Propriétés physiques des protéines. Les propriétés chimiques les plus importantes des protéines

5. Fonction de régulation. Les protéines remplissent les fonctions de substances de signalisation - certaines hormones, histohormones et neurotransmetteurs, sont des récepteurs de substances de signalisation de toute structure et assurent une transmission ultérieure du signal dans les chaînes de signaux biochimiques de la cellule. Les exemples incluent la somatotropine, l’hormone de croissance, l’hormone insuline, les récepteurs cholinergiques H et M.

6. Fonction moteur. À l'aide de protéines, les processus de contraction et autres mouvements biologiques sont réalisés. Les exemples incluent la tubuline, l’actine et la myosine.

7. Fonction de rechange. Les plantes contiennent des protéines de réserve, qui sont des nutriments précieux ; chez les animaux, les protéines musculaires servent de nutriments de réserve qui sont mobilisés en cas d'absolue nécessité.

Les protéines se caractérisent par la présence de plusieurs niveaux d'organisation structurelle.

Structure primaire Une protéine est une séquence de résidus d’acides aminés dans une chaîne polypeptidique. Une liaison peptidique est une liaison carboxamide entre le groupe α-carboxyle d'un acide aminé et le groupe α-amino d'un autre acide aminé.

alanylphénylalanylcysteylproline

En haut liaison peptide il y a plusieurs fonctionnalités:

a) il est stabilisé par résonance et se situe donc pratiquement dans le même plan - planaire ; la rotation autour de la liaison C-N nécessite beaucoup d'énergie et est difficile ;

b) la liaison -CO-NH- a un caractère particulier, elle est plus petite qu'une liaison régulière, mais plus grande qu'une double, c'est-à-dire qu'il existe une tautomérie céto-énol :

c) les substituants par rapport à la liaison peptidique sont en transe-position;

d) le squelette peptidique est entouré de chaînes latérales de nature différente, interagissant avec les molécules de solvant environnantes, les groupes carboxyle et amino libres sont ionisés, formant des centres cationiques et anioniques de la molécule protéique. En fonction de leur rapport, la molécule de protéine reçoit une charge totale positive ou négative et est également caractérisée par l'une ou l'autre valeur du pH de l'environnement lorsqu'elle atteint le point isoélectrique de la protéine. Les radicaux forment des ponts sel, éther et disulfure à l'intérieur de la molécule protéique et déterminent également la gamme de réactions caractéristiques des protéines.

Actuellement convenu de considérer les polymères constitués de 100 résidus d'acides aminés ou plus comme protéines, les polypeptides - les polymères constitués de 50 à 100 résidus d'acides aminés, les peptides de faible poids moléculaire - les polymères constitués de moins de 50 résidus d'acides aminés.

Quelques faible poids moléculaire les peptides jouent un rôle biologique indépendant. Exemples de certains de ces peptides :

Glutathion - γ-glu-cis-gly - un l'un des peptides intracellulaires les plus répandus, participe aux processus redox dans les cellules et au transfert d'acides aminés à travers les membranes biologiques.

Carnosine - β-ala-his - peptide, contenu dans les muscles des animaux, élimine les produits de dégradation des peroxydes lipidiques, accélère le processus de dégradation des glucides dans les muscles et participe au métabolisme énergétique des muscles sous forme de phosphate.

La vasopressine est une hormone du lobe postérieur de l'hypophyse, impliquée dans la régulation du métabolisme de l'eau dans l'organisme :

Phalloïdine- le polypeptide d'agaric de mouche toxique, en concentrations négligeables, provoque la mort de l'organisme en raison de la libération d'enzymes et d'ions potassium par les cellules :

Gramicidine - antibiotique, agissant sur de nombreuses bactéries à Gram positif, modifie la perméabilité des membranes biologiques aux composés de faible poids moléculaire et provoque la mort cellulaire :

Méth-enképhaline - tyr-gly-gly-phen-met - un peptide synthétisé dans les neurones et réduisant la douleur.

Structure secondaire des protéines est une structure spatiale formée à la suite d’interactions entre les groupes fonctionnels du squelette peptidique.

La chaîne peptidique contient de nombreux groupes CO et NH de liaisons peptidiques, chacun étant potentiellement capable de participer à la formation de liaisons hydrogène. Il existe deux principaux types de structures qui permettent que cela se produise : une hélice α, dans laquelle la chaîne est enroulée comme un cordon téléphonique, et une structure β pliée, dans laquelle des sections allongées d'une ou plusieurs chaînes sont posées côte à côte. côté. Ces deux structures sont très stables.

L'hélice α est caractérisée par emballage extrêmement dense d'une chaîne polypeptidique torsadée ; pour chaque tour d'hélice droite, il y a 3,6 résidus d'acides aminés, dont les radicaux sont toujours dirigés vers l'extérieur et légèrement vers l'arrière, c'est-à-dire vers le début de la chaîne polypeptidique.

Principales caractéristiques de l’hélice α :

1) l'hélice α est stabilisée par des liaisons hydrogène entre l'atome d'hydrogène au niveau de l'azote du groupe peptidique et l'oxygène carbonyle du résidu situé à quatre positions le long de la chaîne ;

2) tous les groupes peptidiques participent à la formation d'une liaison hydrogène, cela garantit une stabilité maximale de l'hélice α ;

3) tous les atomes d'azote et d'oxygène des groupes peptidiques sont impliqués dans la formation de liaisons hydrogène, ce qui réduit considérablement le caractère hydrophile des régions hélicoïdales et augmente leur hydrophobie ;

4) l'hélice α se forme spontanément et constitue la conformation la plus stable de la chaîne polypeptidique, correspondant à l'énergie libre minimale ;

5) dans une chaîne polypeptidique d'acides L-aminés, l'hélice droite, que l'on trouve habituellement dans les protéines, est beaucoup plus stable que l'hélice gauche.

Possibilité de formation d'hélice α déterminé par la structure primaire de la protéine. Certains acides aminés empêchent la torsion du squelette peptidique. Par exemple, les groupes carboxyle adjacents du glutamate et de l'aspartate se repoussent mutuellement, ce qui empêche la formation de liaisons hydrogène dans l'hélice α. Pour la même raison, l'hélicalisation de la chaîne est difficile dans les endroits où les résidus de lysine et d'arginine chargés positivement sont proches les uns des autres. Cependant, la proline joue le rôle le plus important dans la perturbation de l'hélice α. Premièrement, dans la proline, l’atome d’azote fait partie d’un anneau rigide qui empêche la rotation autour de la liaison N-C, et deuxièmement, la proline ne forme pas de liaison hydrogène en raison de l’absence d’hydrogène au niveau de l’atome d’azote.

La feuille β est une structure en couches, formé par des liaisons hydrogène entre des fragments peptidiques disposés linéairement. Les deux chaînes peuvent être indépendantes ou appartenir à la même molécule polypeptidique. Si les chaînes sont orientées dans la même direction, alors une telle structure β est dite parallèle. Dans le cas de directions de chaîne opposées, c'est-à-dire lorsque l'extrémité N-terminale d'une chaîne coïncide avec l'extrémité C-terminale d'une autre chaîne, la structure β est appelée antiparallèle. Une feuille β antiparallèle avec des ponts hydrogène presque linéaires est énergétiquement plus préférable.

Feuille β parallèle Feuille β antiparallèle

Contrairement à l'hélice α saturée de liaisons hydrogène, chaque section de la chaîne du feuillet β est ouverte à la formation de liaisons hydrogène supplémentaires. Les radicaux latéraux des acides aminés sont orientés presque perpendiculairement au plan du feuillet, alternativement de haut en bas.

Dans les zones où la chaîne peptidique se plie assez brusquement, contenant souvent une boucle β. Il s'agit d'un court fragment dans lequel 4 résidus d'acides aminés sont courbés à 180° et stabilisés par un pont hydrogène entre le premier et le quatrième résidu. Les gros radicaux d'acides aminés interfèrent avec la formation de la boucle β, elle comprend donc le plus souvent le plus petit acide aminé, la glycine.

Structure suprasecondaire des protéines- il s'agit d'un ordre spécifique d'alternance de structures secondaires. Un domaine est compris comme une partie distincte d’une molécule protéique possédant un certain degré d’autonomie structurelle et fonctionnelle. Les domaines sont désormais considérés comme des éléments fondamentaux de la structure des molécules protéiques, et la relation et la nature de l'arrangement des hélices α et des feuillets β permettent davantage de comprendre l'évolution des molécules protéiques et les relations phylogénétiques qu'une comparaison des structures primaires.

La tâche principale de l'évolution est concevoir de plus en plus de nouvelles protéines. Il existe une chance infinitésimale de synthétiser accidentellement une séquence d’acides aminés qui satisferait aux conditions d’emballage et assurerait l’accomplissement des tâches fonctionnelles. Par conséquent, il est courant de trouver des protéines ayant des fonctions différentes mais une structure si similaire qu’elles semblent avoir eu un ancêtre commun ou avoir évolué les unes à partir des autres. Il semble que l’évolution, confrontée à la nécessité de résoudre un certain problème, préfère ne pas concevoir dès le départ des protéines à cet effet, mais adapter à cet effet des structures déjà bien établies, en les adaptant à de nouveaux objectifs.

Quelques exemples de structures suprasecondaires fréquemment répétées :

1) αα' - protéines contenant uniquement des hélices α (myoglobine, hémoglobine) ;

2) ββ' - protéines contenant uniquement des structures β (immunoglobulines, superoxyde dismutase) ;

3) βαβ' - structure en tonneau β, chaque couche β est située à l'intérieur du tonneau et est reliée à une hélice α située à la surface de la molécule (triose phosphoisomérase, lactate déshydrogénase) ;

4) "doigt de zinc" - un fragment protéique constitué de 20 résidus d'acides aminés, l'atome de zinc est lié à deux résidus de cystéine et à deux résidus d'histidine, ce qui entraîne la formation d'un "doigt" d'environ 12 résidus d'acides aminés, qui peut se lier aux régions régulatrices de la molécule d'ADN ;

5) "fermeture éclair leucine" - les protéines en interaction ont une région hélicoïdale α contenant au moins 4 résidus leucine, elles sont situées à 6 acides aminés les unes des autres, c'est-à-dire qu'elles sont à la surface un tour sur deux et peuvent former des liaisons hydrophobes avec les résidus leucine une autre protéine. À l’aide de fermetures à glissière de leucine, par exemple, des molécules de protéines histones fortement basiques peuvent être complexées, surmontant ainsi une charge positive.

Structure tertiaire des protéines- c'est la disposition spatiale de la molécule protéique, stabilisée par les liaisons entre les radicaux latéraux des acides aminés.

Types de liaisons qui stabilisent la structure tertiaire d'une protéine :

liaisons d'interaction disulfure hydrophobe d'hydrogène électrostatique liaisons d'interactions

En fonction du pliage La structure tertiaire des protéines peut être classée en deux types principaux : fibrillaire et globulaire.

Protéines fibrillaires- de longues molécules filiformes insolubles dans l'eau, dont les chaînes polypeptidiques sont allongées le long d'un axe. Il s'agit principalement de protéines structurelles et contractiles. Quelques exemples des protéines fibrillaires les plus courantes :

1. α- Kératines. Synthétisé par les cellules épidermiques. Ils représentent presque tout le poids sec des cheveux, de la fourrure, des plumes, des cornes, des ongles, des griffes, des piquants, des écailles, des sabots et de la carapace de la tortue, ainsi qu'une partie importante du poids de la couche externe de la peau. Il s'agit de toute une famille de protéines, elles sont similaires dans leur composition en acides aminés, contiennent de nombreux résidus de cystéine et ont la même disposition spatiale des chaînes polypeptidiques.

Dans les cellules ciliées, les chaînes polypeptidiques de la kératine d'abord organisé en fibres, à partir desquelles des structures sont ensuite formées comme une corde ou un câble torsadé, remplissant finalement tout l'espace de la cellule. Les cellules ciliées s'aplatissent et finissent par mourir, et les parois cellulaires forment une gaine tubulaire appelée cuticule autour de chaque cheveu. Dans l'α-kératine, les chaînes polypeptidiques ont la forme d'une hélice α, tordues les unes autour des autres en un câble à trois conducteurs avec formation de liaisons disulfure croisées.

Les résidus N-terminaux sont situés d'un côté (parallèle). Les kératines sont insolubles dans l'eau en raison de la prédominance d'acides aminés dans leur composition avec des radicaux latéraux non polaires qui font face à la phase aqueuse. Pendant la permanente, les processus suivants se produisent : d'abord, les ponts disulfure sont détruits par réduction avec des thiols, puis, lorsque les cheveux prennent la forme requise, ils sont séchés par chauffage, tandis qu'en raison de l'oxydation avec l'oxygène de l'air, de nouveaux ponts disulfure se forment , qui conservent la forme de la coiffure.

2. β-Kératines. Ceux-ci incluent la fibroïne de soie et de toile d’araignée. Ce sont des couches à plis β antiparallèles avec une prédominance de glycine, d'alanine et de sérine dans la composition.

3. Collagène. La protéine la plus courante chez les animaux supérieurs et la principale protéine fibrillaire des tissus conjonctifs. Le collagène est synthétisé dans les fibroblastes et les chondrocytes, des cellules spécialisées du tissu conjonctif, dont il est ensuite expulsé. Les fibres de collagène se trouvent dans la peau, les tendons, le cartilage et les os. Elles ne s'étirent pas, sont plus résistantes que le fil d'acier et les fibrilles de collagène se caractérisent par des stries transversales.

Lorsqu'il est bouilli dans l'eau, fibreux, le collagène insoluble et indigeste est transformé en gélatine par hydrolyse de certaines liaisons covalentes. Le collagène contient 35 % de glycine, 11 % d'alanine, 21 % de proline et de 4-hydroxyproline (un acide aminé propre au collagène et à l'élastine). Cette composition détermine la valeur nutritionnelle relativement faible de la gélatine en tant que protéine alimentaire. Les fibrilles de collagène sont composées de sous-unités polypeptidiques répétitives appelées tropocollagène. Ces sous-unités sont disposées le long de la fibrille sous la forme de faisceaux parallèles tête-bêche. Le déplacement des têtes donne les stries transversales caractéristiques. Les vides de cette structure, si nécessaire, peuvent servir de site de dépôt de cristaux d'hydroxyapatite Ca 5 (OH)(PO 4) 3, qui joue un rôle important dans la minéralisation osseuse.

Les sous-unités du tropocollagène sont constituées de de trois chaînes polypeptidiques étroitement enroulées en une corde à trois brins, distincte des kératines α et β. Dans certains collagènes, les trois chaînes ont la même séquence d’acides aminés, tandis que dans d’autres, seules deux chaînes sont identiques et la troisième est différente. La chaîne polypeptidique du tropocollagène forme une hélice gauche, avec seulement trois résidus d'acides aminés par tour en raison des courbures de chaîne provoquées par la proline et l'hydroxyproline. Les trois chaînes sont reliées entre elles, en plus des liaisons hydrogène, par une liaison de type covalent formée entre deux résidus lysine situés dans des chaînes adjacentes :

À mesure que nous vieillissons, un nombre croissant de liaisons croisées se forment dans et entre les sous-unités du tropocollagène, ce qui rend les fibrilles de collagène plus rigides et cassantes, ce qui modifie les propriétés mécaniques du cartilage et des tendons, rend les os plus cassants et réduit la transparence de la cornée.

4. Élastine. Contenu dans le tissu élastique jaune des ligaments et dans la couche élastique du tissu conjonctif des parois des grosses artères. La sous-unité principale des fibrilles d’élastine est la tropoélastine. L'élastine est riche en glycine et alanine, contient beaucoup de lysine et peu de proline. Les sections en spirale d'élastine s'étirent lorsqu'une tension est appliquée, mais reviennent à leur longueur d'origine lorsque la charge est supprimée. Les résidus lysine de quatre chaînes différentes forment des liaisons covalentes entre eux et permettent à l'élastine de s'étirer de manière réversible dans toutes les directions.

Protéines globulaires- les protéines, dont la chaîne polypeptidique est repliée en un globule compact, sont capables de remplir une grande variété de fonctions.

Structure tertiaire des protéines globulaires Il est plus pratique d'envisager d'utiliser l'exemple de la myoglobine. La myoglobine est une protéine relativement petite qui fixe l'oxygène et que l'on trouve dans les cellules musculaires. Il stocke l'oxygène lié et favorise son transfert vers les mitochondries. La molécule de myoglobine contient une chaîne polypeptidique et un hémogroupe (hème) - un complexe de protoporphyrine avec du fer.

Propriétés de base myoglobine:

a) la molécule de myoglobine est si compacte que seules 4 molécules d'eau peuvent y tenir ;

b) tous les résidus d'acides aminés polaires, à l'exception de deux, sont situés sur la surface externe de la molécule et tous sont dans un état hydraté ;

c) la plupart des résidus d'acides aminés hydrophobes sont situés à l'intérieur de la molécule de myoglobine et sont donc protégés du contact avec l'eau ;

d) chacun des quatre résidus proline de la molécule de myoglobine est situé au site de courbure de la chaîne polypeptidique ; les résidus sérine, thréonine et asparagine sont situés à d'autres sites de courbure, car ces acides aminés empêchent la formation d'une hélice α s'ils sont situés les uns à côté des autres ;

e) un groupe hème plat se trouve dans une cavité (poche) près de la surface de la molécule, l'atome de fer a deux liaisons de coordination dirigées perpendiculairement au plan hème, l'une d'elles est connectée au résidu histidine 93 et ​​l'autre sert à se lier une molécule d'oxygène.

Commencer par la structure tertiaire des protéines devient capable de remplir ses fonctions biologiques inhérentes. La base du fonctionnement des protéines est que lorsqu'une structure tertiaire est posée à la surface de la protéine, des zones se forment qui peuvent attacher d'autres molécules, appelées ligands. La haute spécificité de l'interaction de la protéine avec le ligand est assurée par la complémentarité de la structure du centre actif avec la structure du ligand. La complémentarité est la correspondance spatiale et chimique des surfaces en interaction. Pour la plupart des protéines, la structure tertiaire correspond au niveau maximum de repliement.

Structure protéique quaternaire- caractéristique des protéines constituées de deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques reliées entre elles exclusivement par des liaisons non covalentes, principalement électrostatiques et hydrogène. Le plus souvent, les protéines contiennent deux ou quatre sous-unités ; plus de quatre sous-unités contiennent généralement des protéines régulatrices.

Protéines à structure quaternaire, sont souvent appelés oligomères. Il existe des protéines homomères et hétéromères. Les protéines homomères comprennent des protéines dans lesquelles toutes les sous-unités ont la même structure, par exemple l'enzyme catalase est constituée de quatre sous-unités absolument identiques. Les protéines hétéromères ont différentes sous-unités ; par exemple, l’enzyme ARN polymérase se compose de cinq sous-unités structurellement différentes qui remplissent des fonctions différentes.

Interaction avec une seule sous-unité avec un ligand spécifique provoque des changements conformationnels dans l'ensemble de la protéine oligomère et modifie l'affinité d'autres sous-unités pour les ligands ; cette propriété est à la base de la capacité des protéines oligomères à réguler l'allostérisme.

La structure quaternaire d'une protéine peut être examinée en utilisant l'exemple de l'hémoglobine. Contient quatre chaînes polypeptidiques et quatre groupes prothétiques hèmes, dans lesquels les atomes de fer sont sous la forme ferreuse Fe 2+. La partie protéique de la molécule - la globine - est constituée de deux chaînes α et de deux chaînes β contenant jusqu'à 70 % d'hélices α. Chacune des quatre chaînes possède une structure tertiaire caractéristique et un hémogroupe est associé à chaque chaîne. Les hèmes des différentes chaînes sont situés relativement loin les uns des autres et ont des angles d'inclinaison différents. Peu de contacts directs se forment entre deux chaînes α et deux chaînes β, tandis que de nombreux contacts de type α 1 β 1 et α 2 β 2 formés par des radicaux hydrophobes apparaissent entre les chaînes α et β. Entre α 1 β 1 et α 2 β 2 il reste un canal.

Contrairement à la myoglobine hémoglobine caractérisé affinité significativement plus faible pour l'oxygène, ce qui lui permet, aux faibles pressions partielles d'oxygène existant dans les tissus, de leur céder une partie importante de l'oxygène lié. L'oxygène est plus facilement lié par l'hémoglobine fer à des valeurs de pH plus élevées et à de faibles concentrations de CO 2 caractéristiques des alvéoles des poumons ; la libération d'oxygène de l'hémoglobine est favorisée par des valeurs de pH plus faibles et des concentrations élevées de CO 2 caractéristiques des tissus.

En plus de l'oxygène, l'hémoglobine transporte des ions hydrogène, qui se lient aux résidus histidine dans les chaînes. L'hémoglobine transporte également du dioxyde de carbone, qui se fixe au groupe amino terminal de chacune des quatre chaînes polypeptidiques, entraînant la formation de carbaminohémoglobine :

DANS des globules rouges en concentrations assez élevées la substance 2,3-diphosphoglycérate (DPG) est présente, sa teneur augmente avec l'élévation des altitudes élevées et pendant l'hypoxie, facilitant la libération d'oxygène de l'hémoglobine dans les tissus. DPG est situé dans le canal entre α 1 β 1 et α 2 β 2, interagissant avec des groupes de chaînes β positivement contaminés. Lorsque l’hémoglobine lie l’oxygène, le DPG est expulsé de la cavité. Les globules rouges de certains oiseaux ne contiennent pas de DPG, mais de l'hexa-phosphate d'inositol, ce qui réduit encore l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène.

2,3-Diphosphoglycérate (DPG)

HbA - hémoglobine adulte normale, HbF - hémoglobine fœtale, a une plus grande affinité pour l'O 2, HbS - hémoglobine dans l'anémie falciforme. L'anémie falciforme est une maladie héréditaire grave causée par une anomalie génétique de l'hémoglobine. Dans le sang des personnes malades, il existe un nombre inhabituellement élevé de globules rouges minces en forme de faucille qui, d'une part, se rompent facilement et, d'autre part, obstruent les capillaires sanguins.

Au niveau moléculaire, l'hémoglobine S est différenteà partir de l'hémoglobine A, il y a un résidu d'acide aminé en position 6 des chaînes β, où au lieu d'un résidu d'acide glutamique se trouve la valine. Ainsi, l'hémoglobine S contient deux charges négatives en moins ; l'apparition de la valine entraîne l'apparition d'un contact hydrophobe « collant » à la surface de la molécule ; de ce fait, lors de la désoxygénation, les molécules de désoxyhémoglobine S se collent entre elles et forment des molécules insolubles, anormalement longues. agrégats filiformes, conduisant à une déformation des globules rouges.

Il n'y a aucune raison de penser qu'il existe un contrôle génétique indépendant sur la formation de niveaux d'organisation structurelle protéique supérieurs au primaire, puisque la structure primaire détermine le secondaire, le tertiaire et le quaternaire (le cas échéant). La conformation native d’une protéine est la structure thermodynamiquement la plus stable dans des conditions données.

CONFÉRENCE 6

Les protéines possèdent des propriétés physiques, chimiques et biologiques.

Propriétés physiques des protéines sont la présence de poids moléculaire, la biréfringence (un changement dans les caractéristiques optiques d'une solution protéique en mouvement par rapport à une solution au repos), due à la forme non sphérique des protéines, la mobilité dans un champ électrique, due à la charge des molécules protéiques . De plus, les protéines se caractérisent par des propriétés optiques consistant en la capacité de faire pivoter le plan de polarisation de la lumière, de diffuser les rayons lumineux en raison de la grande taille des particules de protéines et d'absorber les rayons ultraviolets.

Une des propriétés physiques caractéristiques les protéines ont la capacité de s'adsorber à la surface et parfois de capturer des molécules, des composés organiques de faible poids moléculaire et des ions à l'intérieur.

Les propriétés chimiques des protéines diffèrent diversité exceptionnelle, puisque les protéines sont caractérisées par toutes les réactions des radicaux d'acides aminés et sont caractérisées par la réaction d'hydrolyse des liaisons peptidiques.

Avoir un nombre important de groupes acides et basiques, les protéines présentent des propriétés amphotères. Contrairement aux acides aminés libres, les propriétés acido-basiques des protéines ne sont pas déterminées par les groupes α-amino et α-carboxy impliqués dans la formation de liaisons peptidiques, mais par les radicaux chargés des résidus d'acides aminés. Les principales propriétés des protéines sont déterminées par les résidus arginine, lysine et histidine. Les propriétés acides sont dues aux résidus d’acide aspartique et glutamique.

Les courbes de titrage des protéines sont suffisantes difficile à interpréter, car toute protéine possède trop de groupes titrables, il existe des interactions électrostatiques entre les groupes ionisés de la protéine et le pK de chaque groupe titrable est influencé par les résidus hydrophobes et les liaisons hydrogène proches. La plus grande application pratique est le point isoélectrique d’une protéine – la valeur du pH à laquelle la charge totale de la protéine est nulle. Au point isoélectrique, la protéine est inerte au maximum, ne se déplace pas dans un champ électrique et possède la coque d’hydratation la plus fine.

Les protéines présentent des propriétés tampons, mais leur capacité tampon est insignifiante. L'exception concerne les protéines contenant un grand nombre de résidus histidine. Par exemple, l'hémoglobine contenue dans les érythrocytes, en raison de la teneur très élevée en résidus histidine, possède un pouvoir tampon important à un pH d'environ 7, ce qui est très important pour le rôle que jouent les érythrocytes dans le transport de l'oxygène et du dioxyde de carbone dans le sang.

Les protéines sont caractérisées par leur solubilité dans l'eau, et d'un point de vue physique, ils forment de véritables solutions moléculaires. Cependant, les solutions protéiques se caractérisent par certaines propriétés colloïdales : effet Tendahl (phénomène de diffusion de la lumière), incapacité à traverser des membranes semi-perméables, viscosité élevée et formation de gels.

La solubilité des protéines dépend fortement sur la concentration des sels, c'est-à-dire sur la force ionique de la solution. Dans l'eau distillée, les protéines sont le plus souvent peu solubles, mais leur solubilité augmente à mesure que la force ionique augmente. Dans le même temps, un nombre croissant d’ions inorganiques hydratés se lient à la surface de la protéine et diminue ainsi son degré d’agrégation. À force ionique élevée, les ions sel enlèvent l’enveloppe d’hydratation des molécules de protéines, ce qui conduit à l’agrégation et à la précipitation des protéines (phénomène de relargage). En utilisant les différences de solubilité, il est possible de séparer un mélange de protéines à l'aide de sels courants.

Parmi les propriétés biologiques des protéines incluent principalement leur activité catalytique. Une autre propriété biologique importante des protéines est leur activité hormonale, c'est-à-dire leur capacité à influencer des groupes entiers de réactions dans le corps. Certaines protéines ont des propriétés toxiques, une activité pathogène, des fonctions protectrices et réceptrices, et sont responsables de phénomènes d'adhésion cellulaire.

Une autre propriété biologique unique des protéines- dénaturation. Les protéines à l’état naturel sont dites natives. La dénaturation est la destruction de la structure spatiale des protéines sous l'action d'agents dénaturants. La structure primaire des protéines n'est pas endommagée lors de la dénaturation, mais leur activité biologique est perdue, ainsi que leur solubilité, leur mobilité électrophorétique et certaines autres réactions. Lorsqu'ils sont dénaturés, les radicaux d'acides aminés qui forment le centre actif de la protéine sont spatialement éloignés les uns des autres, c'est-à-dire que le centre de liaison spécifique de la protéine avec le ligand est détruit. Les radicaux hydrophobes, généralement situés dans le noyau hydrophobe des protéines globulaires, lors de la dénaturation se retrouvent à la surface de la molécule, créant ainsi les conditions d'agrégation des protéines qui précipitent.

Réactifs et conditions provoquant la dénaturation des protéines :

Température supérieure à 60 o C - destruction des liaisons faibles dans la protéine,

Acides et alcalis - modification de l'ionisation des groupes ionogènes, rupture des liaisons ioniques et hydrogène,

Urée - destruction des liaisons hydrogène intramoléculaires résultant de la formation de liaisons hydrogène avec l'urée,

Alcool, phénol, chloramine - destruction des liaisons hydrophobes et hydrogène,

Sels de métaux lourds - formation de sels insolubles de protéines avec des ions de métaux lourds.

Lorsque les agents dénaturants sont éliminés, la renaturation est possible, puisque la chaîne peptidique a tendance à adopter la conformation avec la plus faible énergie libre en solution.

Dans des conditions cellulaires, les protéines peuvent se dénaturent spontanément, bien qu'à un rythme inférieur à celui d'une température élevée. La revitalisation spontanée des protéines dans la cellule est difficile car, en raison de la concentration élevée, il existe une forte probabilité d'agrégation de molécules partiellement dénaturées.

Les cellules contiennent des protéines- des chaperons moléculaires qui ont la capacité de se lier à des protéines partiellement dénaturées, dans un état instable, sujettes à l'agrégation, et de restaurer leur conformation native. Initialement, ces protéines ont été découvertes comme protéines de choc thermique, car leur synthèse augmentait lorsque la cellule était exposée à un stress, par exemple lorsque la température augmentait. Les chaperons sont classés selon la masse de leurs sous-unités : hsp-60, hsp-70 et hsp-90. Chaque classe comprend une famille de protéines apparentées.

Chaperons moléculaires ( hsp-70) une classe hautement conservée de protéines présentes dans toutes les parties de la cellule : cytoplasme, noyau, réticulum endoplasmique, mitochondries. À l'extrémité C-terminale de la chaîne polypeptidique unique, la hsp-70 possède une région qui est un sillon capable d'interagir avec des peptides longs de 7 à 9 résidus d'acides aminés, enrichis en radicaux hydrophobes. De telles régions dans les protéines globulaires se produisent environ tous les 16 acides aminés. Hsp-70 est capable de protéger les protéines de l'inactivation thermique et de restaurer la conformation et l'activité des protéines partiellement dénaturées.

Chaperons-60 (hsp-60) participer à la formation de la structure tertiaire des protéines. Hsp-60 fonctionne comme des protéines oligomères constituées de 14 sous-unités. Hsp-60 forme deux anneaux, chaque anneau étant constitué de 7 sous-unités reliées entre elles.

Chaque sous-unité se compose de trois domaines :

Le domaine apical possède un certain nombre de résidus d'acides aminés hydrophobes faisant face à l'intérieur de la cavité formée par les sous-unités ;

Le domaine équatorial a une activité ATPase et est nécessaire à la libération de la protéine du complexe chaperonine ;

Le domaine intermédiaire relie les domaines apical et équatorial.

Une protéine qui a des fragments à sa surface, enrichi en acides aminés hydrophobes, pénètre dans la cavité du complexe chaperonine. Dans l'environnement spécifique de cette cavité, dans des conditions d'isolement des autres molécules du cytosol cellulaire, la sélection des conformations protéiques possibles se produit jusqu'à trouver une conformation énergétiquement plus favorable. La formation chaperon-dépendante de la conformation native est associée à la dépense d'une quantité importante d'énergie, dont la source est l'ATP.

Les protéines, ou protéines, sont des composés organiques complexes de haut poids moléculaire constitués d'acides aminés. Ils représentent la partie principale et la plus importante de toutes les cellules et tissus des organismes animaux et végétaux, sans lesquels les processus physiologiques vitaux ne peuvent avoir lieu. Les protéines diffèrent dans leur composition et leurs propriétés selon les organismes animaux et végétaux ainsi que dans les différentes cellules et tissus d’un même organisme. Les protéines de différentes compositions moléculaires se dissolvent différemment dans et dans les solutions aqueuses salines ; elles ne se dissolvent pas dans les solvants organiques. En raison de la présence de groupes acides et basiques dans la molécule protéique, celle-ci a une réaction neutre.

Les protéines forment de nombreux composés avec des substances chimiques, ce qui détermine leur importance particulière dans les réactions chimiques se produisant dans le corps et constituent la base de toutes les manifestations de la vie et de sa protection contre les influences nocives. Les protéines constituent la base des enzymes, des anticorps, de l'hémoglobine, de la myoglobine, de nombreuses hormones et forment des complexes complexes avec les vitamines.

En se combinant avec les graisses et les glucides, les protéines peuvent être transformées en graisses et en glucides dans l'organisme lors de leur dégradation. Dans le corps animal, ils sont synthétisés uniquement à partir d'acides aminés et de leurs complexes - polypeptides, et ils ne peuvent pas être formés à partir de composés inorganiques, de graisses et de glucides. De nombreuses substances protéiques biologiquement actives de faible poids moléculaire, similaires à celles que l’on trouve dans le corps, telles que certaines hormones, sont synthétisées à l’extérieur du corps.

Informations générales sur les protéines et leur classification

Les protéines sont les composés bioorganiques les plus importants qui, avec les acides nucléiques, occupent un rôle particulier dans la matière vivante - sans ces composés, la vie est impossible, puisque, selon la définition de F. Engels, la vie est l'existence particulière de corps protéiques, etc. .

"Les protéines sont des biopolymères naturels qui sont des produits de la réaction de polycondensation d'acides alpha-aminés naturels."

Il existe 18 à 23 acides alpha-aminés naturels, leur combinaison forme un nombre infini de variétés de molécules protéiques, fournissant une variété d'organismes différents. Même les organismes individuels d'une espèce donnée sont caractérisés par leurs propres protéines, et un certain nombre de protéines se trouvent dans de nombreux organismes.

Les protéines sont caractérisées par la composition élémentaire suivante : elles sont formées de carbone, d'hydrogène, d'oxygène, d'azote, de soufre et de quelques autres éléments chimiques. La principale caractéristique des molécules de protéines est la présence obligatoire d'azote (en plus des atomes C, H, O).

Dans les molécules protéiques, une liaison « peptidique » est réalisée, c'est-à-dire une liaison entre l'atome C du groupe carbonyle et l'atome d'azote du groupe amino, qui détermine certaines des caractéristiques des molécules protéiques. Les chaînes latérales d'une molécule protéique contiennent un grand nombre de radicaux et de groupes fonctionnels, ce qui « rend » la molécule protéique polyfonctionnelle, capable d'une grande variété de propriétés physicochimiques et biochimiques.

En raison de la grande variété de molécules protéiques et de la complexité de leur composition et de leurs propriétés, les protéines ont plusieurs classifications différentes basées sur différentes caractéristiques. Examinons quelques-uns d'entre eux.

I. En fonction de leur composition, on distingue deux groupes de protéines :

1. Les protéines (protéines simples ; leur molécule est formée uniquement de protéines, par exemple l'albumine d'œuf).

2. Les protéides sont des protéines complexes dont les molécules sont constituées de composants protéiques et non protéiques.

Les protéides sont divisés en plusieurs groupes dont les plus importants sont :

1) glycoprotéines (une combinaison complexe de protéines et de glucides) ;

2) lipoprotéines (un complexe de molécules protéiques et de graisses (lipides) ;

3) nucléoprotéines (un complexe de molécules protéiques et de molécules d'acide nucléique).

II. Selon la forme de la molécule, on distingue deux groupes de protéines :

1. Protéines globulaires - la molécule de protéine a une forme sphérique (forme de globule), par exemple les molécules d'albumine d'œuf ; ces protéines sont soit solubles dans l'eau, soit capables de former des solutions colloïdales.

2. Protéines fibrillaires - les molécules de ces substances ont la forme de fils (fibrilles), par exemple la myosine musculaire, la fibroïne de soie. Les protéines fibrillaires sont insolubles dans l’eau ; elles forment des structures qui mettent en œuvre des fonctions contractiles, mécaniques, modelantes et protectrices, ainsi que la capacité du corps à se déplacer dans l’espace.

III. En fonction de leur solubilité dans divers solvants, les protéines sont divisées en plusieurs groupes, dont les plus importants sont les suivants :

1. Soluble dans l’eau.

2. Liposoluble.

Il existe d'autres classifications de protéines.

Brèves caractéristiques des acides alpha-aminés naturels

Les acides alpha-aminés naturels sont un type d’acide aminé. Un acide aminé est une substance organique polyfonctionnelle contenant au moins deux groupes fonctionnels - un groupe amino (-NH 2) et un groupe carboxyle (carboxylique, ce dernier est plus correct) (-COOH).

Les acides aminés alpha sont des acides aminés dans lesquels les groupes amino et carboxyle sont situés sur le même atome de carbone. Leur formule générale est NH 2 CH(R)COOH. Vous trouverez ci-dessous les formules de certains acides alpha-aminés naturels ; ils sont écrits sous une forme pratique pour écrire des équations de réaction de polycondensation et sont utilisés lorsqu'il est nécessaire d'écrire des équations de réaction (schémas) pour la production de certains polypeptides :

1) glycine (acide aminoacétique) - MH 2 CH 2 COOH ;

2) alanine - NH 2 CH (CH 3) COOH ;

3) phénylalanine - NH 2 CH (CH 2 C 6 H 5) COOH ;

4) sérine - NH 2 CH(CH 2 OH)COOH;

5) acide aspartique - NH 2 CH (CH 2 COOH) COOH ;

6) cystéine - NH 2 CH (CH 2 SH) COOH, etc.

Certains acides alpha-aminés naturels contiennent deux groupes aminés (par exemple, la lysine), deux groupes carboxy (par exemple, les acides aspartique et glutamique), des groupes hydroxyde (OH) (par exemple, la tyrosine) et peuvent être cycliques (par exemple, la proline). ).

Sur la base de la nature de l'influence des acides alpha-aminés naturels sur le métabolisme, ils sont divisés en remplaçables et irremplaçables. Les acides aminés essentiels doivent être apportés à l’organisme par l’alimentation.

Brève description de la structure des molécules protéiques

En plus de leur composition complexe, les protéines se caractérisent également par la structure complexe des molécules protéiques. Il existe quatre types de structures de molécules protéiques.

1. La structure primaire est caractérisée par l'ordre de disposition des résidus d'acides alpha-aminés dans la chaîne polypeptidique. Par exemple, le tétrapeptide (un polypeptide formé par la polycondensation de quatre molécules d'acides aminés) ala-phen-tyrosérine est une séquence de résidus alanine, phénylalanine, tyrosine et sérine liés les uns aux autres par une liaison peptidique.

2. La structure secondaire d'une molécule protéique est la disposition spatiale de la chaîne polypeptidique. Cela peut être différent, mais la plus courante est l'hélice alpha, caractérisée par un certain « pas » de l'hélice, la taille et la distance entre les tours individuels de l'hélice.

La stabilité de la structure secondaire de la molécule protéique est assurée par l'émergence de diverses liaisons chimiques entre les tours individuels de l'hélice. Le rôle le plus important d'entre eux appartient à la liaison hydrogène (mise en œuvre en attirant le noyau d'un atome de groupes - NH 2 ou =NH dans la couche électronique d'atomes d'oxygène ou d'azote), la liaison ionique (mise en œuvre par l'interaction électrostatique de -COO - et - NH + 3 ou = ions NH + 2) et autres types de communication.

3. La structure tertiaire des molécules protéiques est caractérisée par la disposition spatiale de l'hélice alpha ou d'une autre structure. La stabilité de telles structures est déterminée par les mêmes types de connexions que la structure secondaire. À la suite de la mise en œuvre de la structure tertiaire, une « sous-unité » de la molécule protéique apparaît, ce qui est typique des molécules très complexes, et pour les molécules relativement simples, la structure tertiaire est définitive.

4. La structure quaternaire d'une molécule protéique est la disposition spatiale des sous-unités des molécules protéiques. C'est caractéristique des protéines complexes, comme l'hémoglobine.

Lorsque l'on considère la structure des molécules protéiques, il est nécessaire de faire la distinction entre la structure d'une protéine vivante - la structure native et la structure d'une protéine morte. Les protéines présentes dans la matière vivante (protéines natives) sont différentes des protéines qui ont subi un changement au cours duquel elles peuvent perdre les propriétés d'une protéine vivante. Une exposition superficielle est appelée dénaturation, au cours de laquelle les propriétés de la protéine vivante peuvent ensuite être restaurées. Un type de dénaturation est la coagulation réversible. Avec une coagulation irréversible, la protéine native se transforme en « protéine morte ».

Brève description des propriétés physiques, physicochimiques et chimiques des protéines

Les propriétés des molécules protéiques sont d'une grande importance pour la réalisation de leurs propriétés biologiques et environnementales. Ainsi, selon leur état d'agrégation, les protéines sont classées comme substances solides pouvant être solubles ou insolubles dans l'eau ou d'autres solvants. Une grande partie du rôle bioécologique des protéines est déterminée par leurs propriétés physiques. Ainsi, la capacité des molécules protéiques à former des systèmes colloïdaux détermine leur construction, leurs fonctions catalytiques et autres. L'insolubilité des protéines dans l'eau et d'autres solvants, leur fibrillarité détermine les fonctions protectrices et modelantes, etc.

Les propriétés physicochimiques des protéines incluent leur capacité à dénaturer et à coaguler. La coagulation se manifeste dans les systèmes colloïdaux, qui constituent la base de toute substance vivante. Lors de la coagulation, les particules grossissent en raison de leur collage. La coagulation peut être cachée (elle ne peut être observée qu'au microscope) et évidente - son signe est la précipitation de protéines. La coagulation est irréversible lorsque, après l'arrêt de l'action du facteur coagulant, la structure du système colloïdal n'est pas restaurée, et réversible lorsque, après élimination du facteur coagulant, le système colloïdal est restauré.

Un exemple de coagulation réversible est la précipitation de la protéine d'albumine d'œuf sous l'influence de solutions salines, tandis que le précipité protéique se dissout lorsque la solution est diluée ou lorsque le précipité est transféré dans de l'eau distillée.

Un exemple de coagulation irréversible est la destruction de la structure colloïdale de la protéine albumine lorsqu'elle est chauffée jusqu'au point d'ébullition de l'eau. Lors de la mort (complète), la matière vivante se transforme en matière morte en raison de la coagulation irréversible de l'ensemble du système.

Les propriétés chimiques des protéines sont très diverses en raison de la présence d'un grand nombre de groupes fonctionnels dans les molécules protéiques, ainsi que de la présence de peptides et d'autres liaisons dans les molécules protéiques. D'un point de vue écologique et biologique, la plus grande importance est la capacité des molécules protéiques à s'hydrolyser (il en résulte finalement un mélange d'acides aminés alpha naturels qui ont participé à la formation de cette molécule ; il peut y avoir d'autres substances dans ce mélange si la protéine était une protéine), à ​​l'oxydation (ses produits peuvent être du dioxyde de carbone, de l'eau, des composés azotés, par exemple de l'urée, des composés du phosphore, etc.).

Les protéines brûlent en dégageant une odeur de « corne brûlée » ou de « plumes brûlées », qu'il est nécessaire de connaître lors de la réalisation d'expériences environnementales. Différentes réactions colorées aux protéines sont connues (biuret, xanthoprotéine, etc.), plus de détails à leur sujet peuvent être trouvés dans le cours de chimie.

Brève description des fonctions écologiques et biologiques des protéines

Il faut distinguer le rôle écologique et biologique des protéines dans les cellules et dans l’organisme dans son ensemble.

Rôle écologique et biologique des protéines dans les cellules

Étant donné que les protéines (avec les acides nucléiques) sont des substances vitales, leurs fonctions dans les cellules sont très diverses.

1. La fonction la plus importante des molécules de protéines est la fonction structurelle, qui consiste dans le fait que la protéine est le composant le plus important de toutes les structures qui forment une cellule, dans laquelle elle fait partie d'un complexe de divers composés chimiques.

2. La protéine est le réactif le plus important au cours d'une grande variété de réactions biochimiques qui assurent le fonctionnement normal de la matière vivante. Elle se caractérise donc par une fonction réactive.

3. Dans la matière vivante, les réactions ne sont possibles qu'en présence de catalyseurs biologiques - des enzymes, et comme l'ont établi des études biochimiques, elles sont de nature protéique, les protéines remplissent donc également une fonction catalytique.

4. Si nécessaire, les protéines sont oxydées dans les organismes et en même temps elles sont libérées, grâce à quoi l'ATP est synthétisée, c'est-à-dire les protéines remplissent également une fonction énergétique, mais étant donné que ces substances ont une valeur particulière pour les organismes (en raison de leur composition complexe), la fonction énergétique des protéines n'est réalisée par les organismes que dans des conditions critiques.

5. Les protéines peuvent également remplir une fonction de stockage, puisqu'elles constituent une sorte de « conserves » de substances et d'énergie pour les organismes (notamment les plantes), assurant leur développement initial (pour les animaux - intra-utérin, pour les plantes - le développement des embryons jusqu'au apparition d'un jeune organisme - un plant).

Un certain nombre de fonctions protéiques sont caractéristiques à la fois des cellules et du corps dans son ensemble. Elles sont donc discutées ci-dessous.

Rôle écologique et biologique des protéines dans les organismes (en général)

1. Les protéines forment des structures spéciales dans les cellules et les organismes (en combinaison avec d'autres substances) qui sont capables de percevoir des signaux de l'environnement sous forme d'irritations, à cause desquelles un état « d'excitation » apparaît, auquel le corps répond par un certaine réaction, c'est-à-dire Les protéines, tant dans la cellule que dans le corps dans son ensemble, sont caractérisées par une fonction perceptive.

2. Les protéines sont également caractérisées par une fonction conductrice (à la fois dans les cellules et dans le corps dans son ensemble), qui consiste dans le fait que l'excitation qui survient dans certaines structures de la cellule (organisme) est transmise au centre correspondant (cellule ou organisme), dans lequel une certaine réaction se forme ( réponse) d'un organisme ou d'une cellule à un signal reçu.

3. De nombreux organismes sont capables de se déplacer dans l'espace, ce qui est possible grâce à la capacité des structures de la cellule ou de l'organisme à se contracter, et cela est possible car les protéines de la structure fibrillaire ont une fonction contractile.

4. Pour les organismes hétérotrophes, les protéines, séparément ou en mélange avec d'autres substances, sont des produits alimentaires, c'est-à-dire qu'elles sont caractérisées par une fonction trophique.

Brève description des transformations protéiques dans les organismes hétérotrophes en utilisant l'exemple de l'homme

Les protéines contenues dans les aliments pénètrent dans la cavité buccale, où elles sont humidifiées avec de la salive, écrasées par les dents et transformées en une masse homogène (avec une mastication minutieuse), et par le pharynx et l'œsophage pénètrent dans l'estomac (jusqu'à ce qu'elles pénètrent dans ce dernier, rien n'arrive au protéines en tant que composés).

Dans l’estomac, le bol alimentaire est saturé de suc gastrique, qui est la sécrétion des glandes gastriques. Le suc gastrique est un système aqueux contenant du chlorure d’hydrogène et des enzymes dont la plus importante (pour les protéines) est la pepsine. La pepsine dans un environnement acide provoque l'hydrolyse des protéines en peptones. La bouillie alimentaire pénètre ensuite dans la première section de l'intestin grêle - le duodénum, ​​dans lequel s'ouvre le canal pancréatique, sécrétant le suc pancréatique, qui possède un environnement alcalin et un complexe d'enzymes, dont la trypsine accélère le processus d'hydrolyse des protéines et le dirige jusqu'au bout, c'est-à-dire jusqu'à l'apparition de mélanges d'acides aminés alpha naturels (ils sont solubles et peuvent être absorbés dans le sang par les villosités intestinales).

Ce mélange d'acides aminés pénètre dans le liquide interstitiel, et de là dans les cellules du corps, dans lesquelles ils (acides aminés) entrent dans diverses transformations. Une partie de ces composés est directement utilisée pour la synthèse de protéines caractéristiques d'un organisme donné, la seconde est soumise à une transamination ou à une désamination, donnant de nouveaux composés nécessaires à l'organisme, la troisième est oxydée et constitue une source d'énergie nécessaire à l'organisme. pour réaliser ses fonctions vitales.

Il est nécessaire de marquer certaines particularités des transformations intracellulaires des protéines. Si l'organisme est hétérotrophe et unicellulaire, les protéines contenues dans les aliments pénètrent dans les cellules dans le cytoplasme ou dans des vacuoles digestives spéciales, où elles subissent une hydrolyse sous l'action d'enzymes, puis tout se déroule comme décrit pour les acides aminés dans les cellules. Les structures cellulaires se renouvellent constamment, c'est pourquoi « l'ancienne » protéine est remplacée par une « nouvelle », tandis que la première est hydrolysée pour produire un mélange d'acides aminés.

Les organismes autotrophes ont leurs propres caractéristiques dans les transformations protéiques. Les protéines primaires (dans les cellules du méristème) sont synthétisées à partir d'acides aminés, qui sont synthétisés à partir des produits de transformation de glucides primaires (ils sont apparus lors de la photosynthèse) et de substances inorganiques contenant de l'azote (nitrates ou sels d'ammonium). Le remplacement des structures protéiques dans les cellules à vie longue des organismes autotrophes ne diffère pas de celui des organismes hétérotrophes.

Bilan azoté

Les protéines, constituées d'acides aminés, sont les composés de base essentiels aux processus de la vie. Il est donc extrêmement important de prendre en compte le métabolisme des protéines et leurs produits de dégradation.

Il y a très peu d’azote dans la sueur, c’est pourquoi l’analyse de la teneur en azote de la sueur n’est généralement pas effectuée. La quantité d'azote provenant des aliments et la quantité d'azote contenue dans l'urine et les selles sont multipliées par 6,25 (16 %) et la seconde est soustraite de la première valeur. En conséquence, la quantité d'azote pénétrée et absorbée par l'organisme est déterminée.

Lorsque la quantité d'azote entrant dans l'organisme avec la nourriture est égale à la quantité d'azote présente dans l'urine et les selles, c'est-à-dire formée lors de la désamination, il existe alors un équilibre azoté. L'équilibre azoté est généralement caractéristique d'un organisme adulte en bonne santé.

Lorsque la quantité d’azote entrant dans l’organisme est supérieure à la quantité d’azote excrétée, il existe alors un bilan azoté positif, c’est-à-dire que la quantité de protéines incluse dans l’organisme est supérieure à la quantité de protéines ayant subi une décomposition. Un bilan azoté positif est caractéristique d’un organisme sain en croissance.

Lorsque l’apport en protéines alimentaires augmente, la quantité d’azote excrétée dans l’urine augmente également.

Et enfin, lorsque la quantité d'azote entrant dans le corps est inférieure à la quantité d'azote excrétée, il existe alors un bilan azoté négatif, dans lequel la dégradation des protéines dépasse sa synthèse et la protéine qui compose le corps est détruite. Cela se produit lors d'un manque de protéines et lorsque les acides aminés nécessaires à l'organisme ne sont pas fournis. Un bilan azoté négatif a également été constaté après une exposition à de fortes doses de rayonnements ionisants, qui provoquent une dégradation accrue des protéines dans les organes et les tissus.

Le problème de l’optimum protéique

La quantité minimale de protéines alimentaires nécessaire pour reconstituer les protéines détériorées du corps, ou la quantité de protéines corporelles dégradées avec un régime exclusivement glucidique, est appelée coefficient d'usure. Chez un adulte, la plus petite valeur de ce coefficient est d'environ 30 g de protéines par jour. Mais cette quantité n’est pas suffisante.

Les graisses et les glucides influencent la consommation de protéines au-delà du minimum requis à des fins plastiques, car ils libèrent la quantité d'énergie nécessaire à la dégradation des protéines au-delà du minimum. Les glucides lors d'une alimentation normale réduisent la dégradation des protéines de 3 à 3,5 fois plus que lors d'un jeûne complet.

Pour un adulte consommant des aliments mixtes contenant une quantité suffisante de glucides et de graisses et pesant 70 kg, la norme protéique par jour est de 105 g.

La quantité de protéines qui assure pleinement la croissance et l'activité vitale de l'organisme est désignée comme l'optimum protéique et est égale à 100-125 g de protéines par jour pour une personne lors de travaux légers, jusqu'à 165 g par jour lors de travaux pénibles, et 220-230 g lors d'un travail très dur.

La quantité de protéines par jour doit représenter au moins 17 % de la nourriture totale en poids et 14 % en énergie.

Protéines complètes et incomplètes

Les protéines qui pénètrent dans l'organisme avec la nourriture sont divisées en protéines biologiquement complètes et biologiquement incomplètes.

Les protéines biologiquement complètes sont celles qui contiennent en quantité suffisante tous les acides aminés nécessaires à la synthèse des protéines dans l'organisme animal. Les protéines complètes nécessaires à la croissance de l'organisme comprennent les acides aminés essentiels suivants : lysine, tryptophane, thréonine, leucine, isoleucine, histidine, arginine, valine, méthionine, phénylalanine. À partir de ces acides aminés, d'autres acides aminés, hormones, etc. peuvent être formés : la tyrosine est formée à partir de la phénylalanine, les hormones thyroxine et adrénaline sont formées à partir de la tyrosine par transformation et l'histamine est formée à partir de l'histidine. La méthionine participe à la formation des hormones thyroïdiennes et est nécessaire à la formation de la choline, de la cystéine et du glutathion. Il est nécessaire aux processus redox, au métabolisme de l’azote, à l’absorption des graisses et à l’activité cérébrale normale. La lysine est impliquée dans l'hématopoïèse et favorise la croissance corporelle. Le tryptophane est également nécessaire à la croissance, participe à la formation de sérotonine, de vitamine PP et à la synthèse tissulaire. La lysine, la cystine et la valine stimulent l'activité cardiaque. Une faible teneur en cystine dans les aliments retarde la croissance des cheveux et augmente la glycémie.

Les protéines biologiquement déficientes sont celles qui manquent ne serait-ce qu'un seul acide aminé qui ne peut pas être synthétisé par les organismes animaux.

La valeur biologique des protéines est mesurée par la quantité de protéines corporelles formée à partir de 100 g de protéines alimentaires.

Les protéines d'origine animale, présentes dans la viande, les œufs et le lait, sont les plus complètes (70 à 95 %). Les protéines d'origine végétale ont moins de valeur biologique, par exemple les protéines du pain de seigle, du maïs (60%), des pommes de terre, de la levure (67%).

Les protéines animales - la gélatine, qui ne contient ni tryptophane ni tyrosine, sont inférieures. Le blé et l'orge sont faibles en lysine, et le maïs est pauvre en lysine et en tryptophane.

Certains acides aminés se remplacent, par exemple la phénylalanine remplace la tyrosine.

Deux protéines incomplètes, dépourvues de divers acides aminés, peuvent former ensemble un régime protéiné complet.

Le rôle du foie dans la synthèse des protéines

Le foie synthétise des protéines contenues dans le plasma sanguin : albumines, globulines (à l'exception des gamma globulines), fibrinogène, acides nucléiques et de nombreuses enzymes dont certaines sont synthétisées uniquement dans le foie, par exemple les enzymes impliquées dans la formation de l'urée.

Les protéines synthétisées dans l'organisme font partie des organes, des tissus et des cellules, des enzymes et des hormones (le sens plastique des protéines), mais ne sont pas stockées par l'organisme sous la forme de divers composés protéiques. Par conséquent, la partie des protéines qui n'a pas de signification plastique est désaminé avec la participation d'enzymes - se décompose avec libération d'énergie en divers produits azotés. La demi-vie des protéines hépatiques est de 10 jours.

Nutrition protéique dans diverses conditions

Les protéines non digérées ne peuvent être absorbées par l’organisme que par le canal digestif. Les protéines introduites en dehors du tube digestif (par voie parentérale) provoquent une réaction protectrice de l'organisme.

Les acides aminés des protéines décomposées et leurs composés - les polypeptides - sont amenés aux cellules du corps dans lesquelles, sous l'influence d'enzymes, la synthèse des protéines se produit en continu tout au long de la vie. Les protéines alimentaires ont une signification principalement plastique.

Pendant la période de croissance du corps - pendant l'enfance et l'adolescence - la synthèse des protéines est particulièrement élevée. Avec la vieillesse, la synthèse des protéines diminue. Par conséquent, au cours du processus de croissance, il se produit une rétention, ou rétention dans le corps, des produits chimiques qui composent les protéines.

L'étude du métabolisme à l'aide d'isotopes a montré que dans certains organes, en 2 à 3 jours, environ la moitié de toutes les protéines subissent une dégradation et que la même quantité de protéines est nouvellement synthétisée par l'organisme (resynthèse). Dans chacun, dans chaque organisme, sont synthétisées des protéines spécifiques qui diffèrent des protéines d'autres tissus et d'autres organismes.

Comme les graisses et les glucides, les acides aminés qui ne sont pas utilisés pour construire le corps sont décomposés pour libérer de l’énergie.

Les acides aminés, qui sont formés à partir des protéines des cellules mourantes et effondrées du corps, subissent également des transformations avec la libération d'énergie.

Dans des conditions normales, la quantité de protéines nécessaire par jour pour un adulte est de 1,5 à 2,0 g pour 1 kg de poids corporel, dans des conditions de froid prolongé de 3,0 à 3,5 g, avec un travail physique très intense de 3,0 à 3,5 g.

Une augmentation de la quantité de protéines à plus de 3,0 à 3,5 g pour 1 kg de poids corporel perturbe l'activité du système nerveux, du foie et des reins.

Les lipides, leur classification et leur rôle physiologique

Les lipides sont des substances insolubles dans l'eau et solubles dans les composés organiques (alcool, chloroforme, etc.). Les lipides comprennent les graisses neutres, les substances grasses (lipoïdes) et certaines vitamines (A, D, E, K). Les lipides ont une signification plastique et font partie de toutes les cellules et hormones sexuelles.

Les cellules du système nerveux et des glandes surrénales contiennent surtout de nombreux lipides. Une partie importante d’entre eux est utilisée par le corps comme matière énergétique.

La classification des protéines repose sur leur composition chimique. Selon cette classification, les protéines sont simple Et complexe. Les protéines simples sont constituées uniquement d’acides aminés, c’est-à-dire d’un ou plusieurs polypeptides. Les protéines simples présentes dans le corps humain comprennent albumines, globulines, histones, protéines des tissus de soutien.

Dans une molécule protéique complexe, en plus des acides aminés, il existe également une partie non acide aminé appelée groupe prosthétique. Selon la structure de ce groupe, on distingue des protéines complexes telles que phosphoprotéines( contiennent de l'acide phosphorique) nucléoprotéines(contient de l'acide nucléique), glycoprotéines(contient des glucides) lipoprotéines(contiennent des lipoïdes) et autres.

Selon la classification, basée sur la forme spatiale des protéines, les protéines sont divisées en fibrillaire Et globulaire.

Les protéines fibrillaires sont constituées d'hélices, c'est-à-dire principalement de structure secondaire. Les molécules de protéines globulaires ont une forme sphérique et ellipsoïdale.

Un exemple de protéines fibrillaires est collagène – la protéine la plus abondante dans le corps humain. Cette protéine représente 25 à 30 % du nombre total de protéines présentes dans l’organisme. Le collagène a une résistance et une élasticité élevées. Il fait partie des vaisseaux sanguins des muscles, des tendons, du cartilage, des os et des parois vasculaires.

Des exemples de protéines globulaires sont albumines et globulines du plasma sanguin.

Propriétés physicochimiques des protéines.

L’une des principales caractéristiques des protéines est leur poids moléculaire élevé, qui varie de 6 000 à plusieurs millions de daltons.

Une autre propriété physico-chimique importante des protéines est leur amphotéricité,c'est-à-dire la présence de propriétés à la fois acides et basiques. L'amphotéricité est associée à la présence dans certains acides aminés de groupes carboxyles libres, c'est-à-dire acides, et de groupes aminés, c'est-à-dire alcalins. Cela conduit au fait que dans un environnement acide, les protéines présentent des propriétés alcalines et dans un environnement alcalin, des propriétés acides. Cependant, sous certaines conditions, les protéines présentent des propriétés neutres. La valeur du pH à laquelle les protéines présentent des propriétés neutres est appelée point isoelectrique. Le point isoélectrique de chaque protéine est individuel. Les protéines selon cet indicateur sont divisées en deux grandes classes - acide et alcalin, puisque le point isoélectrique peut être déplacé d’un côté ou de l’autre.

Une autre propriété importante des molécules de protéines est solubilité. Malgré la grande taille des molécules, les protéines sont assez solubles dans l’eau. De plus, les solutions de protéines dans l’eau sont très stables. La première raison de la solubilité des protéines est la présence d'une charge à la surface des molécules de protéines, grâce à laquelle les molécules de protéines ne forment pratiquement pas d'agrégats insolubles dans l'eau. La deuxième raison de la stabilité des solutions protéiques est la présence d’une enveloppe d’hydratation (eau) dans la molécule protéique. La coque d'hydratation sépare les protéines les unes des autres.

La troisième propriété physicochimique importante des protéines est le relargage,c'est-à-dire la capacité de précipiter sous l'influence d'agents éliminant l'eau. Le relargage est un processus réversible. Cette capacité à entrer et sortir de la solution est très importante pour la manifestation de nombreuses propriétés vitales.

Enfin, la propriété la plus importante des protéines est leur capacité à dénaturation.La dénaturation est la perte de caractère natif d'une protéine. Lorsque l’on brouille des œufs dans une poêle, on obtient une dénaturation irréversible de la protéine. La dénaturation consiste en une perturbation permanente ou temporaire de la structure secondaire et tertiaire d'une protéine, mais la structure primaire est préservée. En plus de la température (au-dessus de 50 degrés), la dénaturation peut être provoquée par d’autres facteurs physiques : rayonnements, ultrasons, vibrations, acides et alcalis forts. La dénaturation peut être réversible ou irréversible. Avec de faibles impacts, la destruction des structures secondaires et tertiaires de la protéine est insignifiante. Ainsi, en l’absence d’effets dénaturants, la protéine peut restaurer sa structure native. Le processus inverse de dénaturation est appelé renaturation.Cependant, en cas d'exposition prolongée et forte la renaturation devient impossible, et la dénaturation est donc irréversible.

Comme vous le savez, les protéines sont à la base de l’origine de la vie sur notre planète. Mais c'est la gouttelette de coacervat, constituée de molécules peptidiques, qui est devenue la base de l'origine des êtres vivants. Cela ne fait aucun doute, car l'analyse de la composition interne de tout représentant de la biomasse montre que ces substances sont présentes dans tout : plantes, animaux, micro-organismes, champignons, virus. De plus, ils sont très divers et de nature macromoléculaire.

Ces structures portent quatre noms, tous synonymes :

• protéines;
• protéines;
• les polypeptides ;
• peptides.

Molécules de protéines

Leur nombre est vraiment innombrable. Dans ce cas, toutes les molécules protéiques peuvent être divisées en deux grands groupes :

• simple - constitué uniquement de séquences d'acides aminés reliées par des liaisons peptidiques ;
• complexe - la structure et la structure de la protéine sont caractérisées par des groupes protolytiques (prothétiques) supplémentaires, également appelés cofacteurs.

Dans le même temps, les molécules complexes ont également leur propre classification.

Gradation de peptides complexes

1. Les glycoprotéines sont des composés étroitement liés de protéines et de glucides. Des groupes prothétiques de mucopolysaccharides sont intégrés à la structure de la molécule.
2. Les lipoprotéines sont un composé complexe de protéines et de lipides.
3. Métalloprotéines - les ions métalliques (fer, manganèse, cuivre et autres) agissent comme un groupe prothétique.
4. Les nucléoprotéines constituent le lien entre les protéines et les acides nucléiques (ADN, ARN).
5. Phosphoprotéines - conformation d'une protéine et d'un résidu d'acide orthophosphorique.
6. Les chromoprotéines sont très similaires aux métalloprotéines, cependant, l'élément qui fait partie du groupe prothétique est un complexe coloré complet (rouge - hémoglobine, vert - chlorophylle, etc.).

Dans chaque groupe considéré, la structure et les propriétés des protéines sont différentes. Les fonctions qu’ils remplissent varient également selon le type de molécule.

Structure chimique des protéines

De ce point de vue, les protéines sont une chaîne longue et massive de résidus d’acides aminés reliés entre eux par des liaisons spécifiques appelées liaisons peptidiques. Des branches appelées radicaux s'étendent à partir des structures latérales des acides. Cette structure moléculaire a été découverte par E. Fischer au début du 21e siècle.

Plus tard, les protéines, leur structure et leurs fonctions ont été étudiées plus en détail. Il est devenu clair qu'il n'y a que 20 acides aminés qui forment la structure du peptide, mais ils peuvent être combinés de différentes manières. D'où la variété des structures polypeptidiques. De plus, au cours de la vie et dans l'exercice de leurs fonctions, les protéines sont capables de subir un certain nombre de transformations chimiques. En conséquence, ils modifient la structure et un tout nouveau type de connexion apparaît.

Pour rompre la liaison peptidique, c'est-à-dire perturber la protéine et la structure des chaînes, il faut sélectionner des conditions très strictes (températures élevées, acides ou alcalis, catalyseur). Cela est dû à la force élevée de la molécule, notamment du groupe peptidique.

La détection de la structure des protéines en laboratoire est réalisée à l'aide de la réaction du biuret - exposition au polypeptide (II) fraîchement précipité. Le complexe du groupe peptidique et de l’ion cuivre donne une couleur violet vif.

Il existe quatre organisations structurelles principales, chacune ayant ses propres caractéristiques structurelles des protéines.

Niveaux d'organisation : structure primaire

Comme mentionné ci-dessus, un peptide est une séquence de résidus d'acides aminés avec ou sans inclusions, coenzymes. Ainsi, le primaire est la structure d'une molécule naturelle, naturelle, véritablement composée d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques, et rien de plus. C'est-à-dire un polypeptide avec une structure linéaire. De plus, les caractéristiques structurelles des protéines de ce type sont qu'une telle combinaison d'acides est décisive pour remplir les fonctions de la molécule protéique. Grâce à la présence de ces caractéristiques, il est possible non seulement d'identifier un peptide, mais également de prédire les propriétés et le rôle d'un peptide complètement nouveau, non encore découvert. Des exemples de peptides ayant une structure primaire naturelle sont l'insuline, la pepsine, la chymotrypsine et autres.

Forme secondaire

La structure et les propriétés des protéines de cette catégorie varient quelque peu. Une telle structure peut être formée initialement par la nature ou lorsque la structure primaire est exposée à une hydrolyse, une température ou d'autres conditions sévères.

Cette conformation comporte trois variétés :

1. Tours lisses, réguliers et stéréoréguliers, construits à partir de résidus d'acides aminés, qui s'enroulent autour de l'axe principal de la connexion. Ils sont maintenus ensemble uniquement par ceux qui apparaissent entre l’oxygène d’un groupe peptidique et l’hydrogène d’un autre. De plus, la structure est considérée comme correcte du fait que les tours sont répétés uniformément tous les 4 maillons. Une telle structure peut être soit gauchère, soit droitière. Mais dans la plupart des protéines connues, l’isomère dextrogyre prédomine. De telles conformations sont généralement appelées structures alpha.
2. La composition et la structure des protéines du type suivant diffèrent du précédent en ce que des liaisons hydrogène ne se forment pas entre des résidus adjacents à un côté de la molécule, mais entre des résidus significativement éloignés et à une distance assez grande. Pour cette raison, la structure entière prend la forme de plusieurs chaînes polypeptidiques ondulées ressemblant à des serpents. Il y a une caractéristique qu’une protéine doit présenter. La structure des acides aminés sur les branches doit être la plus courte possible, comme la glycine ou l'alanine par exemple. Ce type de conformation secondaire est appelé feuillets bêta en raison de leur capacité à se coller pour former une structure commune.
3. La biologie fait référence au troisième type de structure protéique comme étant des fragments complexes, dispersés de manière hétérogène et désordonnés qui n'ont pas de stéréorégularité et sont capables de changer de structure sous l'influence de conditions externes.

Aucun exemple de protéines possédant naturellement une structure secondaire n’a été identifié.

Éducation tertiaire

Il s'agit d'une conformation assez complexe appelée « globule ». Quelle est cette protéine ? Sa structure est basée sur la structure secondaire, cependant, de nouveaux types d'interactions entre les atomes des groupes s'ajoutent et la molécule entière semble se replier, se concentrant ainsi sur le fait que les groupes hydrophiles sont dirigés vers le globule et que les groupes hydrophobes sont dirigés vers le globule. ceux vers l’extérieur.

Ceci explique la charge de la molécule protéique dans les solutions colloïdales d'eau. Quels types d’interactions sont présents ici ?

1. Liaisons hydrogène - restent inchangées entre les mêmes parties que dans la structure secondaire.
2. interactions - se produisent lorsque le polypeptide est dissous dans l'eau.
3. Les attractions ioniques se forment entre des groupes de résidus d'acides aminés (radicaux) chargés différemment.
4. Interactions covalentes - peuvent se former entre des sites acides spécifiques - les molécules de cystéine, ou plutôt leurs queues.

Ainsi, la composition et la structure des protéines de structure tertiaire peuvent être décrites comme des chaînes polypeptidiques repliées en globules qui conservent et stabilisent leur conformation en raison de divers types d'interactions chimiques. Exemples de tels peptides : phosphoglycérate kénase, ARNt, alpha-kératine, fibroïne de soie et autres.

Structure quaternaire

C’est l’un des globules les plus complexes que forment les protéines. La structure et les fonctions des protéines de ce type sont très multiformes et spécifiques.

Quelle est cette conformation ? Il s’agit de plusieurs (dans certains cas des dizaines) grandes et petites chaînes polypeptidiques formées indépendamment les unes des autres. Mais ensuite, en raison des mêmes interactions que celles que nous avons prises en compte pour la structure tertiaire, tous ces peptides se tordent et s’entrelacent les uns avec les autres. De cette manière, on obtient des globules conformationnels complexes, qui peuvent contenir des atomes métalliques, des groupes lipidiques et des glucides. Exemples de telles protéines : ADN polymérase, enveloppe protéique du virus du tabac, hémoglobine et autres.

Toutes les structures peptidiques que nous avons examinées disposent de leurs propres méthodes d'identification en laboratoire, basées sur les capacités modernes d'utilisation de la chromatographie, de la centrifugation, de la microscopie électronique et optique et des hautes technologies informatiques.

Fonctions exercées

La structure et les fonctions des protéines sont étroitement liées les unes aux autres. Autrement dit, chaque peptide joue un rôle spécifique, unique et spécifique. Il existe également ceux qui sont capables d'effectuer plusieurs opérations importantes à la fois dans une seule cellule vivante. Cependant, il est possible d'exprimer sous une forme généralisée les principales fonctions des molécules protéiques dans les organismes vivants :

1. Assurer le mouvement. Les organismes unicellulaires, ou organites, ou certains types de cellules sont capables de mouvement, de contraction et de mouvement. Ceci est assuré par les protéines qui composent la structure de leur appareil moteur : cils, flagelles et membrane cytoplasmique. Si l'on parle de cellules incapables de bouger, alors les protéines peuvent contribuer à leur contraction (myosine musculaire).
2. Fonction nutritionnelle ou de réserve. Il s’agit de l’accumulation de molécules protéiques dans les œufs, les embryons et les graines des plantes pour reconstituer davantage les nutriments manquants. Une fois décomposés, les peptides produisent des acides aminés et des substances biologiquement actives nécessaires au développement normal des organismes vivants.
3. Fonction énergétique. En plus des glucides, les protéines peuvent également apporter de la force au corps. La dégradation de 1 g de peptide libère 17,6 kJ d'énergie utile sous forme d'acide adénosine triphosphorique (ATP), qui est dépensée pour les processus vitaux.
4. La signalisation consiste à surveiller attentivement les processus en cours et à transmettre des signaux des cellules aux tissus, de ceux-ci aux organes, de ces derniers aux systèmes, etc. Un exemple typique est l’insuline, qui fixe strictement la quantité de glucose dans le sang.
5. Fonction récepteur. Elle est réalisée en modifiant la conformation du peptide d'un côté de la membrane et en impliquant l'autre extrémité dans la restructuration. Dans le même temps, le signal et les informations nécessaires sont transmis. Le plus souvent, ces protéines sont intégrées dans les membranes cytoplasmiques des cellules et exercent un contrôle strict sur toutes les substances qui les traversent. Ils fournissent également des informations sur les changements chimiques et physiques de l'environnement.
6. Fonction de transport des peptides. Elle est réalisée par des protéines canaux et des protéines transporteuses. Leur rôle est évident : transporter les molécules nécessaires vers des endroits à faible concentration à partir de parties à forte concentration. Un exemple typique est le transport de l’oxygène et du dioxyde de carbone à travers les organes et les tissus par la protéine hémoglobine. Ils assurent également l'apport de composés de faible poids moléculaire à travers la membrane cellulaire vers l'intérieur.
7. Fonction structurelle. L'une des fonctions les plus importantes remplies par les protéines. La structure de toutes les cellules et de leurs organites est assurée par des peptides. Comme un cadre, ils définissent la forme et la structure. De plus, ils le supportent et le modifient si nécessaire. Par conséquent, pour leur croissance et leur développement, tous les organismes vivants ont besoin de protéines dans leur alimentation. Ces peptides comprennent l'élastine, la tubuline, le collagène, l'actine, la kératine et autres.
8. Fonction catalytique. Elle est réalisée par des enzymes. Nombreuses et variées, elles accélèrent toutes les réactions chimiques et biochimiques de l’organisme. Sans leur participation, une pomme ordinaire dans l'estomac pourrait être digérée en seulement deux jours, pourrissant probablement au cours du processus. Sous l'influence de la catalase, de la peroxydase et d'autres enzymes, ce processus se déroule en deux heures. De manière générale, c'est grâce à ce rôle des protéines que s'effectuent l'anabolisme et le catabolisme, c'est-à-dire la plastique et

Rôle protecteur

Il existe plusieurs types de menaces contre lesquelles les protéines sont conçues pour protéger l’organisme.

Premièrement, des réactifs traumatiques, des gaz, des molécules, des substances aux spectres d'action variés. Les peptides sont capables d'interagir chimiquement avec eux, les transformant en une forme inoffensive ou simplement les neutralisant.

Deuxièmement, la menace physique des blessures - si la protéine fibrinogène n'est pas transformée à temps en fibrine sur le site de la blessure, le sang ne coagulera pas, ce qui signifie qu'il n'y aura pas de blocage. Ensuite, au contraire, vous aurez besoin du peptide plasmine, qui peut dissoudre le caillot et restaurer la perméabilité du vaisseau.

Troisièmement, une menace pour l’immunité. La structure et l’importance des protéines qui forment la défense immunitaire sont extrêmement importantes. Anticorps, immunoglobulines, interférons - tous ces éléments sont des éléments importants et significatifs du système lymphatique et immunitaire humain. Toute particule étrangère, molécule nocive, partie morte d’une cellule ou d’une structure entière est soumise à un examen immédiat par le composé peptidique. C'est pourquoi une personne peut, de manière indépendante, sans l'aide de médicaments, se protéger quotidiennement contre les infections et les virus simples.

Propriétés physiques

La structure d'une protéine cellulaire est très spécifique et dépend de la fonction exercée. Mais les propriétés physiques de tous les peptides sont similaires et se résument aux caractéristiques suivantes.

1. Le poids de la molécule peut atteindre 1 000 000 de Daltons.
2. Les systèmes colloïdaux se forment dans une solution aqueuse. Là, la structure acquiert une charge qui peut varier en fonction de l'acidité du milieu.
3. Lorsqu'ils sont exposés à des conditions difficiles (irradiation, acide ou alcali, température, etc.), ils sont capables de passer à d'autres niveaux de conformation, c'est-à-dire de se dénaturer. Ce processus est irréversible dans 90 % des cas. Cependant, il existe également un changement inverse : la renaturation.

Ce sont les principales propriétés des caractéristiques physiques des peptides.

Forme de la molécule de protéine. Des études sur la conformation native des molécules protéiques ont montré que ces particules ont dans la plupart des cas une forme plus ou moins asymétrique. En fonction du degré d'asymétrie, c'est-à-dire la relation entre les axes long (b) et court (a) de la molécule protéique, on distingue les protéines globulaires (sphériques) et fibrillaires (en forme de fil).

Les globulaires sont des molécules protéiques dans lesquelles le repliement des chaînes polypeptidiques a conduit à la formation d'une structure sphérique. Parmi eux, il y en a strictement sphériques, ellipsoïdaux et en forme de tige. Ils diffèrent par le degré d'asymétrie. Par exemple, l’albumine d’œuf a un b/a = 3, la gliadine du blé – 11 et la zéine du maïs – 20. De nombreuses protéines dans la nature sont globulaires.

Les protéines fibrillaires forment de longs filaments très asymétriques. Beaucoup d’entre eux remplissent une fonction structurelle ou mécanique. Ce sont le collagène (b/a - 200), les kératines, la fibroïne.

Les protéines de chaque groupe ont leurs propres propriétés caractéristiques. De nombreuses protéines globulaires sont solubles dans l’eau et dans les solutions salines diluées. Les protéines fibrillaires solubles sont caractérisées par des solutions très visqueuses. En règle générale, les protéines globulaires ont une bonne valeur biologique - elles sont absorbées pendant la digestion, alors que de nombreuses protéines fibrillaires ne le sont pas.

Il n’y a pas de frontière claire entre les protéines globulaires et fibrillaires. Un certain nombre de protéines occupent une position intermédiaire et combinent les caractéristiques à la fois globulaires et fibrillaires. Ces protéines comprennent, par exemple, la myosine musculaire (b/a = 75) et le fibrinogène sanguin (b/a = 18). La myosine a une forme en forme de bâtonnet, semblable à celle des protéines fibrillaires, mais, comme les protéines globulaires, elle est soluble dans les solutions salines. Les solutions de myosine et de fibrinogène sont visqueuses. Ces protéines sont absorbées lors du processus de digestion. Dans le même temps, l’actine, une protéine musculaire globulaire, n’est pas absorbée.

Dénaturation des protéines. La conformation native des molécules protéiques n’est pas rigide, elle est assez labile (latin « labilis » – glissement) et peut être sérieusement perturbée sous diverses influences. La violation de la conformation native d'une protéine, accompagnée d'une modification de ses propriétés natives sans rompre les liaisons peptidiques, est appelée dénaturation (du latin « denaturare » - priver de propriétés naturelles) de la protéine.

La dénaturation des protéines peut être provoquée par diverses raisons, conduisant à la perturbation des interactions faibles, ainsi qu'à la rupture des liaisons disulfure qui stabilisent leur structure native.

Le chauffage de la plupart des protéines à des températures supérieures à 50°C, ainsi que l'irradiation ultraviolette et d'autres types d'irradiation à haute énergie, augmentent les vibrations des atomes de la chaîne polypeptidique, ce qui entraîne la rupture de diverses liaisons entre eux. Même une agitation mécanique peut provoquer une dénaturation des protéines.

La dénaturation des protéines se produit également en raison d'une exposition chimique. Les acides ou alcalis forts affectent l'ionisation des groupes acides et basiques, provoquant une perturbation des liaisons ioniques et de certaines liaisons hydrogène dans les molécules de protéines. L'urée (H 2 N-CO-NH 2) et les solvants organiques - alcools, phénols, etc. - perturbent le système des liaisons hydrogène et affaiblissent les interactions hydrophobes dans les molécules protéiques (urée - en raison de la perturbation de la structure de l'eau, des solvants organiques - en raison de l'établissement de contacts avec des radicaux d'acides aminés non polaires). Le mercaptoéthanol détruit les liaisons disulfure des protéines. Les ions de métaux lourds perturbent les interactions faibles.

Lors de la dénaturation, les propriétés de la protéine changent et, tout d'abord, sa solubilité diminue. Par exemple, lors de l'ébullition, les protéines coagulent et précipitent à partir de solutions sous forme de caillots (comme lors de la cuisson d'un œuf de poule). La précipitation des protéines à partir des solutions se produit également sous l'influence de précipitants protéiques, notamment l'acide trichloroacétique, le réactif de Barnstein (un mélange d'hydroxyde de sodium et de sulfate de cuivre), une solution de tanin, etc.

Lors de la dénaturation, la capacité d'absorption d'eau de la protéine diminue, c'est-à-dire sa capacité à gonfler ; De nouveaux groupes chimiques peuvent apparaître, par exemple : lorsqu'ils sont exposés au captoéthanol - groupes SH. Suite à la dénaturation, la protéine perd son activité biologique.

Bien que la structure primaire de la protéine ne soit pas endommagée lors de la dénaturation, les changements sont irréversibles. Cependant, par exemple, lorsque l'urée est progressivement éliminée par dialyse d'une solution protéique dénaturée, sa renaturation se produit : la structure native de la protéine est restaurée, et avec elle, à un degré ou à un autre, ses propriétés natives. Cette dénaturation est dite réversible.

Une dénaturation irréversible des protéines se produit au cours du processus de vieillissement des organismes. Ainsi, par exemple, les graines des plantes, même dans des conditions de stockage optimales, perdent progressivement leur viabilité.

La dénaturation des protéines se produit lors de la cuisson du pain, du séchage des pâtes, des légumes, pendant la cuisson, etc. En conséquence, la valeur biologique de ces protéines augmente, puisque les protéines dénaturées (partiellement détruites) sont plus facilement absorbées lors du processus de digestion.

Point isoélectrique d'une protéine. Les protéines contiennent divers groupes basiques et acides qui ont la capacité de s'ioniser. Dans un environnement fortement acide, les groupes principaux (groupes aminés, etc.) sont activement protonés et les molécules de protéines acquièrent une charge totale positive, et dans un environnement fortement alcalin, les groupes carboxyle se dissocient facilement et les molécules de protéines acquièrent une charge totalement négative.

Les sources de charge positive dans les protéines sont les radicaux latéraux des résidus lysine, arginine et histidine, ainsi que le groupe α-amino du résidu d'acide aminé N-terminal. Les sources de charge négative sont les radicaux latéraux des résidus d'acide aspartique et glutamique, ainsi que le groupe a-carboxyle du résidu d'acide aminé C-terminal.

À une certaine valeur de pH du milieu, on observe l'égalité des charges positives et négatives à la surface de la molécule de protéine, c'est-à-dire que sa charge électrique totale s'avère nulle. La valeur du pH de la solution à laquelle la molécule de protéine est électriquement neutre est appelée point isoélectrique de la protéine (pi).

Les points isoélectriques sont des constantes caractéristiques des protéines. Ils sont déterminés par leur composition et leur structure en acides aminés : le nombre et l'emplacement des résidus d'acides aminés acides et basiques dans les chaînes polypeptidiques. Les points isoélectriques des protéines, dans lesquels prédominent les résidus d'acides aminés acides, sont situés dans la région du pH<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. Les points isoélectriques de la plupart des protéines se trouvent dans un environnement légèrement acide.

À l'état isoélectrique, les solutions protéiques ont une viscosité minimale. Cela est dû à un changement dans la forme de la molécule protéique. Au point isoélectrique, les groupes de charges opposées s'attirent et les protéines s'enroulent en boules. Lorsque le pH s'écarte du point isoélectrique, les groupes chargés de la même manière se repoussent et les molécules protéiques se déploient. À l'état déplié, les molécules de protéines confèrent aux solutions une viscosité plus élevée que lorsqu'elles sont roulées en boules.

Au point isoélectrique, les protéines ont une solubilité minimale et peuvent facilement précipiter.

Cependant, la précipitation des protéines au point isoélectrique ne se produit toujours pas. Ceci est évité par les molécules d'eau structurées, qui retiennent une partie importante des radicaux d'acides aminés hydrophobes à la surface des globules protéiques.

Les protéines peuvent être précipitées à l'aide de solvants organiques (alcool, acétone), qui perturbent le système de contacts hydrophobes dans les molécules protéiques, ainsi que de concentrations élevées de sels (méthode de relargage), qui réduisent l'hydratation des globules protéiques. Dans ce dernier cas, une partie de l'eau va à la dissolution du sel et cesse de participer à la dissolution de la protéine. En raison du manque de solvant, une telle solution devient sursaturée, ce qui entraîne la précipitation d'une partie de celle-ci. Les molécules de protéines commencent à se coller les unes aux autres et, formant des particules de plus en plus grosses, précipitent progressivement à partir de la solution.

Propriétés optiques des protéines. Les solutions protéiques ont une activité optique, c'est-à-dire la capacité de faire pivoter le plan de polarisation de la lumière. Cette propriété des protéines est due à la présence d'éléments d'asymétrie dans leurs molécules - des atomes de carbone asymétriques et une hélice α droite.

Lorsqu’une protéine se dénature, ses propriétés optiques changent, ce qui est associé à la destruction de l’hélice α. Les propriétés optiques des protéines complètement dénaturées dépendent uniquement de la présence d’atomes de carbone asymétriques.

Par la différence des propriétés optiques d'une protéine avant et après dénaturation, le degré de son hélicalisation peut être déterminé.

Réactions qualitatives aux protéines. Les protéines sont caractérisées par des réactions colorées dues à la présence de certains groupes chimiques. Ces réactions sont souvent utilisées pour détecter des protéines.

Lorsque du sulfate de cuivre et un alcali sont ajoutés à une solution protéique, une couleur lilas apparaît en raison de la formation de complexes d'ions cuivre avec les groupes peptidiques de la protéine. Puisque cette réaction est produite par le biuret (H 2 N-CO-NH-CO-NH 2), elle est appelée biuret. Elle est souvent utilisée pour la détermination quantitative des protéines, avec la méthode I. Kjeldahl, car l'intensité de la couleur obtenue est proportionnelle à la concentration en protéines dans la solution.

Lorsque les solutions protéiques sont chauffées avec de l'acide nitrique concentré, une couleur jaune apparaît en raison de la formation de dérivés nitro d'acides aminés aromatiques. Cette réaction est appelée xanthoprotéine(du grec « xanthos » – jaune).

Lorsqu'elles sont chauffées, de nombreuses solutions protéiques réagissent avec le nitrate de mercure, qui forme des composés complexes de couleur pourpre avec les phénols et leurs dérivés. Il s'agit d'une réaction qualitative de Millon à la tyrosine.

En chauffant la plupart des solutions protéiques avec de l'acétate de plomb dans un environnement alcalin, un précipité noir de sulfure de plomb se précipite. Cette réaction est utilisée pour détecter les acides aminés soufrés et est appelée réaction de Foll.