدهای نوکلئیک

بر حسب حلالیت:

• محلول در آب؛
• محلول در چربی

شرح مختصری از ترکیبات پروتئینی

قبل از پرداختن به خواص فیزیکی و شیمیایی پروتئین ها، توضیح مختصری به آنها مفید خواهد بود. البته خواص آنها برای عملکرد طبیعی یک موجود زنده مهم است. در حالت اولیه، اینها مواد جامدی هستند که یا در مایعات مختلف حل می شوند یا نه.

اگر به طور خلاصه در مورد خواص فیزیکی پروتئین ها صحبت کنیم، سپس آنها بسیاری از مهمترین فرآیندهای بیولوژیکی بدن را تعیین می کنند. به عنوان مثال، مانند حمل و نقل مواد، عملکرد ساخت و ساز و غیره. خواص فیزیکی پروتئین ها به محلول بودن یا نبودن آنها بستگی دارد. در ادامه در مورد این ویژگی ها نوشته خواهد شد.

خواص فیزیکی پروتئین ها

قبلاً در مورد وضعیت تجمع و حلالیت آنها در بالا نوشته شده است. بنابراین به سراغ ویژگی های زیر می رویم:

1. آنها وزن مولکولی زیادی دارند که به شرایط محیطی خاصی بستگی دارد.
2. حلالیت آنها دامنه وسیعی دارد، در نتیجه الکتروفورز، روشی که توسط آن پروتئین ها از مخلوط جدا می شوند، امکان پذیر می شود.

خواص شیمیایی ترکیبات پروتئینی

خوانندگان اکنون می دانند که پروتئین ها چه ویژگی های فیزیکی دارند. اکنون باید در مورد مواد شیمیایی به همان اندازه مهم صحبت کنیم. آنها در زیر فهرست شده اند:

1. دناتوره سازی. انعقاد پروتئین تحت تأثیر دمای بالا، اسیدهای قوی یا قلیاها. در طی دناتوراسیون، تنها ساختار اولیه حفظ می شود و تمام خواص بیولوژیکی پروتئین ها از بین می رود.
2. هیدرولیز. در نتیجه، پروتئین های ساده و اسیدهای آمینه تشکیل می شوند، زیرا ساختار اولیه از بین می رود. اساس فرآیند هضم است.
3. واکنش های کیفی برای تعیین پروتئین. تنها دو مورد از آنها وجود دارد و سومی برای شناسایی گوگرد در این ترکیبات مورد نیاز است.
4. واکنش بیورتپروتئین ها در معرض رسوب هیدروکسید مس هستند. نتیجه یک رنگ بنفش است.
5. واکنش زانتوپروتئین. اثر با استفاده از اسید نیتریک غلیظ انجام می شود. این واکنش منجر به یک رسوب سفید می شود که با حرارت دادن زرد می شود. و اگر یک محلول آبی آمونیاک اضافه کنید، یک رنگ نارنجی ظاهر می شود.
6. تعیین گوگرد در پروتئین ها. هنگامی که پروتئین ها می سوزند، بوی "شاخ سوخته" شروع به احساس می کند. این پدیده با این واقعیت توضیح داده می شود که آنها حاوی گوگرد هستند.

بنابراین اینها همه خصوصیات فیزیکی و شیمیایی پروتئین ها بودند. اما، البته، تنها به خاطر آنها نیست که مهم ترین اجزای یک موجود زنده به حساب می آیند. آنها مهمترین عملکردهای بیولوژیکی را تعیین می کنند.

خواص بیولوژیکی پروتئین ها

ما خواص فیزیکی پروتئین ها را در شیمی بررسی کردیم. اما در مورد تأثیر آنها بر بدن و اینکه چرا بدون آنها به طور کامل عمل نمی کند نیز ارزش دارد. وظایف پروتئین ها به شرح زیر است:

1. آنزیمی بیشتر واکنش‌ها در بدن با مشارکت آنزیم‌هایی که منشا پروتئینی دارند، رخ می‌دهد.
2. حمل و نقل این عناصر مولکول های مهم دیگری را به بافت ها و اندام ها می رسانند. یکی از مهم ترین پروتئین های انتقال هموگلوبین است.
3. ساختاری. پروتئین ها ماده اصلی ساختمان برای بسیاری از بافت ها (عضله، پوشش، حمایت) هستند.
4. محافظ آنتی بادی ها و آنتی توکسین ها نوع خاصی از ترکیبات پروتئینی هستند که اساس ایمنی را تشکیل می دهند.
5. علامت گیرنده هایی که وظیفه عملکرد اندام های حسی را بر عهده دارند نیز در ساختار خود پروتئین دارند.
6. ذخیره سازی این عملکرد توسط پروتئین های خاصی انجام می شود که می توانند مواد ساختمانی و منابع انرژی اضافی در طول توسعه موجودات جدید باشند.

پروتئین ها می توانند به چربی ها و کربوهیدرات ها تبدیل شوند. اما آنها نمی توانند به سنجاب تبدیل شوند. بنابراین، فقدان این ترکیبات خاص برای یک موجود زنده خطرناک است. انرژی آزاد شده اندک است و از این نظر نسبت به چربی ها و کربوهیدرات ها پایین تر است. با این حال، آنها منبع اسیدهای آمینه ضروری در بدن هستند.

چگونه بفهمیم که پروتئین کافی در بدن وجود ندارد؟ سلامتی فرد رو به وخامت می گذارد، خستگی و خستگی سریع وارد می شود. منابع عالی پروتئین انواع مختلف گندم، گوشت و محصولات ماهی، لبنیات، تخم مرغ و برخی از انواع حبوبات است.

دانستن نه تنها خواص فیزیکی پروتئین ها، بلکه خواص شیمیایی و همچنین اهمیت آنها از نظر بیولوژیکی برای بدن بسیار مهم است. ترکیبات پروتئینی منحصر به فرد هستند زیرا منابع اسیدهای آمینه ضروری هستند که برای عملکرد طبیعی بدن انسان ضروری هستند.

سنجاب ها- پلی پپتیدهای طبیعی با وزن مولکولی عظیم. آنها بخشی از همه موجودات زنده هستند و عملکردهای بیولوژیکی مختلفی را انجام می دهند.

ساختار پروتئین

پروتئین ها دارای 4 سطح ساختار هستند:

• ساختار اولیه پروتئین- توالی خطی اسیدهای آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی، تا شده در فضا:

• ساختار ثانویه پروتئین- ترکیب زنجیره پلی پپتیدی، زیرا چرخش در فضا به دلیل پیوندهای هیدروژنی بین N.H.و COدر گروه. 2 روش نصب وجود دارد: α -مارپیچ و β - ساختار

• ساختار سوم پروتئینیک نمایش سه بعدی از یک چرخش است α -مارپیچ یا β -ساختارها در فضا:

این ساختار توسط پل های دی سولفید -S-S- بین باقی مانده های سیستئین تشکیل می شود. یون های دارای بار مخالف در تشکیل چنین ساختاری شرکت می کنند.

• ساختار چهارتایی پروتئینبه دلیل تعامل بین زنجیره های پلی پپتیدی مختلف ایجاد می شود:

سنتز پروتئین.

سنتز بر اساس یک روش فاز جامد است که در آن اولین اسید آمینه بر روی یک حامل پلیمری ثابت می شود و اسیدهای آمینه جدید به ترتیب به آن اضافه می شود. سپس پلیمر از زنجیره پلی پپتیدی جدا می شود.

خواص فیزیکی پروتئین

خواص فیزیکی یک پروتئین با ساختار آن تعیین می شود، بنابراین پروتئین ها به دو دسته تقسیم می شوند کروی(محلول در آب) و فیبریلار(نامحلول در آب).

خواص شیمیایی پروتئین ها

1. دناتوره شدن پروتئین(تخریب ساختار ثانویه و سوم با حفظ اولیه). نمونه ای از دناتوره شدن، انعقاد سفیده تخم مرغ هنگام جوشاندن تخم مرغ است.

2. هیدرولیز پروتئین- تخریب غیر قابل برگشت ساختار اولیه در محلول اسیدی یا قلیایی با تشکیل اسیدهای آمینه. به این ترتیب می توانید ترکیب کمی پروتئین ها را تعیین کنید.

3. واکنش های کیفی:

واکنش بیورت- برهمکنش پیوند پپتیدی و نمک های مس (II) در محلول قلیایی. در پایان واکنش، محلول به رنگ بنفش در می آید.

واکنش زانتوپروتئین- هنگام واکنش با اسید نیتریک، رنگ زرد مشاهده می شود.

اهمیت بیولوژیکی پروتئین

1. پروتئین ها یک ماده ساختمانی هستند؛ ماهیچه ها، استخوان ها و بافت ها از آن ساخته می شوند.

2. پروتئین ها - گیرنده ها. آنها سیگنال هایی را که از سلول های همسایه از محیط می آید را منتقل و درک می کنند.

3. پروتئین ها نقش مهمی در سیستم ایمنی بدن دارند.

4. پروتئین ها عملکردهای انتقال را انجام می دهند و مولکول ها یا یون ها را به محل سنتز یا انباشتگی منتقل می کنند. (هموگلوبین اکسیژن را به بافت ها می رساند.)

5. پروتئین - کاتالیزور - آنزیم. اینها کاتالیزورهای انتخابی بسیار قدرتمندی هستند که میلیون ها بار واکنش ها را سرعت می بخشند.

تعدادی آمینو اسید وجود دارد که نمی توانند در بدن سنتز شوند - غیر قابل تعویضآنها فقط از غذا به دست می آیند: تیزین، فنیل آلانین، متینین، والین، لوسین، تریپتوفان، ایزولوسین، ترئونین.