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Propriétés chimiques des protéines. Propriétés physicochimiques des protéines


Écureuils sont des biopolymères constitués de résidus d'acides aminés α reliés les uns aux autres par des liaisons peptidiques (-CO-NH-). Les protéines font partie des cellules et des tissus de tous les organismes vivants. Les molécules de protéines contiennent 20 résidus de divers acides aminés.

Structure des protéines

Les protéines possèdent une variété inépuisable de structures.

Structure protéique primaire est une séquence d’unités d’acides aminés dans une chaîne polypeptidique linéaire.

Structure secondaire- c'est la configuration spatiale d'une molécule protéique, ressemblant à une hélice, qui se forme à la suite de la torsion de la chaîne polypeptidique due aux liaisons hydrogène entre les groupes : CO et NH.

Structure tertiaire- c'est la configuration spatiale que prend une chaîne polypeptidique tordue en spirale.

Structure quaternaire- Ce sont des formations polymères issues de plusieurs macromolécules protéiques.

Propriétés physiques

Les propriétés exercées par les protéines sont très diverses. Certaines protéines se dissolvent dans l'eau, formant généralement des solutions colloïdales (par exemple, le blanc d'œuf) ; d'autres se dissolvent dans des solutions salines diluées ; d'autres encore sont insolubles (par exemple, les protéines des tissus tégumentaires).

Propriétés chimiques

Dénaturation– destruction de la structure secondaire, tertiaire de la protéine sous l'influence de divers facteurs : température, action des acides, sels de métaux lourds, alcools, etc.

Lors de la dénaturation sous l'influence de facteurs externes (température, contraintes mécaniques, action d'agents chimiques et autres facteurs), une modification se produit dans les structures secondaires, tertiaires et quaternaires de la macromolécule protéique, c'est-à-dire sa structure spatiale native. La structure primaire, et donc la composition chimique de la protéine, ne change pas. Les propriétés physiques changent : la solubilité et la capacité d'hydratation diminuent, l'activité biologique est perdue. La forme de la macromolécule protéique change et une agrégation se produit. Dans le même temps, l'activité de certains groupes augmente, l'effet des enzymes protéolytiques sur les protéines est facilité et, par conséquent, elles sont plus facilement hydrolysées.

Dans la technologie alimentaire, la dénaturation thermique des protéines revêt une importance pratique particulière, dont le degré dépend de la température, de la durée de chauffage et de l'humidité. Il faut en tenir compte lors de l'élaboration de régimes de traitement thermique pour les matières premières alimentaires, les produits semi-finis et parfois les produits finis. Les processus de dénaturation thermique jouent un rôle particulier dans le blanchiment des matières végétales, le séchage des céréales, la cuisson du pain et la production de pâtes. La dénaturation des protéines peut également être provoquée par une action mécanique (pression, frottement, agitation, ultrasons). La dénaturation des protéines est provoquée par l'action de réactifs chimiques (acides, alcalis, alcool, acétone). Toutes ces techniques sont largement utilisées dans l’alimentation et les biotechnologies.

Réactions qualitatives aux protéines:

a) Lorsque la protéine brûle, elle sent les plumes brûlées.

b) Protéine + HNO 3 → couleur jaune

c) Solution protéique + NaOH + CuSO 4 → couleur violette

Hydrolyse

Protéine + H 2 O → mélange d'acides aminés

Fonctions des protéines dans la nature :

· catalytique (enzymes);

· réglementaire (hormones) ;

· structurel (kératine de laine, fibroïne de soie, collagène) ;

moteur (actine, myosine) ;

transport (hémoglobine);

· réserve (caséine, albumine d'oeuf);

· protecteurs (immunoglobulines), etc.

Hydratation

Le processus d'hydratation signifie la liaison de l'eau par les protéines, et celles-ci présentent des propriétés hydrophiles : elles gonflent, leur masse et leur volume augmentent. Le gonflement de la protéine s'accompagne de sa dissolution partielle. Le caractère hydrophile des protéines individuelles dépend de leur structure. Les groupes amide hydrophile (–CO–NH–, liaison peptidique), amine (NH 2) et carboxyle (COOH) présents dans la composition et situés à la surface de la macromolécule protéique attirent les molécules d'eau, les orientant strictement vers la surface du molécule. En entourant les globules protéiques, une enveloppe d’hydratation (aqueuse) empêche la stabilité des solutions protéiques. Au point isoélectrique, les protéines ont la moindre capacité à lier l’eau ; l’enveloppe d’hydratation autour des molécules de protéines est détruite, de sorte qu’elles se combinent pour former de grands agrégats. L'agrégation des molécules de protéines se produit également lorsqu'elles sont déshydratées à l'aide de certains solvants organiques, tels que l'alcool éthylique. Cela conduit à la précipitation des protéines. Lorsque le pH de l’environnement change, la macromolécule protéique se charge et sa capacité d’hydratation change.

Avec un gonflement limité, les solutions concentrées en protéines forment des systèmes complexes appelés gelées. Les gelées ne sont pas fluides, élastiques, ont une plasticité, une certaine résistance mécanique et sont capables de conserver leur forme. Les protéines globulaires peuvent être complètement hydratées, se dissolvant dans l'eau (par exemple, les protéines du lait), formant des solutions à faibles concentrations. Les propriétés hydrophiles des protéines revêtent une grande importance en biologie et dans l’industrie agroalimentaire. Le cytoplasme, le contenu semi-liquide de la cellule, est une gelée très mobile, constituée principalement de molécules protéiques. La gelée hautement hydratée est du gluten brut isolé de la pâte de blé, elle contient jusqu'à 65% d'eau. L'hydrophilie, la principale qualité du grain de blé, des protéines des grains et de la farine, joue un rôle important dans le stockage et la transformation du grain, ainsi que dans la boulangerie. La pâte obtenue en boulangerie est une protéine gonflée dans l'eau, une gelée concentrée contenant des grains d'amidon.

Moussant

Le processus de moussage est la capacité des protéines à former des systèmes liquide-gaz hautement concentrés appelés mousses. La stabilité de la mousse, dans laquelle la protéine est un agent moussant, dépend non seulement de sa nature et de sa concentration, mais également de la température. Les protéines sont largement utilisées comme agents moussants dans l'industrie de la confiserie (guimauves, guimauves, soufflés). Le pain a une structure mousseuse, ce qui affecte ses propriétés gustatives.

La combustion

Les protéines brûlent pour produire de l’azote, du dioxyde de carbone et de l’eau, ainsi que d’autres substances. La combustion s'accompagne d'une odeur caractéristique de plumes brûlées.

Réactions de couleur.

  • Xanthoprotéine – une interaction des cycles aromatiques et hétéroatomiques dans une molécule protéique avec de l'acide nitrique concentré se produit, accompagnée de l'apparition d'une couleur jaune ;
  • Biuret - des solutions faiblement alcalines de protéines interagissent avec une solution de sulfate de cuivre (II) pour former des composés complexes entre les ions Cu 2+ et les polypeptides. La réaction s'accompagne de l'apparition d'une couleur bleu-violet ;
  • Lorsque les protéines sont chauffées avec un alcali en présence de sels de plomb, un précipité noir contenant du soufre précipite.


Propriétés physiques des protéines


1. Dans les organismes vivants, les protéines se trouvent à l’état solide et dissous. De nombreuses protéines sont des cristaux, mais elles ne donnent pas de vraies solutions, car leur molécule est très grosse. Les solutions aqueuses de protéines sont des colloïdes hydrophiles situés dans le protoplasme des cellules, et ce sont des protéines actives. Les protéines solides cristallines sont des composés de stockage. Les protéines dénaturées (kératine capillaire, myosine musculaire) sont des protéines de soutien.


2. En règle générale, toutes les protéines ont un poids moléculaire élevé. Elle dépend des conditions environnementales (t°, pH) et des méthodes d'isolement et varie de plusieurs dizaines de milliers à plusieurs millions.


3. Propriétés optiques. Les solutions protéiques réfractent le flux lumineux et plus la concentration en protéines est élevée, plus la réfraction est forte. Grâce à cette propriété, vous pouvez déterminer la teneur en protéines d’une solution. Sous forme de films secs, les protéines absorbent les rayons infrarouges. Ils sont absorbés par les groupes peptidiques.La dénaturation d'une protéine est un réarrangement intramoléculaire de sa molécule, une violation de la conformation native, non accompagnée d'un clivage de la liaison peptidique. La séquence d'acides aminés de la protéine ne change pas. À la suite de la dénaturation, les structures secondaires, tertiaires et quaternaires de la protéine formées par des liaisons non covalentes sont perturbées et l'activité biologique de la protéine est perdue totalement ou partiellement, de manière réversible ou irréversible, selon les agents dénaturants, l'intensité et la durée de leur action. Point isoélectrique Les protéines, comme les acides aminés, sont des électrolytes amphotères qui migrent dans un champ électrique à une vitesse dépendant de leur charge totale et du pH de l'environnement. À une valeur de pH spécifique pour chaque protéine, ses molécules sont électriquement neutres. Cette valeur de pH est appelée point isoélectrique de la protéine. Le point isoélectrique d'une protéine dépend du nombre et de la nature des groupes chargés dans la molécule. Une molécule de protéine est chargée positivement si le pH du milieu est inférieur à son point isoélectrique, et négativement si le pH du milieu est supérieur au point isoélectrique de la protéine. Au point isoélectrique, la protéine a la solubilité la plus faible et la viscosité la plus élevée, ce qui entraîne la précipitation la plus facile de la protéine à partir de la solution : la coagulation des protéines. Le point isoélectrique est l'une des constantes caractéristiques des protéines. Cependant, si la solution protéique est portée au point isoélectrique, la protéine elle-même ne précipite toujours pas. Ceci s'explique par le caractère hydrophile de la molécule protéique.


  • Physique propriétés protéines. 1. Dans les organismes vivants écureuils sont à l’état solide et dissous. Beaucoup écureuils ce sont des cristaux, cependant...


  • Physiquement-chimique propriétés protéines sont déterminés par leur nature moléculaire élevée, la compacité des chaînes polypeptidiques et la disposition relative des résidus d'acides aminés.


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  • La structure primaire est conservée, mais les structures natives changent propriétés écureuil et la fonction est altérée. Facteurs conduisant à la dénaturation protéines


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  • Physiquement-chimique propriétés protéines déterminés par leur nature hautement moléculaire et leur compacité.

§ 9. PROPRIÉTÉS PHYSIQUES ET CHIMIQUES DES PROTÉINES

Les protéines sont de très grosses molécules ; en taille, elles ne peuvent être surpassées que par les représentants individuels des acides nucléiques et des polysaccharides. Le tableau 4 montre les caractéristiques moléculaires de certaines protéines.

Tableau 4

Caractéristiques moléculaires de certaines protéines

Poids moléculaire relatif

Nombre de circuits

Nombre de résidus d'acides aminés

Ribonucléase

Myoglobine

Chymotrypsine

Hémoglobine

Glutamate déshydrogénase

Les molécules de protéines peuvent contenir un nombre très différent de résidus d'acides aminés - de 50 à plusieurs milliers ; les poids moléculaires relatifs des protéines varient également considérablement - de plusieurs milliers (insuline, ribonucléase) à un million (glutamate déshydrogénase) ou plus. Le nombre de chaînes polypeptidiques dans les protéines peut aller de une à plusieurs dizaines, voire milliers. Ainsi, la protéine du virus de la mosaïque du tabac contient 2120 protomères.

Connaissant le poids moléculaire relatif d'une protéine, on peut estimer approximativement combien de résidus d'acides aminés sont inclus dans sa composition. Le poids moléculaire relatif moyen des acides aminés formant une chaîne polypeptidique est de 128. Lorsqu'une liaison peptidique est formée, une molécule d'eau est éliminée, par conséquent, le poids relatif moyen d'un résidu d'acide aminé sera de 128 - 18 = 110. En utilisant ces À partir de ces données, on peut calculer qu'une protéine ayant un poids moléculaire relatif de 100 000 sera constituée d'environ 909 résidus d'acides aminés.

Propriétés électriques des molécules de protéines

Les propriétés électriques des protéines sont déterminées par la présence de résidus d'acides aminés chargés positivement et négativement à leur surface. La présence de groupes protéiques chargés détermine la charge totale de la molécule protéique. Si les acides aminés chargés négativement prédominent dans les protéines, alors leur molécule dans une solution neutre aura une charge négative ; si les acides aminés chargés positivement prédominent, la molécule aura une charge positive. La charge totale d'une molécule protéique dépend également de l'acidité (pH) du milieu. Avec une augmentation de la concentration en ions hydrogène (augmentation de l'acidité), la dissociation des groupes carboxyle est supprimée :

et en même temps le nombre de groupes amino protonés augmente ;

Ainsi, à mesure que l'acidité du milieu augmente, le nombre de groupes chargés négativement à la surface de la molécule protéique diminue et le nombre de groupes chargés positivement augmente. Une image complètement différente est observée avec une diminution de la concentration en ions hydrogène et une augmentation de la concentration en ions hydroxyde. Le nombre de groupes carboxyles dissociés augmente

et le nombre de groupes aminés protonés diminue

Ainsi, en modifiant l'acidité du milieu, vous pouvez modifier la charge de la molécule protéique. Avec une augmentation de l'acidité de l'environnement dans une molécule protéique, le nombre de groupes chargés négativement diminue et le nombre de groupes chargés positivement augmente, la molécule perd progressivement sa charge négative et acquiert une charge positive. Lorsque l'acidité de la solution diminue, l'image inverse est observée. Il est évident qu'à certaines valeurs de pH, la molécule sera électriquement neutre, c'est-à-dire le nombre de groupes chargés positivement sera égal au nombre de groupes chargés négativement et la charge totale de la molécule sera nulle (Fig. 14).

La valeur du pH à laquelle la charge totale de la protéine est nulle est appelée point isoélectrique et est désignéepi.

Riz. 14. À l'état du point isoélectrique, la charge totale de la molécule de protéine est nulle

Le point isoélectrique de la plupart des protéines se situe dans la plage de pH comprise entre 4,5 et 6,5. Il existe cependant des exceptions. Voici les points isoélectriques de certaines protéines :

Aux valeurs de pH inférieures au point isoélectrique, la protéine porte une charge totale positive ; au-dessus, elle porte une charge totale négative.

Au point isoélectrique, la solubilité d'une protéine est minime, car ses molécules dans cet état sont électriquement neutres et il n'y a pas de forces de répulsion mutuelles entre elles, elles peuvent donc « coller ensemble » en raison des liaisons hydrogène et ioniques, des interactions hydrophobes et forces de Van der Waals. À des valeurs de pH différentes du pI, les molécules de protéines porteront la même charge – positive ou négative. En conséquence, des forces de répulsion électrostatiques existeront entre les molécules, les empêchant de se coller les unes aux autres, et la solubilité sera plus élevée.

Solubilité des protéines

Les protéines sont solubles et insolubles dans l'eau. La solubilité des protéines dépend de leur structure, de leur pH, de la composition saline de la solution, de la température et d'autres facteurs et est déterminée par la nature des groupes situés à la surface de la molécule protéique. Les protéines insolubles comprennent la kératine (cheveux, ongles, plumes), le collagène (tendon), la fibroïne (clic, toile d'araignée). De nombreuses autres protéines sont solubles dans l’eau. La solubilité est déterminée par la présence de groupes chargés et polaires à leur surface (-COO -, -NH 3 +, -OH, etc.). Les groupes de protéines chargés et polaires attirent les molécules d'eau et une coque d'hydratation se forme autour d'elles (Fig. 15), dont l'existence détermine leur solubilité dans l'eau.

Riz. 15. Formation d'une coque d'hydratation autour d'une molécule protéique.

La solubilité des protéines est affectée par la présence de sels neutres (Na 2 SO 4, (NH 4) 2 SO 4, etc.) en solution. À de faibles concentrations de sel, la solubilité des protéines augmente (Fig. 16), car dans de telles conditions, le degré de dissociation des groupes polaires augmente et les groupes chargés de molécules protéiques sont protégés, réduisant ainsi l'interaction protéine-protéine, ce qui favorise la formation d'agrégats et de protéines. précipitation. À des concentrations élevées de sel, la solubilité des protéines diminue (Fig. 16) en raison de la destruction de l'enveloppe d'hydratation, conduisant à l'agrégation des molécules protéiques.

Riz. 16. Dépendance de la solubilité des protéines sur la concentration en sel

Il existe des protéines qui se dissolvent uniquement dans les solutions salines et ne se dissolvent pas dans l'eau pure, ces protéines sont appelées globulines. Il existe d'autres protéines - albumines, contrairement aux globulines, elles sont hautement solubles dans l’eau propre.
La solubilité des protéines dépend également du pH des solutions. Comme nous l'avons déjà noté, les protéines ont une solubilité minimale au point isoélectrique, ce qui s'explique par l'absence de répulsion électrostatique entre les molécules protéiques.
Dans certaines conditions, les protéines peuvent former des gels. Lorsqu'un gel se forme, les molécules protéiques forment un réseau dense dont l'espace interne est rempli d'un solvant. Les gels sont formés par exemple de gélatine (cette protéine est utilisée pour fabriquer de la gelée) et de protéines de lait lors de la fabrication du lait caillé.
La température affecte également la solubilité des protéines. Lorsqu'elles sont exposées à des températures élevées, de nombreuses protéines précipitent en raison d'une perturbation de leur structure, mais nous en parlerons plus en détail dans la section suivante.

Dénaturation des protéines

Considérons un phénomène qui nous est bien connu. Lorsque le blanc d’œuf est chauffé, il devient progressivement trouble puis forme un caillé solide. Le blanc d'oeuf coagulé - albumine d'oeuf - après refroidissement s'avère insoluble, alors qu'avant chauffage le blanc d'oeuf était bien soluble dans l'eau. Les mêmes phénomènes se produisent lorsque presque toutes les protéines globulaires sont chauffées. Les changements qui se produisent pendant le chauffage sont appelés dénaturation. Les protéines à l’état naturel sont appelées indigène protéines, et après dénaturation - dénaturé.
Lors de la dénaturation, la conformation native des protéines est perturbée du fait de la rupture des liaisons faibles (interactions ioniques, hydrogène, hydrophobes). À la suite de ce processus, les structures quaternaires, tertiaires et secondaires de la protéine peuvent être détruites. La structure primaire est conservée (Fig. 17).


Riz. 17. Dénaturation des protéines

Lors de la dénaturation, des radicaux d'acides aminés hydrophobes situés profondément dans la molécule des protéines natives apparaissent à la surface, entraînant des conditions d'agrégation. Des agrégats de molécules protéiques précipitent. La dénaturation s'accompagne d'une perte de fonction biologique de la protéine.

La dénaturation des protéines peut être causée non seulement par une température élevée, mais également par d'autres facteurs. Les acides et les alcalis peuvent provoquer une dénaturation des protéines : sous leur action, les groupes ionogènes se rechargent, ce qui entraîne la rupture des liaisons ioniques et hydrogène. L'urée détruit les liaisons hydrogène, ce qui entraîne la perte de la structure native des protéines. Les agents dénaturants sont des solvants organiques et des ions de métaux lourds : les solvants organiques détruisent les liaisons hydrophobes et les ions de métaux lourds forment des complexes insolubles avec les protéines.

Parallèlement à la dénaturation, il existe également un processus inverse : renaturation. Lorsque le facteur dénaturant est supprimé, la structure native d’origine peut être restaurée. Par exemple, lorsque la solution est lentement refroidie à température ambiante, la structure native et la fonction biologique de la trypsine sont restaurées.

Les protéines peuvent également se dénaturer dans une cellule au cours des processus vitaux normaux. Il est clair que la perte de la structure et de la fonction natives des protéines est un événement extrêmement indésirable. À cet égard, il convient de mentionner les protéines spéciales - chaperons. Ces protéines sont capables de reconnaître des protéines partiellement dénaturées et, en se liant à elles, de restaurer leur conformation native. Les chaperons reconnaissent également les protéines dont la dénaturation est avancée et les transportent vers les lysosomes, où elles sont décomposées (dégradées). Les chaperons jouent également un rôle important dans la formation de structures tertiaires et quaternaires lors de la synthèse des protéines.

Intéressant à savoir ! Actuellement, une maladie comme la maladie de la vache folle est souvent évoquée. Cette maladie est causée par des prions. Ils peuvent provoquer d’autres maladies de nature neurodégénérative chez les animaux et chez l’homme. Les prions sont des agents infectieux de nature protéique. Un prion entrant dans une cellule provoque une modification de la conformation de son homologue cellulaire, qui devient lui-même un prion. C'est ainsi que la maladie apparaît. La protéine prion diffère de la protéine cellulaire par sa structure secondaire. La forme prion de la protéine a principalementb-structure pliée, et cellulaire -un-spirale.

Avant de parler des propriétés physiques et chimiques les plus importantes des protéines, vous devez savoir en quoi elles consistent et quelle est leur structure. Les protéines sont un biopolymère naturel important ; les acides aminés en servent de base.

Que sont les acides aminés

Ce sont des composés organiques qui contiennent des groupes carboxyle et amine. Grâce au premier groupe, ils contiennent du carbone, de l'oxygène et de l'hydrogène, et l'autre contient de l'azote et de l'hydrogène. Les acides alpha-aminés sont considérés comme les plus importants car ils sont nécessaires à la formation des protéines.

Il existe des acides aminés essentiels appelés acides aminés protéinogènes. Ils sont donc responsables de l’apparition des protéines. Il n’en existe qu’une vingtaine, mais ils peuvent former d’innombrables composés protéiques. Cependant, aucun d’entre eux ne sera complètement identique à l’autre. Ceci est possible grâce aux combinaisons d’éléments que l’on retrouve dans ces acides aminés.

Leur synthèse n'a pas lieu dans l'organisme. Par conséquent, ils y arrivent avec de la nourriture. Si une personne les reçoit en quantités insuffisantes, le fonctionnement normal de divers systèmes peut alors être perturbé. Les protéines sont formées par une réaction de polycondensation.

Les protéines et leur structure

Avant de passer aux propriétés physiques des protéines, il convient de donner une définition plus précise de ce composé organique. Les protéines sont l'un des composés bioorganiques les plus importants qui se forment grâce aux acides aminés et participent à de nombreux processus se produisant dans le corps.

La structure de ces composés dépend de l'ordre dans lequel les résidus d'acides aminés alternent. En conséquence, cela ressemble à ceci :

  • primaire (linéaire);
  • secondaire (spirale);
  • tertiaire (globulaire).

Leur classement

En raison de la grande variété de composés protéiques et des différents degrés de complexité de leur composition et de leurs différentes structures, pour plus de commodité, il existe des classifications qui s'appuient sur ces caractéristiques.

Leur composition est la suivante :

  • simple;
  • complexe, qui est à son tour divisé en :
  1. combinaison de protéines et de glucides;
  2. combinaison de protéines et de graisses;
  3. connexion des molécules de protéines et des acides nucléiques.

Par solubilité :

  • soluble dans l'eau;
  • liposoluble.

Une brève description des composés protéiques

Avant de passer aux propriétés physiques et chimiques des protéines, il sera utile de les caractériser un peu. Bien entendu, leurs propriétés sont importantes pour le fonctionnement normal d’un organisme vivant. Dans leur état d'origine, ce sont des substances solides qui se dissolvent ou non dans divers liquides.

Si nous parlons brièvement des propriétés physiques des protéines, ils déterminent ensuite bon nombre des processus biologiques les plus importants du corps. Par exemple, comme le transport de substances, la fonction de construction, etc. Les propriétés physiques des protéines dépendent de leur solubilité ou non. Ce sont ces fonctionnalités qui seront décrites plus loin.

Propriétés physiques des protéines

Il a déjà été écrit plus haut sur leur état d'agrégation et leur solubilité. On passe donc aux propriétés suivantes :

  1. Ils ont un poids moléculaire élevé, qui dépend de certaines conditions environnementales.
  2. Leur solubilité a une large plage, ce qui rend possible l'électrophorèse, une méthode par laquelle les protéines sont isolées de mélanges.

Propriétés chimiques des composés protéiques

Les lecteurs savent désormais quelles sont les propriétés physiques des protéines. Nous devons maintenant parler de produits chimiques tout aussi importants. Ils sont listés ci-dessous :

  1. Dénaturation. Coagulation des protéines sous l'influence de températures élevées, d'acides forts ou d'alcalis. Lors de la dénaturation, seule la structure primaire est préservée et toutes les propriétés biologiques des protéines sont perdues.
  2. Hydrolyse. En conséquence, des protéines simples et des acides aminés se forment, car la structure primaire est détruite. C'est la base du processus de digestion.
  3. Réactions qualitatives pour la détermination des protéines. Il n'y en a que deux et le troisième est nécessaire pour détecter le soufre dans ces composés.
  4. Réaction de Biuret. Les protéines sont exposées au précipité d'hydroxyde de cuivre. Le résultat est une coloration violette.
  5. Réaction xanthoprotéique. L'effet est réalisé à l'aide d'acide nitrique concentré. Cette réaction donne un précipité blanc qui devient jaune lorsqu'il est chauffé. Et si vous ajoutez une solution aqueuse d'ammoniaque, une couleur orange apparaît.
  6. Détermination du soufre dans les protéines. Lorsque les protéines brûlent, une odeur de « corne brûlée » commence à se faire sentir. Ce phénomène s'explique par le fait qu'ils contiennent du soufre.

Voilà donc toutes les propriétés physiques et chimiques des protéines. Mais bien sûr, ce n’est pas seulement grâce à eux qu’ils sont considérés comme les composants les plus importants d’un organisme vivant. Ils déterminent les fonctions biologiques les plus importantes.

Propriétés biologiques des protéines

Nous avons examiné les propriétés physiques des protéines en chimie. Mais cela vaut également la peine de parler de leur impact sur le corps et des raisons pour lesquelles celui-ci ne fonctionnerait pas pleinement sans eux. Voici les fonctions des protéines :

  1. enzymatique. La plupart des réactions dans le corps se produisent avec la participation d'enzymes d'origine protéique ;
  2. transport. Ces éléments délivrent d'autres molécules importantes aux tissus et aux organes. L’hémoglobine est l’une des protéines de transport les plus importantes ;
  3. de construction. Les protéines sont le principal matériau de construction de nombreux tissus (musculaires, tégumentaires, de soutien) ;
  4. protecteur. Les anticorps et les antitoxines sont un type particulier de composés protéiques qui constituent la base de l'immunité ;
  5. signal Les récepteurs responsables du fonctionnement des organes des sens ont également des protéines dans leur structure ;
  6. stockage. Cette fonction est assurée par des protéines spéciales, qui peuvent constituer des matériaux de construction et des sources d'énergie supplémentaire lors du développement de nouveaux organismes.

Les protéines peuvent être converties en graisses et en glucides. Mais ils ne pourront pas devenir des écureuils. Par conséquent, le manque de ces composés particuliers est particulièrement dangereux pour un organisme vivant. L'énergie libérée est faible et inférieure à cet égard aux graisses et aux glucides. Cependant, ils sont la source d’acides aminés essentiels dans l’organisme.

Comment comprendre qu’il n’y a pas assez de protéines dans le corps ? La santé d’une personne se détériore, un épuisement et une fatigue rapides s’installent. D’excellentes sources de protéines sont diverses variétés de blé, de viande et de poisson, de produits laitiers, d’œufs et certains types de légumineuses.

Il est important de connaître non seulement les propriétés physiques des protéines, mais aussi leurs propriétés chimiques, ainsi que leur importance d'un point de vue biologique pour l'organisme. Les composés protéiques sont uniques en ce sens qu'ils constituent des sources d'acides aminés essentiels nécessaires au fonctionnement normal du corps humain.

Écureuils- des polypeptides naturels avec un poids moléculaire énorme. Ils font partie de tous les organismes vivants et remplissent diverses fonctions biologiques.

Structure des protéines.

Les protéines ont 4 niveaux de structure :

  • structure primaire des protéines- séquence linéaire d'acides aminés dans une chaîne polypeptidique, repliée dans l'espace :
  • structure secondaire des protéines- la conformation de la chaîne polypeptidique, car torsion dans l'espace en raison des liaisons hydrogène entre N.H. Et CO en groupes. Il existe 2 méthodes d'installation : α -spirale et β - structure.
  • structure tertiaire des protéines est une représentation tridimensionnelle d'un tourbillon α -spirale ou β -les structures dans l'espace :

Cette structure est formée de ponts disulfure -S-S- entre les résidus de cystéine. Les ions de charges opposées participent à la formation d'une telle structure.

  • structure quaternaire des protéines se forme en raison de l'interaction entre différentes chaînes polypeptidiques :

Synthèse des protéines.

La synthèse est basée sur une méthode en phase solide, dans laquelle le premier acide aminé est fixé sur un support polymère et de nouveaux acides aminés y sont ajoutés séquentiellement. Le polymère est ensuite séparé de la chaîne polypeptidique.

Propriétés physiques des protéines.

Les propriétés physiques d'une protéine sont déterminées par sa structure, les protéines sont donc divisées en globulaire(soluble dans l'eau) et fibrillaire(insoluble dans l'eau).

Propriétés chimiques des protéines.

1. Dénaturation des protéines(destruction de la structure secondaire et tertiaire tout en maintenant le primaire). Un exemple de dénaturation est la coagulation des blancs d’œufs lorsque les œufs sont bouillis.

2. Hydrolyse des protéines- destruction irréversible de la structure primaire en solution acide ou alcaline avec formation d'acides aminés. De cette façon, vous pouvez établir la composition quantitative des protéines.

3. Réactions qualitatives :

Réaction de Biuret- interaction de la liaison peptidique et des sels de cuivre (II) en solution alcaline. A la fin de la réaction, la solution devient violette.

Réaction xanthoprotéique- lors de la réaction avec l'acide nitrique, une couleur jaune est observée.

Signification biologique des protéines.

1. Les protéines sont un matériau de construction à partir duquel sont construits les muscles, les os et les tissus.

2. Protéines - récepteurs. Ils transmettent et perçoivent les signaux provenant des cellules voisines de l'environnement.

3. Les protéines jouent un rôle important dans le système immunitaire de l'organisme.

4. Les protéines remplissent des fonctions de transport et transportent des molécules ou des ions vers le site de synthèse ou d'accumulation. (L'hémoglobine transporte l'oxygène vers les tissus.)

5. Protéines – catalyseurs – enzymes. Ce sont des catalyseurs sélectifs très puissants qui accélèrent les réactions des millions de fois.

Il existe un certain nombre d'acides aminés qui ne peuvent pas être synthétisés dans le corps : irremplaçable, ils sont obtenus uniquement à partir de l'alimentation : tisine, phénylalanine, méthinine, valine, leucine, tryptophane, isoleucine, thréonine.