Ферментийн үйл ажиллагаа. Тэд бие махбодид хэрхэн ажилладаг

Ферментгүйгээр хүн амьдрах чадваргүй болно, учир нь бие нь бүх чухал бодисын солилцооны үйл явц, эрүүл хоол боловсруулахад уургийн молекулыг шаарддаг.

Хүний биед агуулагдах ферментүүд нь уургийн бүтэцтэй байдаг. Та тэдгээрийг хүний ​​​​бие дэхь бүх бодисын солилцооны үйл ажиллагааг хангадаг катализатор гэж төсөөлж болно. Тэд олон тооны биохимийн урвалыг идэвхжүүлж, бие махбодид шаардлагатай шим тэжээлийг хоол хүнснээс авдаг.

Үйлдлийн механизм

Ферментүүд нь хоол тэжээлийн бүрэлдэхүүн хэсгүүдийг задалж, бие махбодид хэрэглэж болно. Үүний үр дүнд хоол хүнснээс шим тэжээл нь биед нэвтэрдэг.

Ферментүүд үнэндээ маш ухаалаг байдаг! Бие дэхь 10,000 өөр төрлийн фермент тус бүр өөр өөр үүрэгтэй: тодорхой субстрат дээр ажилладаг. Тиймээс уураг задлах ферментүүд нь зөвхөн уураг задалдаг бөгөөд өөх тосыг уусгадаггүй.

Функцээ өөрчлөхийн тулд фермент нь өөр субстраттай богино хугацаанд нэгдэж, фермент-субстратын цогцолбор үүсгэдэг. Дараа нь энэ нь анхны бүтэц рүүгээ буцаж ирдэг.

Бие дэх ферментийн үндсэн бүлгүүд

Ферментүүд нь хоол боловсруулах, хоол боловсруулах, бодисын солилцооны ферментүүд гэсэн гурван төрөлд хуваагддаг. Хоол боловсруулах болон бодисын солилцооны ферментийг бие өөрөө үйлдвэрлэдэг бол хүний ​​түүхий хоол хүнс хэрэглэснээр бие нь хүнсний ферментийг хүлээн авдаг.

1. Хоол боловсруулах. Эдгээр уураг нь нойр булчирхай, ходоод, нарийн гэдэс, амны хөндийн шүлсний булчирхайд үүсдэг. Тэнд тэд хүнсний молекулуудыг үндсэн барилгын материал болгон хувааж, улмаар бодисын солилцооны үйл явцад бэлэн байдлыг баталгаажуулдаг.

Хоол боловсруулах олон ферментийг үйлдвэрлэх онцгой чухал эрхтэн бол нойр булчирхай юм. Энэ нь нүүрс усыг энгийн сахар болгон хувиргадаг амилаза, өөх тосноос глицерин, энгийн тосны хүчлийг үүсгэдэг липаза, уургаас амин хүчлийг үүсгэдэг протеазыг үүсгэдэг.

2. Хоол хүнс. Энэ бүлгийн ферментүүд нь түүхий, шинэхэн хоолонд агуулагддаг. Хүнсний ферментүүд нь хоол боловсруулах ферментийн үүрэг гүйцэтгэдэг. Ашиг тус: Тэд хоол боловсруулахад шууд тусалдаг.

Шинэхэн жимс, хүнсний ногоог хэрэглэснээр хоол хүнсний 70 хүртэлх хувь нь бие махбод дахь хүнсний ферментээр шингэдэг. Өндөр температур нь тэдгээрийг устгадаг тул хоолыг түүхийгээр нь идэх нь чухал юм. Янз бүрийн ферментийн нийлүүлэлтийг хангахын тулд аль болох олон янз байх ёстой.

Гадил, хан боргоцой, инжир, лийр, папайя, киви зэрэг нь эдгээрээр баялаг. Хүнсний ногооны дотроос брокколи, улаан лооль, өргөст хэмх, цуккини ялгардаг.

3. Бодисын солилцоо. Энэ бүлгийн ферментүүд нь эс, эрхтэн, яс, цусанд үүсдэг. Зөвхөн тэдний оршихуйн ачаар зүрх, бөөр, уушиг ажиллаж чаддаг. Бодисын солилцооны ферментүүд нь шим тэжээлийг хоол хүнснээс үр дүнтэй шингээх боломжийг олгодог.

Тиймээс тэд витамин, эрдэс бодис, фитонутриент, гормоныг биед хүргэдэг.

Арьсанд үзүүлэх нөлөө

Бие дэх шаргуу биокатализаторын ферментүүд нь зөвхөн биеийн дотор төдийгүй гадна талд ч тусалдаг. Батгатай эсвэл мэдрэмтгий арьстай хүмүүс гадаад төрхөө сайжруулахын тулд хэрэглэж болно. Үйл явцыг хурдасгахын тулд тусгай ферментийн хальс хэрэглэдэг. Тэдгээр нь ихэвчлэн жимсний ферментүүдээс бүрддэг.

Ийм процедур нь үхсэн арьсны эсийг зайлуулж, илүүдэл sebum-ийг зайлуулдаг. Ферментийн хальс нь чөлөөтэй зарагддаг бөгөөд арьсанд маш зөөлөн байдаг. Гэхдээ тэдгээрийг долоо хоногт нэгээс илүү удаа хэрэглэж болохгүй.

Аливаа организмын амьдрал түүнд тохиолддог бодисын солилцооны үйл явцын ачаар боломжтой байдаг. Эдгээр урвалыг байгалийн катализатор буюу ферментээр удирддаг. Эдгээр бодисын өөр нэг нэр нь фермент юм. "Фермент" гэсэн нэр томъёо нь "үргэлтийн" гэсэн утгатай латин fermentum-аас гаралтай. Энэхүү үзэл баримтлал нь исгэх үйл явцыг судлахад түүхэнд гарч ирсэн.

Цагаан будаа. 1 - Мөөгөнцөр ашиглан исгэх - ферментийн урвалын ердийн жишээ

Хүн төрөлхтөн эдгээр ферментийн ашигтай шинж чанарыг эртнээс хэрэглэж ирсэн. Жишээлбэл, олон зууны турш бяслагийг rennet ашиглан сүүгээр хийсэн.

Ферментүүд нь амьд организмд үйлчилдгээрээ катализатороос ялгаатай байдаг бол катализатор нь амьгүй байгальд үйлчилдэг. Амьдралд зайлшгүй шаардлагатай эдгээр бодисыг судалдаг биохимийн салбарыг энзимологи гэж нэрлэдэг.

Ферментийн ерөнхий шинж чанарууд

Ферментүүд нь янз бүрийн бодисуудтай харилцан үйлчлэлцдэг уургийн молекулууд бөгөөд тэдгээрийн химийн хувирлыг тодорхой замаар хурдасгадаг. Гэсэн хэдий ч тэдгээрийг хэрэглэдэггүй. Фермент бүр нь субстратад наалддаг идэвхтэй газар, тодорхой химийн урвал үүсгэдэг катализатортой байдаг. Эдгээр бодисууд нь температурыг нэмэгдүүлэхгүйгээр бие махбодид тохиолддог биохимийн урвалыг хурдасгадаг.

Ферментийн үндсэн шинж чанарууд:

• өвөрмөц байдал: ферментийн зөвхөн тодорхой субстрат дээр ажиллах чадвар, жишээлбэл, өөх тос дээр липаза;
• катализаторын үр ашиг: ферментийн уургийн биологийн урвалыг хэдэн зуу, мянга дахин хурдасгах чадвар;
• зохицуулах чадвар: эс бүрт ферментийн үйлдвэрлэл, үйл ажиллагаа нь эдгээр уургийн дахин нийлэгжих чадварт нөлөөлдөг өвөрмөц өөрчлөлтийн гинжин хэлхээгээр тодорхойлогддог.

Хүний биед ферментийн үүргийг хэт үнэлж болохгүй. ДНХ-ийн бүтцийг дөнгөж нээсэн тэр үед нэг ген нь нэг уургийн нийлэгжилтийг хариуцдаг байсан бөгөөд энэ нь тодорхой шинж чанарыг аль хэдийн тодорхойлсон байдаг. Одоо энэ мэдэгдэл ингэж сонсогдож байна: "Нэг ген - нэг фермент - нэг шинж чанар." Өөрөөр хэлбэл, эс дэх ферментийн идэвхгүй бол амьдрал оршин тогтнох боломжгүй юм.

Ангилал

Химийн урвалд гүйцэтгэх үүрэгээс хамааран ферментийн дараахь ангиллыг ялгадаг.

Амьд организмд бүх ферментийг дотор болон эсийн гадна гэж хуваадаг. Эсийн доторх ферментүүд нь жишээлбэл, цусанд орж буй янз бүрийн бодисыг саармагжуулах урвалд оролцдог элэгний ферментүүдийг агуулдаг. Тэд ямар нэг эрхтэн гэмтсэн үед цусанд илэрдэг бөгөөд энэ нь түүний өвчнийг оношлоход тусалдаг.

Дотоод эрхтнүүдийн гэмтлийн шинж тэмдэг болох эсийн доторх ферментүүд:

• элэг - аланин аминотранссефраза, аспартат аминотрансфераза, гамма-глутамил транспептидаза, сорбитолдегидрогеназа;
• бөөр - шүлтлэг фосфатаза;
• түрүү булчирхайн булчирхай - хүчиллэг фосфатаз;
• зүрхний булчин - лактат дегидрогеназа

Эсийн гаднах ферментийг булчирхайгаар гадагшлуулж, гадаад орчинд ялгаруулдаг. Гол нь шүлсний булчирхай, ходоодны хана, нойр булчирхай, гэдэсний эсүүдээр ялгардаг бөгөөд хоол боловсруулахад идэвхтэй оролцдог.

Хоол боловсруулах ферментүүд

Хоол боловсруулах фермент нь хоолыг бүрдүүлдэг том молекулуудын задралыг хурдасгадаг уураг юм. Тэд ийм молекулуудыг эсүүдэд илүү амархан шингэдэг жижиг хэсгүүдэд хуваадаг. Хоол боловсруулах ферментийн үндсэн төрлүүд нь протеаза, липаза, амилаза юм.

Хоол боловсруулах гол булчирхай нь нойр булчирхай юм. Энэ нь эдгээр ферментүүдийн ихэнхийг, мөн ДНХ, РНХ-г задалдаг нуклеаза, чөлөөт амин хүчил үүсэхэд оролцдог пептидазуудыг үүсгэдэг. Түүнээс гадна үүссэн бага хэмжээний фермент нь их хэмжээний хоол хүнсийг "боловсруулах" чадвартай байдаг.

Шим тэжээлийн ферментийн задралын үед энерги ялгардаг бөгөөд энэ нь бодисын солилцооны үйл явц, амин чухал үйл ажиллагаанд ашиглагддаг. Ферментийн оролцоогүйгээр ийм үйл явц хэтэрхий удаан явагдах бөгөөд бие махбодийг хангалттай эрчим хүчний нөөцөөр хангадаггүй.

Нэмж дурдахад, хоол боловсруулах үйл явцад ферментийн оролцоо нь гэдэсний хананы эсүүдээр дамжин цус руу орох шим тэжээлийг молекул болгон задлах боломжийг олгодог.

Амилаза

Амилаза нь шүлсний булчирхайгаар үүсгэгддэг. Энэ нь глюкозын молекулуудын урт гинжин хэлхээнээс бүрддэг хүнсний цардуул дээр ажилладаг. Энэхүү ферментийн үйл ажиллагааны үр дүнд хоёр холбогдсон глюкозын молекулуудаас бүрдэх хэсгүүд, өөрөөр хэлбэл фруктоз болон бусад богино гинжин нүүрс ус үүсдэг. Тэд дараа нь гэдэс дотор глюкоз болж хувирч, тэндээс цусанд шингэдэг.

Шүлсний булчирхай нь цардуулын зөвхөн нэг хэсгийг задалдаг. Шүлсний амилаза нь хоолыг зажлах үед богино хугацаанд идэвхтэй байдаг. Ходоод руу орсны дараа фермент нь хүчиллэг агуулгаараа идэвхгүй болдог. Цардуулын ихэнх хэсэг нь нойр булчирхайгаас үүссэн нойр булчирхайн амилазагийн нөлөөн дор арван хоёр нугасны дотор аль хэдийн задардаг.

Цагаан будаа. 2 - Амилаза нь цардуулыг задалж эхэлдэг

Нойр булчирхайн амилазагийн нөлөөн дор үүссэн богино нүүрс ус нь жижиг гэдэс рүү ордог. Энд мальтаза, лактаза, сахараз, декстриназын тусламжтайгаар тэдгээрийг глюкозын молекул болгон задалдаг. Ферментийн нөлөөнд задардаггүй эслэг нь гэдэснээс ялгадасаар гадагшилдаг.

Протеазууд

Уураг буюу уураг нь хүний ​​хоол тэжээлийн чухал хэсэг юм. Ферментүүд - протеазууд - тэдгээрийг задлахад шаардлагатай байдаг. Тэдгээр нь нийлэгжсэн газар, субстрат болон бусад шинж чанараараа ялгаатай байдаг. Тэдний зарим нь пепсин гэх мэт ходоодонд идэвхтэй байдаг. Бусад нь нойр булчирхайгаар үүсгэгддэг бөгөөд гэдэсний хөндийгөөр идэвхтэй байдаг. Булчирхай өөрөө ферментийн идэвхгүй прекурсор болох химотрипсиногенийг ялгаруулдаг бөгөөд энэ нь хүчиллэг хүнсний агууламжтай холилдож, химотрипсин болж хувирсны дараа л үйлчилж эхэлдэг. Энэ механизм нь нойр булчирхайн эсийг протеазаар өөрийгөө гэмтээхээс зайлсхийхэд тусалдаг.

Цагаан будаа. 3 - Уургийн ферментийн задрал

Протеазууд нь хүнсний уургийг жижиг хэсгүүдэд задалдаг - полипептид. Ферментүүд - пептидазууд нь тэдгээрийг гэдэс дотор шингээж авдаг амин хүчлүүд болгон задалдаг.

Липазууд

Хоолны өөх тос нь нойр булчирхайгаар үүсгэгддэг липазын ферментээр задардаг. Тэд өөхний молекулуудыг өөх тосны хүчил, глицерин болгон задалдаг. Энэ урвал нь элгэнд үүссэн арван хоёр нугасны хөндийд цөс байх шаардлагатай.

Цагаан будаа. 4 – Өөх тосны ферментийн гидролиз

"Микразим" эмийг орлуулах эмчилгээний үүрэг

Хоол боловсруулах эрхтний эмгэг, ялангуяа нойр булчирхайн өвчтэй олон хүмүүсийн хувьд ферментийн хэрэглээ нь эрхтэний үйл ажиллагааг дэмжиж, эдгэрэлтийг хурдасгадаг. Нойр булчирхайн үрэвслийн довтолгоо эсвэл бусад цочмог нөхцөл байдлыг зогсоосны дараа бие нь шүүрлийг бие даан сэргээдэг тул ферментийн хэрэглээг зогсоож болно.

Ферментийн бэлдмэлийг удаан хугацаагаар хэрэглэх нь зөвхөн гадаад шүүрлийн нойр булчирхайн хүнд хэлбэрийн дутагдалд зайлшгүй шаардлагатай.

Түүний найрлага дахь хамгийн физиологийн нэг бол "Микразим" эм юм. Энэ нь нойр булчирхайн шүүсэнд агуулагдах амилаза, протеаз, липазаас бүрдэнэ. Тиймээс энэ эрхтэний янз бүрийн өвчинд аль ферментийг хэрэглэхийг тусад нь сонгох шаардлагагүй.

Энэ эмийг хэрэглэх заалтууд:

• архаг нойр булчирхайн үрэвсэл, цистик фиброз болон нойр булчирхайн ферментийн шүүрэл хангалтгүй байгаа бусад шалтгаанууд;
• элэг, ходоод, гэдэсний үрэвсэлт өвчин, ялангуяа мэс засал хийсний дараа хоол боловсруулах тогтолцоог хурдан сэргээх;
• хоол тэжээлийн алдаа;
• зажлах үйл ажиллагааны алдагдал, жишээлбэл, шүдний өвчин, өвчтөний хөдөлгөөнгүй байдлаас болж.

Хоол боловсруулах ферментийг орлуулах зорилгоор хэрэглэх нь гэдэс дүүрэх, өтгөн ялгадас гарах, хэвлийгээр өвдөхөөс сэргийлдэг. Нэмж дурдахад нойр булчирхайн хүнд хэлбэрийн архаг өвчний үед Микрасим шим тэжээлийг задлах үйл ажиллагааг бүрэн хариуцдаг. Тиймээс тэд гэдэс дотор амархан шингэдэг. Энэ нь цистик фиброзтой хүүхдүүдэд онцгой ач холбогдолтой юм.

Чухал: хэрэглэхийн өмнө зааврыг уншиж эсвэл эмчээс зөвлөгөө аваарай.

БүлэгIV.3.

Ферментүүд

Бие дэхь бодисын солилцоог гаднаас орж ирж буй нэгдлүүдийн бүх химийн өөрчлөлтүүдийн нийлбэр гэж тодорхойлж болно. Эдгээр хувиргалтуудад бүх мэдэгдэж буй химийн урвалууд орно: функциональ бүлгүүдийн молекул хоорондын дамжуулалт, химийн бондын гидролитик ба гидролитик бус хуваагдал, молекул доторх дахин зохион байгуулалт, химийн бондын шинэ үүсэх, исэлдэлтийн урвал. Ийм урвал нь зөвхөн катализаторын оролцоотойгоор биед маш өндөр хурдтай явагддаг. Бүх биологийн катализаторууд нь уургийн шинж чанартай бодис бөгөөд үүнийг фермент (цаашид F) эсвэл фермент (E) гэж нэрлэдэг.

Ферментүүд нь урвалын бүрэлдэхүүн хэсэг биш бөгөөд зөвхөн шууд болон урвуу хувиргалтын хурдыг нэмэгдүүлэх замаар тэнцвэрт байдалд хүрэхийг хурдасгадаг. Урвалын хурдатгал нь системийн нэг төлөвийг (анхны химийн нэгдэл) нөгөөгөөс (урвалын бүтээгдэхүүн) тусгаарладаг энергийн саад болох идэвхжүүлэлтийн энерги буурсантай холбоотой юм.

Ферментүүд нь бие махбод дахь янз бүрийн урвалыг хурдасгадаг. Уламжлалт химийн үүднээс авч үзвэл нүүрстөрөгчийн хүчлээс усыг зайлуулж, CO 2 үүсэх урвал нь ферментийн оролцоог шаарддаг. Үүнгүйгээр цусны рН-ийг зохицуулахад хэтэрхий удаан байдаг. Бие дэхь ферментийн катализаторын үйл ажиллагааны ачаар катализаторгүйгээр хэдэн зуу, мянга дахин удаашрах урвал явагдах боломжтой болдог.

Ферментийн шинж чанарууд

1. Химийн урвалын хурдад үзүүлэх нөлөө: ферментүүд нь химийн урвалын хурдыг ихэсгэдэг боловч өөрсдөө хэрэглэдэггүй.

Урвалын хурд нь нэгж хугацаанд урвалын бүрэлдэхүүн хэсгүүдийн концентрацийн өөрчлөлт юм. Хэрэв энэ нь урагшлах чиглэлд явбал урвалд орох бодисын концентрацтай пропорциональ, эсрэг чиглэлд байвал урвалын бүтээгдэхүүний концентрацтай пропорциональ байна. Урагш ба урвуу урвалын хурдны харьцааг тэнцвэрийн тогтмол гэж нэрлэдэг. Ферментүүд тэнцвэрийн тогтмолын утгыг өөрчлөх боломжгүй боловч ферментийн оролцоотойгоор тэнцвэрийн байдал илүү хурдан явагддаг.

2. Ферментийн үйл ажиллагааны онцлог. Биеийн эсэд 2-3 мянган урвал явагддаг бөгөөд тэдгээр нь тус бүрийг тодорхой ферментээр катализатор болгодог. Ферментийн үйл ажиллагааны өвөрмөц чанар нь бусад, тэр ч байтугай маш төстэй урвалын хурдад нөлөөлөхгүйгээр нэг тодорхой урвалын явцыг хурдасгах чадвар юм.

Үүнд:

Үнэмлэхүй- F нь зөвхөн нэг тодорхой урвалыг катализлах үед ( аргиназа- аргинины задрал)

Хамаатан садан(бүлэг тусгай) - F нь тодорхой ангиллын урвалыг (жишээлбэл, гидролизийн задрал) эсвэл тодорхой ангиллын бодисуудтай холбоотой урвалыг катализатор болгодог.

Ферментийн өвөрмөц чанар нь тэдний өвөрмөц амин хүчлийн дараалалтай холбоотой бөгөөд энэ нь урвалын бүрэлдэхүүн хэсгүүдтэй харилцан үйлчилдэг идэвхтэй төвийн конформацийг тодорхойлдог.

Химийн хувирал нь ферментийн нөлөөгөөр явагддаг бодисыг нэрлэдэг субстрат ( С ) .

3. Ферментийн идэвхжил – урвалын хурдыг янз бүрийн түвшинд хурдасгах чадвар. Үйл ажиллагааг дараах байдлаар илэрхийлнэ.

1) Олон улсын үйл ажиллагааны нэгж - (IU) 1 минутын дотор 1 мкМ субстратын хувиргалтыг хурдасгадаг ферментийн хэмжээ.

2) Каталах (кат) - 1 секундэд 1 моль субстратыг хувиргах чадвартай катализаторын (фермент) хэмжээ.

3) Тодорхой үйл ажиллагаа - туршилтын дээж дэх үйл ажиллагааны нэгжийн тоо (дээр дурьдсан зүйлсийн аль нэг нь) энэ дээж дэх уургийн нийт масс хүртэл.

4) Молийн идэвхжил нь бага ашиглагддаг - минутанд нэг ферментийн молекулаар хөрвүүлсэн субстратын молекулуудын тоо.

Үйл ажиллагаа нь юуны түрүүнд хамаарна температур дээр . Энэ эсвэл бусад фермент нь хамгийн оновчтой температурт хамгийн их үйл ажиллагаагаа харуулдаг. Амьд организмын F-ийн хувьд энэ утга нь +37.0 - +39.0 хооронд байна° C, амьтны төрлөөс хамааран. Температур буурах тусам Брауны хөдөлгөөн удааширч, тархалтын хурд буурч, улмаар фермент ба урвалын бүрэлдэхүүн хэсгүүд (субстрат) хоорондын цогцолбор үүсэх үйл явц удааширдаг. Хэрэв температур +40 - +50-аас дээш байвал° Уураг болох ферментийн молекул нь денатурацийн процесст ордог. Энэ тохиолдолд химийн урвалын хурд мэдэгдэхүйц буурдаг (Зураг 4.3.1.).

Ферментийн үйл ажиллагаа нь мөн хамаарна хүрээлэн буй орчны рН . Тэдний дийлэнх нь тэдний үйл ажиллагаа хамгийн их байх рН-ийн тодорхой оновчтой утга байдаг. Эсэд хэдэн зуун фермент агуулагддаг бөгөөд тэдгээр нь тус бүр өөрийн гэсэн рН-ийн хязгаартай байдаг тул рН-ийн өөрчлөлт нь ферментийн үйл ажиллагааг зохицуулах чухал хүчин зүйлүүдийн нэг юм. Тиймээс тодорхой ферментийн оролцоотой нэг химийн урвалын үр дүнд рН нь 7.0 - 7.2 хооронд хэлбэлздэг тул хүчил болох бүтээгдэхүүн үүсдэг. Энэ тохиолдолд рН-ийн утга 5.5-6.0 муж руу шилждэг. Ферментийн идэвхжил огцом буурч, бүтээгдэхүүн үүсэх хурд удааширч, харин үүнтэй зэрэгцэн өөр фермент идэвхждэг бөгөөд эдгээр рН-ийн утгууд нь оновчтой бөгөөд эхний урвалын бүтээгдэхүүн нь цаашдын химийн өөрчлөлтөд ордог. (Пепсин ба трипсиний тухай өөр нэг жишээ).

Ферментийн химийн шинж чанар. Ферментийн бүтэц. Идэвхтэй ба аллостерийн төвүүд

Бүх ферментүүд нь 15000-аас хэдэн сая Да хүртэл молекул жинтэй уураг юм. Химийн бүтцийн дагуу тэдгээрийг ялгадаг энгийнферментүүд (зөвхөн АА-аас бүрдэх) ба цогцолборферментүүд (уураггүй хэсэг эсвэл протезийн бүлэгтэй). Уургийн хэсгийг - гэж нэрлэдэг. апоэнзим, ба уургийн бус, хэрэв энэ нь апоферменттэй ковалент холбоотой бол түүнийг нэрлэдэг коэнзим, Хэрэв холбоо нь ковалент бус (ион, устөрөгч) байвал - кофактор . Протезийн бүлгийн чиг үүрэг нь дараах байдалтай байна: катализын үйл ажиллагаанд оролцох, фермент ба субстрат хоорондын холбоо, орон зайд ферментийн молекулыг тогтворжуулах.

Кофакторын үүргийг ихэвчлэн органик бус бодисууд - цайр, зэс, кали, магни, кальци, төмөр, молибдений ионууд гүйцэтгэдэг.

Коэнзимийг ферментийн молекулын салшгүй хэсэг гэж үзэж болно. Эдгээр нь органик бодисууд бөгөөд үүнд: нуклеотидууд ( ATP, UMFгэх мэт), витамин эсвэл тэдгээрийн дериватив ( ХХХ- тиаминаас ( ДАХЬ 1), FMN- рибофлавинаас ( AT 2), коэнзим А- пантотений хүчилээс ( AT 3), NAD гэх мэт) ба тетрапиррол коэнзим - гем.

Урвалыг хурдасгах явцад ферментийн молекул бүхэлдээ биш, харин түүний тодорхой хэсэг нь субстраттай харьцдаг. идэвхтэй төв. Молекулын энэ бүс нь амин хүчлүүдийн дарааллаас тогтдоггүй, харин уургийн молекулыг гуравдагч бүтэц болгон мушгиснаар үүсдэг. Амин хүчлүүдийн бие даасан хэсгүүд бие биедээ ойртож, идэвхтэй төвийн тодорхой тохиргоог бүрдүүлдэг. Идэвхтэй төвийн бүтцийн чухал шинж чанар нь түүний гадаргуу нь субстратын гадаргуутай нэмэлт, i.e. Ферментийн энэ бүсийн АК үлдэгдэл нь субстратын тодорхой бүлгүүдтэй химийн харилцан үйлчлэлд орох чадвартай байдаг. Үүнийг төсөөлж болно Ферментийн идэвхтэй хэсэг нь түлхүүр, түгжээ шиг субстратын бүтэцтэй давхцдаг.

IN идэвхтэй төвхоёр бүсийг ялгадаг: холбох төв, субстратын бэхэлгээг хариуцах, ба катализаторын төв, субстратын химийн хувиргалтыг хариуцдаг. Ихэнх ферментүүдийн каталитик төвд Ser, Cys, His, Tyr, Lys зэрэг АА-ууд ордог. Нарийн төвөгтэй ферментүүд нь катализаторын төвд кофактор эсвэл коэнзимтэй байдаг.

Идэвхтэй төвөөс гадна хэд хэдэн фермент нь зохицуулалтын (аллостерик) төвөөр тоноглогдсон байдаг. Түүний катализаторын үйл ажиллагаанд нөлөөлдөг бодисууд нь ферментийн энэ бүстэй харилцан үйлчилдэг.

Ферментийн үйл ажиллагааны механизм

Катализаторын үйлдэл нь дараалсан гурван үе шатаас бүрдэнэ.

1. Идэвхтэй төвөөр дамжин харилцан үйлчлэлцэх үед фермент-субстратын цогцолбор үүсэх.

2. Субстратыг холбох нь идэвхтэй төвийн хэд хэдэн цэг дээр явагддаг бөгөөд энэ нь молекул дахь бондын энерги өөрчлөгдсөний улмаас субстратын бүтцийн өөрчлөлт, түүний деформацид хүргэдэг. Энэ нь хоёр дахь шат бөгөөд субстратын идэвхжүүлэлт гэж нэрлэгддэг. Энэ тохиолдолд субстратын тодорхой химийн өөрчлөлт гарч, шинэ бүтээгдэхүүн эсвэл бүтээгдэхүүн болж хувирдаг.

3. Энэхүү хувирлын үр дүнд шинэ бодис (бүтээгдэхүүн) нь ферментийн идэвхтэй төвд үлдэх чадвараа алдаж, фермент-субстрат, эс тэгвээс фермент-бүтээгдэхүүний нийлмэл задралд ордог (задардаг).

Каталитик урвалын төрлүүд:

A+E = AE = BE = E + B

A+B +E = AE+B = ABE = AB + E

AB+E = ABE = A+B+E, энд E нь фермент, А ба В нь субстрат буюу урвалын бүтээгдэхүүн юм.

Ферментийн эффекторууд - ферментийн катализын хурдыг өөрчилдөг бодисууд, улмаар бодисын солилцоог зохицуулдаг. Тэдний дунд бий дарангуйлагч - урвалын хурдыг удаашруулах ба идэвхжүүлэгчид - ферментийн урвалыг хурдасгах.

Урвалыг дарангуйлах механизмаас хамааран өрсөлдөөнт болон өрсөлдөх чадваргүй дарангуйлагчдыг ялгадаг. Өрсөлдөх чадвартай дарангуйлагч молекулын бүтэц нь субстратын бүтэцтэй төстэй бөгөөд түлхүүр, түгжээ шиг идэвхтэй төвийн гадаргуутай давхцдаг (эсвэл бараг давхцдаг). Энэ ижил төстэй байдлын зэрэг нь субстраттай харьцуулахад өндөр байж болно.

Хэрэв A+E = AE = BE = E + B бол I+E = IE болно¹

Катализ хийх чадвартай ферментийн концентраци буурч, урвалын бүтээгдэхүүн үүсэх хурд огцом буурдаг (Зураг 4.3.2.).

Эндоген ба экзоген гаралтай олон тооны химийн бодисууд (өөрөөр хэлбэл бие махбодид үүссэн, гаднаас орж ирдэг - ксенобиотикууд) нь өрсөлдөөнт дарангуйлагчийн үүрэг гүйцэтгэдэг. Эндоген бодисууд нь бодисын солилцооны зохицуулагч бөгөөд антиметаболит гэж нэрлэгддэг. Тэдний олонх нь онкологийн болон бичил биетний өвчний эмчилгээнд ашиглагддаг. бичил биетний (сульфаниламидууд) болон хавдрын эсийн үндсэн бодисын солилцооны урвалыг дарангуйлдаг. Гэхдээ илүүдэл субстрат, өрсөлдөх чадвартай дарангуйлагч бага концентрацитай бол түүний нөлөөг цуцална.

Хоёр дахь төрлийн дарангуйлагч нь өрсөлдөх чадваргүй байдаг. Тэд идэвхтэй талбайн гаднах ферменттэй харилцан үйлчилдэг бөгөөд илүүдэл субстрат нь өрсөлдөх чадвартай дарангуйлагчтай адил дарангуйлах чадварт нөлөөлдөггүй. Эдгээр дарангуйлагчид нь ферментийн тодорхой бүлгүүдтэй (хүнд металлууд нь Cys-ийн тиолын бүлгүүдтэй холбогддог) эсвэл ихэвчлэн зохицуулах төвтэй харилцан үйлчилдэг бөгөөд энэ нь идэвхтэй төвийн холбох чадварыг бууруулдаг. Дарангуйлах бодит үйл явц нь анхдагч болон орон зайн бүтцийг хадгалахын зэрэгцээ ферментийн үйл ажиллагааг бүрэн буюу хэсэгчлэн дарах явдал юм.

Урвуу ба эргэлт буцалтгүй дарангуйллыг мөн ялгадаг. Эргэшгүй дарангуйлагчид нь ферментийг АК эсвэл бусад бүтцийн бүрэлдэхүүн хэсгүүдтэй химийн холбоо үүсгэж идэвхгүй болгодог. Энэ нь ихэвчлэн идэвхтэй сайтуудын аль нэгтэй ковалент холбоо юм. Ийм цогцолбор нь физиологийн нөхцөлд бараг салдаггүй. Өөр нэг тохиолдолд дарангуйлагч нь ферментийн молекулын конформацийн бүтцийг эвдэж, түүний денатурацийг үүсгэдэг.

Субстратын илүүдэл эсвэл дарангуйлагчийн химийн бүтцийг өөрчилдөг бодисын нөлөөн дор урвуу дарангуйлагчдын нөлөөг арилгаж болно. Өрсөлдөх чадвартай ба өрсөлдөх чадваргүй дарангуйлагч нь ихэнх тохиолдолд буцаах боломжтой байдаг.

Дарангуйлагчдаас гадна ферментийн катализыг идэвхжүүлэгчдийг бас мэддэг. Тэд:

1) ферментийн молекулыг идэвхгүйжүүлэх нөлөөллөөс хамгаалах;

2) F-ийн идэвхтэй төвтэй илүү идэвхтэй холбогддог субстраттай цогцолбор үүсгэдэг;

3) дөрөвдөгч бүтэцтэй ферменттэй харилцан үйлчлэлцэж, түүний дэд хэсгүүдийг салгаж, улмаар субстратыг идэвхтэй төв рүү нэвтрэх боломжийг нээж өгдөг.

Бие дэх ферментийн тархалт

Уураг, нуклейн хүчил, энергийн солилцооны ферментийн нийлэгжилтэнд оролцдог ферментүүд нь биеийн бүх эсэд байдаг. Гэхдээ тусгай функцийг гүйцэтгэдэг эсүүд нь тусгай фермент агуулдаг. Тиймээс нойр булчирхайн Лангергансын арлуудын эсүүд инсулин ба глюкагон дааврын нийлэгжилтийг хурдасгадаг ферментүүдийг агуулдаг. Зөвхөн тодорхой эрхтнүүдийн эсэд хамаарах ферментүүдийг өвөрмөц эрхтэн гэж нэрлэдэг: аргиназа ба урокиназа- элэг, хүчиллэг фосфатаз- түрүү булчирхай. Цусан дахь ийм ферментийн концентрацийг өөрчилснөөр эдгээр эрхтнүүдэд эмгэг байгаа эсэхийг үнэлдэг.

Эсийн дотор бие даасан ферментүүд цитоплазм даяар тархдаг, бусад нь митохондри ба эндоплазмын торлог бүрхэвчийн мембранд шингэсэн байдаг тул ийм ферментүүд үүсдэг. тасалгаанууд, бодисын солилцооны тодорхой, хоорондоо нягт уялдаатай үе шатууд явагддаг.

Олон тооны ферментүүд эсэд үүсч, анатомийн хөндийд идэвхгүй байдлаар ялгардаг - эдгээр нь проэнзим юм. Протеолитик ферментүүд (уургийг задалдаг) ихэвчлэн проэнзим хэлбэрээр үүсдэг. Дараа нь рН эсвэл бусад фермент, субстратын нөлөөн дор тэдгээрийн химийн өөрчлөлт явагдаж, идэвхтэй төв нь субстрат руу нэвтрэх боломжтой болдог.

Мөн түүнчлэн изоферментүүд - молекулын бүтцээрээ ялгаатай боловч ижил үүрэг гүйцэтгэдэг ферментүүд.

Ферментийн нэршил, ангилал

Ферментийн нэр нь дараах хэсгүүдээс үүсдэг.

1. харилцан үйлчилж буй субстратын нэр

2. катализаторын урвалын мөн чанар

3. ферментийн ангийн нэр (гэхдээ энэ нь сонголттой)

4. дагавар -аза-

пируват - декарбоксил - аза, сукцинат - дегидроген - аза

3 мянга орчим фермент аль хэдийн мэдэгдэж байгаа тул тэдгээрийг ангилах шаардлагатай. Одоогийн байдлаар ферментийн олон улсын ангилал батлагдсан бөгөөд энэ нь катализаторын урвалын төрлөөс хамаарна. 6 анги байдаг бөгөөд тэдгээр нь эргээд хэд хэдэн дэд ангиудад хуваагддаг (зөвхөн энэ номонд сонгон харуулсан болно):

1. Оксидоредуктазууд. Редокс урвалыг хурдасгах. Тэдгээр нь 17 дэд ангилалд хуваагддаг. Бүх ферментүүд нь В2, В5 витамины гем эсвэл дериватив хэлбэрээр уураг бус хэсгийг агуулдаг. Исэлдэж буй субстрат нь устөрөгчийн донорын үүрэг гүйцэтгэдэг.

1.1. Дегидрогеназууд нь нэг субстратаас устөрөгчийг зайлуулж, бусад субстрат руу шилжүүлдэг. Коэнзимүүд NAD, NADP, FAD, FMN. Тэд ферментээр зайлуулсан устөрөгчийг хүлээн авч, багасгасан хэлбэрт (NADH, NADPH, FADH) хувиргаж, өөр фермент-субстратын цогцолбор руу шилжүүлж, тэндээс ялгаруулдаг.

1.2. Оксидаза - устөрөгчийг хүчилтөрөгч рүү шилжүүлэх замаар ус эсвэл H 2 O 2 үүсгэдэг. Ф. Цитохром оксидазаамьсгалын замын гинж.

RH + NAD H + O 2 = ROH + NAD + H 2 O

1.3. Моноксидазууд - цитохром P450. Бүтцийн дагуу энэ нь гемопротейн ба флавопротейн юм. Энэ нь липофилик ксенобиотикийг гидроксилжүүлдэг (дээр тайлбарласан механизмын дагуу).

1.4. ПероксидазуудТэгээд каталаз- бодисын солилцооны урвалын үед үүсдэг устөрөгчийн хэт ислийн задралыг катализатор.

1.5. Оксигеназууд - субстрат руу хүчилтөрөгч нэмэх урвалыг катализатор.

2. Трансферазууд - донор молекулаас хүлээн авагч молекул руу янз бүрийн радикалуудын шилжилтийг катализатор.

А А+ E + B = E А+ A + B = E + B А+ А

2.1. Метилтрансфераза (CH 3 -).

2.2.Карбоксил- ба карбамойлтрансфераза.

2.2. Ацилтрансфераза - коэнзим А (ацил бүлгийн шилжүүлэг - R -C=O).

Жишээ нь: нейротрансмиттерийн ацетилхолины нийлэгжилт ("Уургийн солилцоо" бүлгийг үзнэ үү).

2.3. Гексосилтрансферазууд нь гликозилийн үлдэгдлийг шилжүүлэх процессыг идэвхжүүлдэг.

Жишээ нь: нөлөөн дор глюкозын молекулыг гликогенээс задлах. фосфорилаза.

2.4. Аминотрансфераза - амин бүлгүүдийг шилжүүлэх

R 1- CO - R 2 + R 1 - CH - Н.Х. 3 - R 2 = R 1 - CH - Н.Х. 3 - R 2 + R 1- CO - R 2

Тэд АК-ийн өөрчлөлтөд чухал үүрэг гүйцэтгэдэг. Нийтлэг коэнзим нь пиридоксаль фосфат юм.

Жишээ: аланин аминотрансфераза(ALAT): пируват + глутамат = аланин + альфа-кетоглутарат ("Уургийн солилцоо" бүлгийг үзнэ үү).

2.5. Фосфотрансфераза (киназа) - фосфорын хүчлийн үлдэгдлийг шилжүүлэхийг катализатор. Ихэнх тохиолдолд фосфатын донор нь ATP юм. Энэ ангийн ферментүүд глюкозыг задлахад голчлон оролцдог.

Жишээ: Гексо (глюко)киназа.

3. Гидролазууд - гидролизийн урвалыг катализатор, өөрөөр хэлбэл. усны холбоо тасарсан газарт нэмэлт бодисыг задлах. Энэ ангилалд голчлон хоол боловсруулах ферментүүд багтдаг бөгөөд тэдгээр нь нэг бүрэлдэхүүн хэсэг (уураггүй хэсэг агуулаагүй) юм.

R1-R2 +H 2 O = R1H + R2OH

3.1. Эстеразууд - эфирийн холбоог задалдаг. Энэ нь тиолын эфир ба фосфоэфирийн гидролизийг хурдасгадаг ферментийн томоохон дэд ангилал юм.
Жишээ нь: NH 2).

Жишээ: аргиназа(мочевины мөчлөг).

4. Лиазууд - ус нэмэлгүйгээр молекул задрах урвалыг катализатор. Эдгээр ферментүүд нь тиамин пирофосфат (B 1) ба пиридоксаль фосфат (B 6) хэлбэрээр уураг бус хэсэгтэй байдаг.

4.1. C-C бондын лиазууд. Тэдгээрийг ихэвчлэн декарбоксилаз гэж нэрлэдэг.

Жишээ: пируват декарбоксилаз.

5.Изомераза - изомержих урвалыг катализатор.

Жишээ нь: фосфопентоз изомераза, пентоз фосфатын изомераза(пентоз фосфатын замын исэлдэлтийн бус салбарын ферментүүд).

6. Лигаз энгийн бодисоос илүү төвөгтэй бодисыг нийлэгжүүлэх урвалыг катализатор. Ийм урвал нь ATP-ийн энергийг шаарддаг. Ийм ферментийн нэр дээр "синтетаза" нэмдэг.

БҮЛГИЙН АШИГЛАЛТ IV.3.

1. Byshevsky A. Sh., Tersenov O. A. Эмчийн биохими // Екатеринбург: Уралский Рабочий, 1994, 384 х.;

2. Knorre D. G., Myzina S. D. Биологийн хими. - М .: Илүү өндөр. сургууль 1998, 479 х.;

3. Филиппович Ю.Б., Егорова Т.А., Севастьянова Г.А. Ерөнхий биохимийн семинар // М.: Гэгээрэл, 1982, 311 х.;

4. Ленингер А.Биохими. Эсийн бүтэц, үйл ажиллагааны молекулын үндэс // М.: Мир, 1974, 956 х.;

5. Пустовалова Л.М. Биохимийн семинар // Ростов-на-Дону: Финикс, 1999, 540 х.

Мэдлэгийн санд сайн ажлаа илгээх нь энгийн зүйл юм. Доорх маягтыг ашиглана уу

Мэдлэгийн баазыг суралцаж, ажилдаа ашигладаг оюутнууд, аспирантууд, залуу эрдэмтэд танд маш их талархах болно.

http://www.allbest.ru/ сайтад нийтлэгдсэн.

Оршил

биологийн ферментийн уураг

Бидний мэдэж байгаагаар бидний биед бодисын солилцооны үйл явцад (амьсгал, хоол боловсруулах, булчингийн агшилт, фотосинтез) хувь нэмэр оруулдаг маш олон ферментүүд байдаг бөгөөд энэ нь амьдралын үйл явцыг тодорхойлдог. Тиймээс эм нь идээт-үхжилтийн үйл явц, тромбоз ба тромбоэмболизм, хоол боловсруулах эрхтний эмгэг дагалддаг өвчний эмчилгээнд өргөн хэрэглэгддэг болсон. Ферментийн бэлдмэлүүд нь хорт хавдрын эмчилгээнд мөн ашиглагдаж эхэлсэн.

Ферментүүд нь олон технологийн процесст нэлээд чухал үүрэг гүйцэтгэдэг. Өндөр чанартай ферментүүд нь технологийг сайжруулах, зардлыг бууруулах, тэр ч байтугай шинэ бүтээгдэхүүн бий болгох боломжийг олгодог.

Одоогийн байдлаар ферментийг хүнсний үйлдвэр, эмийн үйлдвэр, целлюлоз, цаасны үйлдвэр, хөнгөн үйлдвэр, хөдөө аж ахуй зэрэг 25 гаруй салбарт ашиглаж байна.

Миний эссений зорилго нь: фермент ба ферментийн катализ (биокатализ) гэсэн ойлголтуудын нарийвчилсан судалгаа юм.

1) Фермент гэж юу вэ, тэд ямар үүрэг гүйцэтгэдэг вэ?

2) Ферментийн үйл ажиллагааны бүтэц, механизм.

3) Ферментийн үүргийг авч үзье.

4) Ферментийн үйл ажиллагааны зарчим.

5) Ферментийн ангилал.

6) Ферментийн хэрэглээний хамрах хүрээ.

7) Ферментийг тусгаарлах аргууд.

8) Ферментийн урвалд нөлөөлөх хүчин зүйлс?

1. Фермент гэж юу вэ, тэд ямар үүрэг гүйцэтгэдэг вэ?

Ферментүүд нь эсэд нийлэгждэг уургийн шинж чанартай органик бодисууд бөгөөд химийн хувиралгүйгээр тэдгээрийн доторх урвалыг олон удаа хурдасгадаг. Үүнтэй төстэй нөлөө үзүүлдэг бодисууд нь амьгүй байгальд байдаг бөгөөд тэдгээрийг катализатор гэж нэрлэдэг. Ферментүүдийг заримдаа фермент гэж нэрлэдэг (Грек хэлнээс en - дотор, zyme - исгэх). Бүх амьд эсүүд нь маш том хэмжээний фермент агуулдаг бөгөөд тэдгээрийн катализаторын үйл ажиллагаа нь эсийн үйл ажиллагааг тодорхойлдог. Эсэд тохиолддог олон янзын урвалын бараг тус бүр нь тодорхой ферментийн оролцоог шаарддаг. Ферментийн химийн шинж чанар, тэдгээрийн катализаторын урвалыг судлах нь биохимийн тусгай, маш чухал чиглэл болох ферментологи юм.

Олон тооны ферментүүд нь эсэд чөлөөт төлөвт байдаг, зүгээр л цитоплазмд уусдаг; бусад нь нарийн төвөгтэй, өндөр зохион байгуулалттай бүтэцтэй холбоотой байдаг. Мөн эсийн гадна байрладаг ферментүүд байдаг; Тиймээс цардуул, уургийн задралыг хурдасгадаг ферментүүд нь нойр булчирхайгаас гэдэс рүү ялгардаг. Фермент болон олон бичил биетээр ялгардаг.

Ферментийн талаархи анхны мэдээллийг исгэх, хоол боловсруулах үйл явцыг судлах замаар олж авсан. Л.Пастер исгэх үйл явцыг судлахад асар их хувь нэмэр оруулсан боловч зөвхөн амьд эсүүд л харгалзах урвалыг явуулж чадна гэж үздэг. 20-р зууны эхэн үед. Э.Бюхнер сахарозыг исгэж нүүрстөрөгчийн давхар исэл ба этилийн спиртийг эсгүй мөөгөнцрийн хандаар хурдасгаж болохыг харуулсан. Энэхүү чухал нээлт нь эсийн ферментийг тусгаарлах, судлахад түлхэц өгсөн. 1926 онд Корнеллийн их сургуулийн (АНУ) Ж.Сумнер уреазыг тусгаарласан; Энэ нь бараг цэвэр хэлбэрээр олж авсан анхны фермент байв. Түүнээс хойш 700 гаруй ферментийг олж, тусгаарласан боловч амьд организмд илүү олон фермент байдаг. Бие даасан ферментийн шинж чанарыг тодорхойлох, тусгаарлах, судлах нь орчин үеийн энзимологийн гол байр суурийг эзэлдэг.

Элсэн чихэр задрах, өндөр энергийн нэгдэл аденозин трифосфат (ATP) үүсэх, гидролиз хийх зэрэг энерги хувиргах үндсэн процесст оролцдог ферментүүд нь амьтан, ургамал, бактерийн бүх төрлийн эсүүдэд байдаг. Гэсэн хэдий ч зөвхөн тодорхой организмын эдэд үүсдэг ферментүүд байдаг. Тиймээс целлюлозын нийлэгжилтэнд оролцдог ферментүүд нь ургамлын эсээс олддог боловч амьтны эсэд байдаггүй. Тиймээс "бүх нийтийн" фермент ба зарим төрлийн эсийн өвөрмөц ферментийг ялгах нь чухал юм. Ерөнхийдөө эс нь илүү мэргэшсэн байх тусам эсийн тодорхой үйл ажиллагааг гүйцэтгэхэд шаардлагатай ферментийн багцыг нэгтгэх магадлал өндөр байдаг.

Өнөөдрийг хүртэл 3000 гаруй ферментийг мэддэг. Эдгээр нь бүгд органик бус катализатороос ялгагдах хэд хэдэн өвөрмөц шинж чанартай байдаг. Зөвхөн хүний ​​биед секунд тутамд мянга мянган ферментийн урвал явагддаг. Ферментүүд нь амьдралын бүхий л үйл явцад чухал үүрэг гүйцэтгэдэг бөгөөд бие махбод дахь бодисын солилцоог удирдаж, зохицуулдаг.

Бүх амьд байгаль зөвхөн биокатализийн ачаар оршдог гэдгийг тэмдэглэх нь зүйтэй. Оросын агуу физиологич, Нобелийн шагналт И.П. Павлов ферментийг амьдралын тээгч гэж нэрлэдэг.

2. Ферментийн үйл ажиллагааны бүтэц, механизм

Бүх уургийн нэгэн адил ферментүүд нь тодорхой аргаар нугалж, амин хүчлүүдийн шугаман гинж хэлбэрээр нийлэгждэг. Амин хүчлүүдийн дараалал бүр тусгай аргаар нугалж, үүссэн молекул (уургийн бөмбөрцөг) өвөрмөц шинж чанартай байдаг. Хэд хэдэн уургийн гинжийг нэгтгэж уургийн цогцолбор үүсгэж болно. Уургийн гуравдагч бүтэц нь дулаан эсвэл тодорхой химийн бодисын нөлөөгөөр устдаг.

Урвалыг хурдасгахын тулд фермент нь нэг буюу хэд хэдэн субстраттай холбогдох ёстой. Ферментийн уургийн гинж нь субстратуудыг холбосон бөмбөлөгний гадаргуу дээр цоорхой буюу хотгор үүсэх байдлаар нугалав. Энэ бүсийг субстрат холбох газар гэж нэрлэдэг.

Цагаан будаа. 1. Ферментийн бүтэц

3. Ферментийн үйл ажиллагаа

Ферментүүд нь бүх амьд эсэд байдаг бөгөөд зарим бодисыг хувиргахад хувь нэмэр оруулдаг (субстрат)бусдад (бүтээгдэхүүн).

Ферментүүд нь амьд организмд тохиолддог бараг бүх биохимийн урвалын катализаторын үүрэг гүйцэтгэдэг - тэд 4000 гаруй биохимийн урвалыг катализатор болгодог.

Ферментүүд нь амьдралын бүхий л үйл явцад чухал үүрэг гүйцэтгэдэг бөгөөд бие махбод дахь бодисын солилцоог удирдаж, зохицуулдаг.

Бүх катализаторын нэгэн адил ферментүүд нь урагш болон урвуу урвалыг хурдасгаж, үйл явцын идэвхжүүлэх энергийг бууруулдаг. Энэ тохиолдолд химийн тэнцвэрт байдал урагш эсвэл хойшоо шилжихгүй.

Уургийн бус катализатортой харьцуулахад ферментийн өвөрмөц онцлог нь тэдний өндөр өвөрмөц чанар юм - зарим субстратын уурагтай холбох тогтмол нь 10? 10 моль/л ба түүнээс бага. Ферментийн молекул бүр секундэд хэдэн мянгаас хэдэн сая хүртэл "үйлдэл" хийх чадвартай.

Жишээлбэл, тугалын ходоодны салстад агуулагдах ренин ферментийн нэг молекул 37 хэмийн температурт 10 минутын дотор 106 орчим сүүний казеиноген молекулыг ааруулдаг.

Түүгээр ч зогсохгүй ферментийн үр ашиг нь уургийн бус катализаторын үр ашгаас хамаагүй өндөр байдаг - ферментүүд нь урвалыг сая, тэрбум удаа, уургийн бус катализаторууд - зуу, мянга дахин хурдасгадаг.

4. Ферментүүд хэрхэн ажилладаг

Ферментийн оролцоотойгоор хувирдаг бодисыг субстрат гэж нэрлэдэг. Субстрат нь ферментэд наалддаг бөгөөд энэ нь түүний молекул дахь зарим химийн холбоог тасалж, бусад нь үүсэхийг хурдасгадаг; үүссэн бүтээгдэхүүн нь ферментээс салдаг.

Урвалын явцад ферментүүд элэгдэлд ордоггүй. Тэд урвал дууссаны дараа суллагдаж, дараагийн урвалыг эхлүүлэхэд нэн даруй бэлэн болно. Онолын хувьд энэ нь хамгийн багадаа бүх субстратыг ашиглах хүртэл тодорхойгүй хугацаагаар үргэлжилж болно. Практикт тэдгээрийн мэдрэмтгий чанар, органик найрлагаас шалтгаалан ферментийн ашиглалтын хугацаа хязгаарлагдмал байдаг.

Биохимийн уран зохиолд хэрэглэгддэг дүрслэлийн хэллэгийн дагуу фермент нь "түгжээний түлхүүр" шиг субстрат руу ойртдог. Ферментийн үйл ажиллагааны онцлог нь субстратын геометрийн бүтэц, ферментийн идэвхтэй төвийн нарийн уялдаа холбоогоор тодорхойлогддог тул энэ дүрмийг 1894 онд Э.Фишер томъёолжээ. Фермент нь субстраттай нийлж богино хугацааны фермент-субстратын цогцолбор (завсрын цогцолбор үүсэх) үүсгэдэг. Гэсэн хэдий ч энэ загвар нь ферментийн өндөр өвөрмөц байдлыг тайлбарлаж байгаа боловч практикт ажиглагдаж буй шилжилтийн төлөвийн тогтворжилтын үзэгдлийг тайлбарлаж чадахгүй байна. Манай зууны 50-аад оны үед энэхүү статик санааг Д.Кошландын субстрат ба ферментийн өдөөгдсөн захидал харилцааны тухай таамаглалаар сольсон. Үүний мөн чанар нь субстратын бүтэц ба ферментийн идэвхтэй төвийн хоорондын орон зайн харилцан хамаарал нь бие биетэйгээ харилцан үйлчлэх үед үүсдэг бөгөөд үүнийг "бээлий-гар" томъёогоор илэрхийлж болно. Ферментүүд нь ерөнхийдөө хатуу биш, уян хатан молекулууд юм. Ферментийн идэвхтэй хэсэг нь субстратыг холбосны дараа конформацийг өөрчилж болно. Идэвхтэй хэсгийн амин хүчлийн хажуугийн бүлгүүд нь ферментийг катализаторын функцийг гүйцэтгэх боломжийг олгодог байрлалыг эзэлдэг. Зарим тохиолдолд субстратын молекул нь идэвхтэй байрлалд холбогдсоны дараа хэлбэрээ өөрчилдөг. Түлхүүр түгжих загвараас ялгаатай нь индукцлагдсан загвар нь зөвхөн ферментийн өвөрмөц байдлыг тайлбарлахаас гадна шилжилтийн төлөвийг тогтворжуулахыг тайлбарладаг.

Гэвч шинжлэх ухааны хөгжил нэмэгдэхийн хэрээр Кошландын таамаглал аажмаар топохимийн захидал харилцааны таамаглалаар солигдож байна. Субстрат ба ферментийн харилцан уялдаатай тааруулах таамаглалын үндсэн заалтуудыг хадгалахын зэрэгцээ ферментийн үйл ажиллагааны онцлогийг юуны түрүүнд субстратын үед өөрчлөгддөггүй хэсгийг хүлээн зөвшөөрсөнтэй холбон тайлбарладаг болохыг харуулж байна. катализ. Субстратын энэ хэсэг ба ферментийн субстратын төвийн хооронд олон тооны цэгийн гидрофобик харилцан үйлчлэл ба устөрөгчийн холбоо үүсдэг.

5. Ферментийн ангилал

Одоо 2 мянга орчим ферментийг мэддэг боловч энэ жагсаалт бүрэн биш байна. Катализаторын урвалын төрлөөс хамааран бүх ферментийг 6 ангилалд хуваадаг.

Ш Оксидоредуктазын исэлдэлтийн урвалыг катализатор болгодог ферментүүд;

Ш Янз бүрийн бүлгийг (метил, амин, фосфогийн бүлгүүд болон бусад) шилжүүлдэг ферментүүд - трансфераза.

Ш Химийн холбоог гидролиз болгодог фермент-гидролаз

Ш Субстратаас янз бүрийн бүлгүүдийн (NH3, CO2, H2O болон бусад) гидролитик бус задралын ферментүүд - лиаза.

Ш АТФ зэрэг энергийн доноруудын оролцоотойгоор биологийн молекул дахь бондын нийлэгжилтийг хурдасгадаг ферментүүд нь ligases юм.

Ш Изомеруудыг өөр хоорондоо хувиргах ферментийг изомераза гэнэ.

Оксидоредуктазууд- эдгээр нь бие махбод дахь исэлдэлтийн процессыг хурдасгадаг ферментүүд юм. Тэд устөрөгч ба электрон дамжуулалтыг гүйцэтгэдэг бөгөөд дегидрогеназа, оксидаз, пероксидаз гэж нийтлэг нэрээр нь мэддэг. Эдгээр ферментүүд нь тусгай коэнзим, протезийн бүлгүүдтэй байдгаараа ялгаатай. Тэдгээр нь устөрөгч эсвэл электроныг хүлээн авдаг доноруудын функциональ бүлгүүдэд хуваагддаг бөгөөд тэдгээрийг шилжүүлдэг хүлээн авагчид (CH-OH бүлэг, CH - NH бүлэг, C-NH бүлэг болон бусад).

Трансферазууд- эдгээр нь атомын бүлгийг дамжуулдаг ферментүүд юм (ямар бүлгийг шилжүүлж байгаагаас хамааран тэдгээрийг зохих ёсоор нэрлэдэг). Трансфераза нь янз бүрийн үлдэгдлүүдийг дамжуулдаг тул завсрын бодисын солилцоонд оролцдог.

Гидролазууд- эдгээр нь янз бүрийн субстратын гидролизийн задралыг хурдасгадаг ферментүүд юм (усны молекулуудын оролцоотойгоор). Үүнээс хамааран тэдгээр нь тиолын эфирийн карбоксилын хүчлүүд (липаза), фосфоэфирийн холбоо гэх мэт эфирийн холбоог тасалдаг эстеразууд орно; гликозидын холбоог тасалдаг гликозидаза, пептидийн бонд дээр ажилладаг пептидийн гидролаза болон бусад.

Лизас- энэ бүлэгт гидролизийн бус аргаар субстратаас янз бүрийн бүлгүүдийг салгаж, давхар бонд үүсгэх эсвэл эсрэгээр бүлгүүдийг давхар холбоонд хавсаргах чадвартай ферментүүд орно. Хагарлын үед H2O эсвэл CO2 эсвэл их хэмжээний үлдэгдэл - жишээлбэл ацетил - КоА үүсдэг. Лиазууд нь бодисын солилцооны үйл явцад маш чухал үүрэг гүйцэтгэдэг.

Изомераза- изомер хэлбэрийг бие биедээ хувиргах ферментүүд, өөрөөр хэлбэл янз бүрийн бүлгүүдийн молекул доторх хувирлыг гүйцэтгэдэг. Эдгээрт оптик ба геометрийн изомеруудын харилцан шилжилтийн урвалыг өдөөдөг ферментүүд төдийгүй альдозыг кетоз болгон хувиргахад хувь нэмэр оруулдаг ферментүүд орно.

Лигазууд.Өмнө нь эдгээр ферментүүд нь лиазуудаас тусгаарлагддаггүй байсан, учир нь сүүлийнх нь ихэвчлэн хоёр чиглэлд урвалд ордог боловч сүүлийн үед синтез, задрал нь ихэнх тохиолдолд янз бүрийн ферментийн нөлөөн дор явагддаг бөгөөд үүний үндсэн дээр лиазуудын тусдаа анги (синтетаза) үүсдэг болохыг тогтоожээ. ) тогтоогдсон. Давхар үйлдэлтэй ферментийг хоёр функциональ гэж нэрлэдэг. Лигазууд нь хоёр молекулыг холбох урвалд оролцдог, өөрөөр хэлбэл ATP эсвэл бусад макроэргүүдийн макроэнергетик холбоог таслах дагалддаг синтетик процесс юм.

"Ферментүүдийг хамгийн том бүлэгт (6 анги) хуваах нь субстратын нэр дээр биш, харин ферментийн катализаторын химийн урвалын шинж чанарт суурилдаг. Цаашилбал, ангиудад ферментийг субстратын бүтцээр удирддаг дэд ангилалд хуваадаг. Ижил бүтэцтэй субстрат дээр үйлчилдэг тухайн ангийн ферментүүдийг дэд ангилалд хуваадаг. Энэ хуваагдал үүгээр дуусахгүй. Дэд анги тус бүрийн ферментүүд нь субстратуудыг бие биенээсээ ялгах химийн бүлгүүдийн бүтцийг бүр илүү нарийн тодорхойлсон дэд ангиудад хуваагддаг. Дэд анги нь ангиллын хамгийн доод түвшин юм. Дэд ангиудад бие даасан ферментүүдийг жагсаасан болно.

6. Ферментийн хамрах хүрээ

Өндөр сонгомол, ферментийг амьд организм өндөр хурдтайгаар олон төрлийн химийн урвал явуулахад ашигладаг; Тэд зөвхөн эсийн бичил орон зайд төдийгүй биеийн гаднах үйл ажиллагаагаа хадгалдаг. Ферментийг талх нарийн боов, шар айраг исгэх, дарс үйлдвэрлэх, цай, арьс, үслэг эдлэл үйлдвэрлэх, бяслаг хийх, хоол хийх (мах боловсруулах) гэх мэт салбарт өргөн ашигладаг. Сүүлийн жилүүдэд ферментийг нарийн химийн үйлдвэрт исэлдүүлэх, ангижруулах, цэвэршүүлэх, декарбоксилжих, усгүйжүүлэх, конденсацлах зэрэг органик химийн урвалыг явуулах, түүнчлэн L цувралын изомеруудыг салгах, тусгаарлахад ашиглаж эхэлсэн. үйлдвэр, хөдөө аж ахуй, анагаах ухаанд хэрэглэгддэг амин хүчлүүд (химийн синтезийн явцад рацемик хольцууд L- ба D-изомерууд үүсдэг). Ферментийн үйл ажиллагааны нарийн механизмыг эзэмшсэнээр бараг 100% -ийн гарцтай лабораторид асар их хэмжээгээр, өндөр хурдтай ашигтай бодисыг олж авах хязгааргүй боломжийг олгох нь дамжиггүй. Одоогийн байдлаар шинжлэх ухааны шинэ салбар - биотехнологийн үндэс болсон үйлдвэрлэлийн энзимологи хөгжиж байна. Аливаа органик болон органик бус полимер зөөгчтэй (матриц) ковалент байдлаар холбогдсон ("холбогдсон") ферментийг хөдөлгөөнгүй гэж нэрлэдэг. Ферментийг хөдөлгөөнгүй болгох арга нь ферментийн үйл ажиллагааны өндөр өвөрмөц байдлыг хангах, тэдгээрийн тогтвортой байдлыг нэмэгдүүлэх, ажиллахад хялбар, дахин ашиглах боломж, урсгал дахь синтетик урвалд ашиглах зэрэг хэд хэдэн гол асуудлыг шийдвэрлэх боломжийг олгодог. Ийм технологийг үйлдвэрлэлд ашиглахыг инженерийн энзимологи гэж нэрлэдэг. Хэд хэдэн жишээ нь аж үйлдвэр, анагаах ухаан, хөдөө аж ахуйн янз бүрийн салбарт инженерийн энзимологийн асар их боломжийг харуулж байна. Ялангуяа соронзон хутгагч саваагаар бэхлэгдсэн хөдөлгөөнгүй β-галактозидазыг сүүнд агуулагдах лактозын сахарын хэмжээг бууруулахад ашигладаг. удамшлын лактоз үл тэвчих өвчтэй хүүхдийн биед задардаггүй бүтээгдэхүүн. Үүнээс гадна ийм аргаар боловсруулсан сүүг хөлдөөж, өтгөрүүлэхгүй, илүү удаан хадгалах боломжтой. Целлюлозоос хүнсний бүтээгдэхүүн гаргаж, түүнийг хөдөлгөөнгүй фермент - целлюлазын тусламжтайгаар глюкоз болгон хувиргаж, хүнсний бүтээгдэхүүн болох цардуул болгон хувиргах төслүүдийг боловсруулсан. Ферментийн технологийг ашиглан зарчмын хувьд хүнсний бүтээгдэхүүн, ялангуяа нүүрс усыг шингэн түлш (тос) -аас гаргаж авч, глицеральдегид болгон задалж, дараа нь ферментийн оролцоотойгоор глюкоз, цардуулыг нийлэгжүүлэх боломжтой. Инженерийн энзимологи ашиглан фотосинтезийн үйл явцыг загварчлахад маш их ирээдүй байгаа нь дамжиггүй. CO2 тогтоох байгалийн үйл явц; Хөдөлгөөнгүй болгохоос гадна бүх хүн төрөлхтний хувьд амин чухал үйл явц нь шинэ анхны хандлагыг боловсруулж, хэд хэдэн тодорхой хөдөлгөөнгүй коэнзимүүдийг ашиглах шаардлагатай болно. Ферментийг хөдөлгөөнгүй болгох, үйлдвэрлэлд ашиглах жишээ болгон бид амин хүчлийн аланиныг олж авах, коэнзимийг (ялангуяа NAD) нөхөн сэргээх тасралтгүй үйл явцын диаграммыг загвар системд үзүүлэв (Зураг 2). Энэ системд анхны субстрат (сүүн хүчил) нь декстран болон NAD-аас хамааралтай хоёр дегидрогеназууд дээр хөдөлгөөнгүй NAD+ агуулсан реакторын камерт шахагдана: лактат ба аланин дегидрогеназууд; реакторын эсрэг талын төгсгөлөөс урвалын бүтээгдэхүүн - аланиныг өгөгдсөн хурдаар зайлуулдаг.

Цагаан будаа. 2. Амин хүчлийг олж авах тасралтгүй үйл явцын схем

Ийм реакторууд нь эмийн үйлдвэрт, жишээлбэл, ревматоидын эсрэг преднизолоныг гидрокортизоноос нийлэгжүүлэхэд ашигладаг. Нэмж дурдахад тэдгээр нь зайлшгүй шаардлагатай хүчин зүйлсийг нийлэгжүүлэх, үйлдвэрлэхэд ашиглах загвар болж чаддаг, учир нь хөдөлгөөнгүй фермент ба коэнзимийн тусламжтайгаар хосолсон химийн урвалыг (үнэ шаардлагатай метаболитуудын биосинтезийг оролцуулан) тусгайлан хийх боломжтой байдаг. удамшлын бодисын солилцооны гажиг дахь бодисын дутагдал. Ийнхүү шинэ арга зүйн аргын тусламжтайгаар шинжлэх ухаан "синтетик биохими"-ийн салбарт анхны алхмаа хийж байна. Судалгааны чухал чиглэл бол эсийг хөдөлгөөнгүй болгох, генийн инженерчлэлийн аргаар (генийн инженерчлэл) бичил биетний үйлдвэрлэлийн омог болох витамин, чухал амин хүчлийг бий болгох явдал юм. Биотехнологийн анагаах ухааны хэрэглээний жишээ бол биологийн шингэн эсвэл эдийн ханд дахь бамбай булчирхайг өдөөдөг даавар тодорхойлохын тулд бамбай булчирхайн эсийг хөдөлгөөнгүй болгох явдал юм. Дараагийнх нь илчлэггүй чихэр үйлдвэрлэх биотехнологийн аргыг бий болгох явдал юм. илчлэг ихтэй байхгүйгээр чихэрлэг мэдрэмжийг төрүүлдэг хүнсний элсэн чихэр орлуулагч. Эдгээр ирээдүйтэй бодисуудын нэг бол аспартам бөгөөд аспартилфенилаланины дипептидийн метил эфир юм (өмнөх хэсгийг үзнэ үү). Аспартам нь элсэн чихэрээс бараг 300 дахин чихэрлэг бөгөөд хор хөнөөлгүй бөгөөд бие махбодид байгалийн чөлөөт амин хүчлүүд болох аспарагины хүчил (аспартат) ба фенилаланин болгон задалдаг. Аспартамыг анагаах ухаан, хүнсний үйлдвэрлэлд өргөнөөр ашиглах нь дамжиггүй (жишээлбэл, АНУ-д үүнийг хүүхдийн хоолонд хэрэглэдэг бөгөөд Diet Coca-Cola-д чихрийн оронд нэмдэг). Генийн инженерчлэлийн аргыг ашиглан аспартамыг үйлдвэрлэхийн тулд зөвхөн чөлөөт аспарагины хүчил ба фенилаланин (өмнөх бодис) төдийгүй энэ дипептидийн биосинтезийг идэвхжүүлдэг бактерийн ферментийг авах шаардлагатай. Ирээдүйд инженерийн энзимологийн ач холбогдол, цаашлаад биотехнологийн ач холбогдол улам бүр нэмэгдэнэ. Мэргэжилтнүүдийн үзэж байгаагаар дэлхийн хэмжээнд нэг жилийн хугацаанд хими, эм зүй, хүнсний үйлдвэр, анагаах ухаан, хөдөө аж ахуйн бүх биотехнологийн процессын бүтээгдэхүүн 2000 он гэхэд хэдэн арван тэрбум долларт хүрнэ.Манай улсын хувьд 2000 он, генийн инженерчлэлийн аргыг ашиглан L-треонин ба витамин В2 үйлдвэрлэх. 1998 он гэхэд хэд хэдэн фермент, антибиотик, b1-, b-, g-интерферонууд үйлдвэрлэгдэх төлөвтэй байна; Инсулин болон өсөлтийн дааврын бэлдмэлүүд эмнэлзүйн туршилтанд хамрагдаж байна. Гибридома технологийг биологийн шингэн дэх олон химийн бүрэлдэхүүн хэсгүүдийг тодорхойлох ферментийн дархлааны аргаар тодорхойлох урвалжуудыг үйлдвэрлэхэд ашиглаж байна.

7. Ферментийг тусгаарлах аргууд

Уургийг тусгаарлах үйл явц нь эд эсийн уургийг уусмал руу шилжүүлэхээс эхэлдэг. Үүнийг хийхийн тулд ферментийг гаргаж авсан эдийг (материал) буферийн уусмалын дэргэд нэгэн төрлийн болгогчоор сайтар бутлана. Эсийг илүү сайн устгахын тулд материалыг зуурмаг дээр нунтагласан бол кварцын элсийг материалд нэмнэ. Үүний үр дүнд зутан гаргаж авдаг - нэгэн төрлийн бодис. Хэрэв эсийн органеллуудын урьдчилсан хуваагдлыг хийгээгүй бол гомогенат нь эсийн хэсгүүд, цөм, хлоропласт болон бусад эсийн органелл, уусдаг пигмент, уураг агуулдаг.

Амьд организм, түүний дотор ургамлын эд эсээс ферментийг тусгаарлахдаа уургийн денатураци үүсгэдэггүй нөхцлийг ажиглах шаардлагатай. Бүх ажлыг бага температурт (40 С) ба өгөгдсөн ферментийн хувьд оновчтой байх буфер уусмалын рН-ийн утгаар гүйцэтгэдэг.

Эд эсээс ферментийг ууссан төлөвт шилжүүлсний дараа гомогенатыг центрифуг хийж, материалын уусдаггүй хэсгийг салгаж, дараа нь дараах ферментүүдийг центрифугийн хандны салангид хэсгүүдэд тусгаарлана.

Бүх ферментүүд нь уураг байдаг тул цэвэршүүлсэн ферментийн бэлдмэлийг авахын тулд уурагтай ажиллахтай адил тусгаарлах аргыг ашигладаг.

Сонгох аргууд:

· органик уусгагчтай уургийн тунадас;

· давслах;

· электрофорезийн арга;

· ион солилцооны хроматографийн арга;

· центрифугийн арга;

· гель шүүх арга;

· ойрын хроматографийн арга, эсвэл ойрын хроматографийн арга;

· сонгомол денатураци.

8. Ферментийн урвалд нөлөөлдөг хүчин зүйлүүд

Ферментийн идэвхжил, улмаар ферментийн катализын урвалын хурд нь янз бүрийн хүчин зүйлээс хамаардаг.

Ш Субстратын концентраци ба хүртээмж. Тогтмол хэмжээний ферменттэй үед субстратын концентраци нэмэгдэх тусам хурд нь нэмэгддэг. Энэ урвал нь массын үйл ажиллагааны хуульд захирагддаг бөгөөд Майклис-Ментоны онолын үүднээс авч үздэг.

Ш Ферментийн концентраци. Ферментийн концентраци үргэлж харьцангуй бага байдаг. Аливаа ферментийн үйл явцын хурд нь ферментийн концентрацаас ихээхэн хамаардаг. Ихэнх хүнсний хэрэглээний хувьд урвалын хурд нь ферментийн концентрацтай пропорциональ байдаг. Үл хамаарах зүйл бол урвалыг субстратын маш бага түвшинд хүргэх явдал юм.

Ш Урвалын температур. Тодорхой температур хүртэл (дунджаар 50 ° C хүртэл) катализаторын идэвхжил нэмэгдэж, 10 ° C тутамд субстратын хувиргах хурд ойролцоогоор 2 дахин нэмэгддэг. Ерөнхийдөө амьтны гаралтай ферментийн хувьд 40-50 хэм, ургамлын ферментийн хувьд 50-60 хэм байна. Хамгийн оновчтой температур нь 37 хэм бөгөөд энэ үед амьд организмын үйл явц хурдан явагдаж, их хэмжээний эрчим хүч хэмнэдэг. Гэсэн хэдий ч илүү өндөр температурын оновчтой ферментүүд байдаг, жишээлбэл, папаин нь 8 ° C-д хамгийн оновчтой байдаг. Үүний зэрэгцээ каталазын үйл ажиллагааны оновчтой температур 0-ээс -10 ° C байна.

Sh урвалын рН. Фермент бүр нь тодорхой рН-ийн хязгаараар тодорхойлогддог бөгөөд энэ үед фермент хамгийн их үйл ажиллагаа явуулдаг. Гэсэн хэдий ч тэдний үйл ажиллагааны хамгийн сайн нөхцөл бол саармагтай ойролцоо рН-ийн утга юм. Зөвхөн зарим ферментүүд нь хурц хүчиллэг эсвэл хүчтэй шүлтлэг орчинд сайн ажилладаг. Ферментийн үйл ажиллагаанд рН-ийн нөлөөлөл нь ферментийн идэвхтэй төв дэх янз бүрийн уургийн бүлгүүдийн цэнэгийн өөрчлөлт гарч, полипептидийн гинжин хэлхээний хэлбэрт мэдэгдэхүйц өөрчлөлт гарахад суурилдаг.

Ш Процессын үргэлжлэх хугацаа. Нэгдүгээр эрэмбийн ферментийн катализаторын урвалын хувьд субстратын хүртээмж багасах тусам урвалын хурд цаг хугацааны явцад буурдаг. Ийм ферментийн катализаторын урвалыг дуусгахад маш их цаг хугацаа шаардагдана.

Ш Дарангуйлагч буюу идэвхжүүлэгч байгаа эсэх. Исгэлтийн урвалд хортой нөлөө үзүүлдэг химийн бодисыг "дарангуйлагч" гэж нэрлэдэг. Ийм бодисууд нь метал (зэс, төмөр, кальци) эсвэл субстратын нэгдлүүд байж болно. Зарим бодисууд ферментийг идэвхжүүлж, тогтворжуулж чаддаг. Урвалын орчинд тодорхой ионууд байгаа нь идэвхтэй субстратын ферментийн цогцолбор үүсэхийг идэвхжүүлж болох бөгөөд энэ тохиолдолд ферментийн урвалын хурд нэмэгдэх болно. Ийм бодисыг идэвхжүүлэгч гэж нэрлэдэг.

Дүгнэлт

Энэхүү хураангуй хэсэгт бид биологийн идэвхт бодисуудын нэг болох ферментийг судалсан. Ферментүүд нь амьд организм болон тэдгээрийн гаднах химийн урвалыг хурдасгадаг уургийн шинж чанартай биологийн катализатор юм. Ферментүүд нь ердийн органик катализатороос ялгагдах өвөрмөц шинж чанартай байдаг. Энэ нь юуны түрүүнд ер бусын өндөр катализаторын идэвхжил юм. Ферментийн өөр нэг чухал шинж чанар бол тэдгээрийн үйл ажиллагааны сонгомол чанар юм.

Ферментийн практик хэрэглээний явцад анхаарах ёстой чухал шинж чанар бол тогтвортой байдал юм. тэдний катализаторын үйл ажиллагааг хадгалах чадвар.

Ферментийн өндөр өвөрмөц байдлын ачаар бие махбодид эмх замбараагүй байдал тогтдоггүй: фермент бүр нь хүрээлэн буй орчинд тохиолддог олон арван, олон зуун бусад урвалын явцад нөлөөлөхгүйгээр хатуу чанд үүрэг гүйцэтгэдэг. Организмын амьдралд ферментийн үүрэг маш их байдаг.

Ферментийн ирээдүй маш сэтгэл хөдөлгөм. Шинэ ферментийг олж илрүүлэх, үйлдвэрлэх технологи хурдацтай хөгжиж байна. Өмнө нь ферментийн хэрэглээ, үйлдвэрлэл нь туршилт, алдааны үндсэн дээр хөгжсөн. Ферментийн химийн найрлага, үйл ажиллагаанд нөлөөлдөг нарийн ширийн зүйлийг сайн мэддэггүй байсан тул эмэнд хамгийн түгээмэл ферментүүдийн хольцыг ашигласан. Шинэ судалгааны ачаар зах зээлд нийлүүлэгдэх бүтээгдэхүүн үйлдвэрлэхэд илүү өвөрмөц ферментийг ашиглах боломжтой болсон.

Өнөөдөр хөгжиж буй технологиуд нь амьдралыг бий болгох шинэ гайхамшгуудыг өдөр бүр илчилж байгаа бөгөөд "биомиметик" шинжлэх ухаан нь амьд биетүүдийн гайхалтай тогтолцооны жишээг сонгон, тэдний дүр төрхийг хүмүүсийн сайн сайхны төлөө бүтээдэг. Эрдэмтэд ферментийн химийн аналогийг олж, үйлдвэрлэлийн шинэ процессыг бий болгоход ашиглахыг хичээх болно.

Уран зохиол

1. “Биофизикийн хими” / А.Г. Пасынский [Текст] -375 х.

2. Нечаев А.П., Кочеткова А.А., Зайцев А.Н. / Хүнсний нэмэлтүүд [Текст] // М., 2001. - 232 х.

3. “Биохимийн үндэс” / Г.А. Смирнова. [Текст] -278 х.

4. "Амьдралын ферментүүд-моторууд" / V.I. Розенгарт. [Текст] -378 х.

5. “Залуу биологчийн нэвтэрхий толь бичиг” / М.С. Гиляров. [Текст] -488 х.

Allbest.ru дээр нийтлэгдсэн

...

Үүнтэй төстэй баримт бичиг

Амьд организмын үйл ажиллагаанд шаардлагатай урвалыг хурдасгадаг уургийн байгалийн органик катализатор, ферментийн шинж чанар. Ферментийн үйл ажиллагаа, үйлдвэрлэл, ашиглалтын нөхцөл. Ферментийн үйлдвэрлэлийг зөрчсөнтэй холбоотой өвчин.

танилцуулга, 2013 оны 10-р сарын 19-нд нэмэгдсэн


Ферментийн ангилал, тэдгээрийн үүрэг. Ферментийн нэршил, бүтэц, үйл ажиллагааны механизм. Нэг субстрат ферментийн урвалын кинетикийн тодорхойлолт. Түлхүүр түгжигдсэн захидал харилцааны загварууд. Өөрчлөлт, фермент кофакторууд.

танилцуулга, 10/17/2012 нэмэгдсэн


Уургийн химийн найрлага, шинж чанар, бүтэц. Ферментийн үйл ажиллагааны механизм, тэдгээрийг идэвхжүүлэх, дарангуйлах төрлүүд. Фермент ба витаминуудын орчин үеийн ангилал, нэршил. Биологийн исэлдэлтийн механизм, амьсгалын замын ферментийн гол хэлхээ.

Cheat хуудас, 2013 оны 06-р сарын 20-нд нэмэгдсэн


Адренергик ба пептидергик системийн харилцан үйлчлэлийн механизм дахь ферментийн биологийн үүргийг судлах. Флюрометрийн аргаар ферментийн идэвхийг тодорхойлох. Эр хархны гипофиз булчирхай, гипоталамус, тархины хагас бөмбөлгүүд, дөрвөлжин бүсийг судлах.

нийтлэл, 09/01/2013 нэмэгдсэн


Ферментийг биологийн катализаторын бүх амьд эсэд байдаг өвөрмөц уураг гэж тодорхойлох. Ферментийн бүтцийн молекулын орон зай, оксидоредуктаза, трансфераза, гидролаза, лиаза, изомераза, лигазын биосинтезийн үйл явц.

туршилт, 2011 оны 01-р сарын 27-нд нэмэгдсэн


Ферментийн тухай ойлголт нь нэг буюу хэд хэдэн полипептидийн гинжээс бүрддэг бөмбөрцөг хэлбэртэй уураг юм. Энгийн ба нарийн төвөгтэй ферментийн бүтцийн онцлог. Энгийн ба нарийн төвөгтэй ферментийн бүтэц дэх субстрат, аллостерик ба катализаторын төвүүд.

танилцуулга, 02/07/2017 нэмэгдсэн


Ферментүүд (ферментүүд) нь каталитик уураг юм. Ферментийн шинж чанар, үйл ажиллагаа, бүтцийн зарчим. Хамгийн их үйл ажиллагааны нөхцөл, кофактор, кофермент. Бие дэх ферментийн тархалт. Маркер, шүүрэл ба изоферментийн оношлогооны үнэ цэнэ.

танилцуулга, 2015/11/28 нэмэгдсэн


Биологийн ач холбогдол, ангилал, биологийн мембраны ферментийн катализаторын үйл ажиллагааг судлах, зохицуулах, тэдгээрийн уусдаг ферментүүдээс ялгаатай байдал. Уураг нөхөн сэргээх арга. Липидийн үүрэг, тэдгээрийн мембраны ферментэд үзүүлэх нөлөөг судлах арга.

курсын ажил, 2009-04-13-нд нэмэгдсэн


Биосинтезийн шинж чанар нь фермент ба эсийн доторх бүтцийн тусламжтайгаар эсэд тохиолддог органик бодис үүсэх процесс юм. Уургийн биосинтезийн оролцогчид. ДНХ-ийг загвар болгон ашиглан РНХ-ийн нийлэгжилт. Рибосомын үүрэг, ач холбогдол.

танилцуулга, 2013/12/21 нэмэгдсэн


Ферментүүд буюу ферментүүд нь амьд систем дэх химийн урвалыг хурдасгадаг уургийн молекулууд эсвэл тэдгээрийн цогцолборууд юм; Коэнзим ба субстрат: судалгааны түүх, ангилал, нэршил, үүрэг. Ферментийн бүтэц, үйл ажиллагааны механизм, тэдгээрийн биоанагаах ухааны ач холбогдол.

Аливаа амьд организмын эсэд сая сая химийн урвал явагддаг. Тэд тус бүр нь маш чухал ач холбогдолтой тул биологийн процессын хурдыг өндөр түвшинд байлгах нь чухал юм. Бараг бүх урвалыг өөрийн ферментээр хурдасгадаг. Фермент гэж юу вэ? Тэдний эсэд ямар үүрэг гүйцэтгэдэг вэ?

Ферментүүд. Тодорхойлолт

"Фермент" гэсэн нэр томъёо нь латин fermentum - leaven гэсэн үгнээс гаралтай. Тэдгээрийг Грекийн en zyme - "мөөгөнцөр дэх" фермент гэж нэрлэж болно.

Ферментүүд нь биологийн идэвхт бодис тул эсэд тохиолддог аливаа урвал тэдний оролцоогүйгээр явагдахгүй. Эдгээр бодисууд нь катализаторын үүрэг гүйцэтгэдэг. Үүний дагуу аливаа фермент нь хоёр үндсэн шинж чанартай байдаг.

1) Фермент нь биохимийн урвалыг хурдасгадаг боловч хэрэглэдэггүй.

2) Тэнцвэрийн тогтмолын утга өөрчлөгддөггүй, харин зөвхөн энэ утгын хүрэхийг хурдасгадаг.

Ферментүүд биохимийн урвалыг мянга, зарим тохиолдолд сая дахин хурдасгадаг. Энэ нь ферментийн аппарат байхгүй тохиолдолд эсийн доторх бүх үйл явц бараг зогсох бөгөөд эс өөрөө үхнэ гэсэн үг юм. Тиймээс биологийн идэвхт бодис болох ферментийн үүрэг их байдаг.

Төрөл бүрийн ферментүүд нь эсийн бодисын солилцоог олон талт зохицуулах боломжийг олгодог. Янз бүрийн ангиллын олон ферментүүд аливаа урвалын каскад оролцдог. Биологийн катализаторууд нь молекулын өвөрмөц тогтоцоос шалтгаалан өндөр сонгомол байдаг. Ихэнх тохиолдолд ферментүүд нь уургийн шинж чанартай байдаг тул гуравдагч эсвэл дөрөвдөгч бүтэцтэй байдаг. Үүнийг молекулын өвөрмөц шинж чанараар дахин тайлбарлав.

Эс дэх ферментийн үйл ажиллагаа

Ферментийн гол үүрэг бол харгалзах урвалыг хурдасгах явдал юм. Устөрөгчийн хэт исэл задрахаас эхлээд гликолиз хүртэлх аливаа үйл явц нь биологийн катализатор байхыг шаарддаг.

Ферментийн зөв үйл ажиллагаа нь тодорхой субстратын өндөр өвөрмөц чанараар хангадаг. Энэ нь катализатор нь зөвхөн тодорхой урвалыг хурдасгах чадвартай бөгөөд бусад, бүр ижил төстэй урвалыг хурдасгах чадвартай гэсэн үг юм. Өвөрмөц байдлын түвшингээс хамааран ферментийн дараах бүлгүүдийг ялгадаг.

1) Зөвхөн нэг урвалын катализаторын үед үнэмлэхүй өвөрмөц шинж чанартай ферментүүд. Жишээлбэл, коллагеназа нь коллагеныг задалдаг, мальтаз нь мальтозыг задалдаг.

2) Харьцангуй өвөрмөц шинж чанартай ферментүүд. Үүнд тодорхой ангиллын урвалыг хурдасгах чадвартай бодисууд, жишээлбэл, гидролизийн хуваагдал орно.

Биокатализаторын ажил нь түүний идэвхтэй төв нь субстратад наалдсан үеэс эхэлдэг. Энэ тохиолдолд тэд цоож, түлхүүр гэх мэт нэмэлт харилцан үйлчлэлийн талаар ярьдаг. Энд бид идэвхтэй төвийн хэлбэр нь субстраттай бүрэн давхцаж байгааг илэрхийлж байгаа бөгөөд энэ нь урвалыг хурдасгах боломжтой болгодог.

Дараагийн шат бол хариу үйлдэл өөрөө юм. Ферментийн цогцолборын үйл ажиллагааны улмаас түүний хурд нэмэгддэг. Эцсийн эцэст бид урвалын бүтээгдэхүүнтэй холбоотой ферментийг олж авдаг.

Эцсийн шат бол урвалын бүтээгдэхүүнийг ферментээс салгах явдал бөгөөд үүний дараа идэвхтэй төв нь дараагийн ажилд дахин чөлөөтэй болно.

Схемийн хувьд үе шат бүрт ферментийн ажлыг дараах байдлаар бичиж болно.

1) S + E ——> SE

2) SE ——> SP

3) SP ——> S + P, S нь субстрат, E нь фермент, P нь бүтээгдэхүүн юм.

Ферментийн ангилал

Хүний биед асар олон тооны фермент олддог. Тэдний үйл ажиллагаа, үйл ажиллагааны талаархи бүх мэдлэгийг системчилсэн бөгөөд үр дүнд нь нэг ангилал бий болсон бөгөөд үүний ачаар та тодорхой катализатор юунд зориулагдсан болохыг хялбархан тодорхойлох боломжтой болсон. Энд ферментийн үндсэн 6 анги, мөн зарим дэд бүлгүүдийн жишээг үзүүлэв.

1. Оксидоредуктазууд.

Энэ ангийн ферментүүд нь исэлдэлтийн урвалыг хурдасгадаг. Нийт 17 дэд бүлгийг ялгадаг. Оксидоредуктаза нь ихэвчлэн витамин эсвэл гемээр илэрхийлэгддэг уураггүй хэсэгтэй байдаг.

Оксидоредуктазын дунд дараахь дэд бүлгүүд ихэвчлэн олддог.

a) дегидрогеназууд. Дегидрогеназын ферментийн биохими нь устөрөгчийн атомыг зайлуулж, өөр субстрат руу шилжүүлэх явдал юм. Энэ дэд бүлэг нь амьсгалын болон фотосинтезийн урвалд ихэвчлэн илэрдэг. Дегидрогеназууд нь NAD/NADP эсвэл FAD/FMN флавопротейн хэлбэрийн коэнзим агуулсан байх ёстой. Металлын ионууд ихэвчлэн олддог. Жишээлбэл, цитохром редуктаза, пируватдегидрогеназа, изоцитрат дегидрогеназа зэрэг ферментүүд, түүнчлэн элэгний олон ферментүүд (лактат дегидрогеназа, глутамат дегидрогеназа гэх мэт) орно.

б) оксидаз. Хэд хэдэн ферментүүд нь хүчилтөрөгчийг устөрөгч рүү нэмэхэд катализ хийдэг бөгөөд үүний үр дүнд урвалын бүтээгдэхүүн нь ус эсвэл устөрөгчийн хэт исэл (H 2 0, H 2 0 2) байж болно. Ферментийн жишээ: цитохром оксидаза, тирозиназа.

в) Пероксидаза ба каталаз нь H 2 O 2-ийн задралыг хүчилтөрөгч, ус болгон хувиргадаг ферментүүд юм.

г) Хүчилтөрөгч. Эдгээр биокатализаторууд нь субстрат руу хүчилтөрөгчийн нэмэлтийг хурдасгадаг. Допамин гидроксилаза нь ийм ферментийн нэг жишээ юм.

2. Трансферазууд.

Энэ бүлгийн ферментүүдийн үүрэг бол радикалуудыг донор бодисоос хүлээн авагч бодис руу шилжүүлэх явдал юм.

a) Метилтрансфераза. ДНХ метилтрансфераза нь нуклеотидын репликацийн үйл явцыг хянадаг гол ферментүүд бөгөөд нуклейн хүчлүүдийн үйл ажиллагааг зохицуулахад ихээхэн үүрэг гүйцэтгэдэг.

б) Ацилтрансфераза. Энэ дэд бүлгийн ферментүүд нь ацил бүлгийг нэг молекулаас нөгөөд шилжүүлдэг. Ацилтрансферазын жишээ: лецитин холестерол ацилтрансфераза (өөхний хүчлээс холестерин руу функциональ бүлгийг шилжүүлдэг), лизофосфатидилхолин ацилтрансфераза (ацилийн бүлгийг лизофосфатидилхолин руу шилжүүлдэг).

в) Аминотрансфераза нь амин хүчлийг хувиргахад оролцдог ферментүүд юм. Ферментийн жишээ: аланин аминотрансфераза нь амин бүлгийн дамжуулалтаар пируват ба глутаматаас аланин нийлэгжилтийг хурдасгадаг.

г) Фосфотрансфераза. Энэ дэд бүлгийн ферментүүд нь фосфатын бүлгийн нэмэлтийг идэвхжүүлдэг. Фосфотрансферазын өөр нэг нэр, киназ нь илүү түгээмэл байдаг. Жишээлбэл, гексозид (ихэнхдээ глюкоз) болон аспарагины хүчилд фосфорын үлдэгдэл нэмдэг гексокиназа ба аспартат киназа зэрэг ферментүүд орно.

3. Гидролаза - дараа нь ус нэмснээр молекул дахь холбоосыг задлах ферментийн анги. Энэ бүлэгт хамаарах бодисууд нь хоол боловсруулах гол ферментүүд юм.

a) Эстеразууд - эфирийн холбоог тасалдаг. Жишээ нь өөх тосыг задалдаг липазууд юм.

б) Гликозидазууд. Энэ цувралын ферментүүдийн биохими нь полимерүүдийн (полисахарид ба олигосахарид) гликозидын холбоог устгахад оршино. Жишээ нь: амилаза, сахараз, мальтаза.

в) Пептидаза нь уургийг амин хүчлүүд болгон задалдаг фермент юм. Пептидаза нь пепсин, трипсин, химотрипсин, карбоксипептидаза зэрэг ферментүүдийг агуулдаг.

г) Амидаза - амидын холбоог таслана. Жишээ нь: аргиназа, уреаза, глутаминаза гэх мэт. Амидазын олон ферментүүд энд байдаг.

4. Лиазууд нь гидролазатай ижил төстэй үйл ажиллагаатай ферментүүд боловч молекул дахь холбоог задлахад ус шаардагдахгүй. Энэ ангийн ферментүүд нь үргэлж уургийн бус хэсгийг агуулдаг, жишээлбэл, В1 эсвэл В6 витамин хэлбэрээр байдаг.

a) декарбоксилаза. Эдгээр ферментүүд нь С-С бонд дээр ажилладаг. Жишээ нь глутамат декарбоксилаза эсвэл пируват декарбоксилаз орно.

б) Гидратаза ба дегидратаза нь C-O холбоог задлах урвалыг хурдасгадаг ферментүүд юм.

в) Амидин лиаза - C-N холбоог устгана. Жишээ нь: аргинин сукцинатын лиаза.

d) P-O lyase. Ийм ферментүүд нь дүрмээр бол субстратын бодисоос фосфатын бүлгийг салгадаг. Жишээ нь: аденилат циклаза.

Ферментийн биохими нь тэдгээрийн бүтцэд суурилдаг

Фермент бүрийн чадварыг түүний бие даасан, өвөрмөц бүтцээр тодорхойлдог. Аливаа фермент нь юуны түрүүнд уураг бөгөөд түүний бүтэц, нугалах зэрэг нь түүний үйл ажиллагааг тодорхойлоход шийдвэрлэх үүрэг гүйцэтгэдэг.

Биокатализатор бүр нь идэвхтэй төвөөр тодорхойлогддог бөгөөд энэ нь эргээд хэд хэдэн бие даасан функциональ бүсэд хуваагддаг.

1) Катализаторын төв нь фермент нь субстраттай холбогддог уургийн тусгай бүс юм. Уургийн молекулын зохицлоос хамааран катализаторын төв нь янз бүрийн хэлбэртэй байж болох бөгөөд энэ нь цоож нь түлхүүрт таардаг шиг субстраттай таарах ёстой. Энэхүү цогц бүтэц нь гуравдагч эсвэл дөрөвдөгч төлөв байдалд байгаа зүйлийг тайлбарладаг.

2) Шингээх төв - "эзэмшигч" үүрэг гүйцэтгэдэг. Энд юуны түрүүнд ферментийн молекул ба субстратын молекулын хоорондын холбоо үүсдэг. Гэсэн хэдий ч шингээлтийн төвөөс үүссэн холбоо нь маш сул бөгөөд энэ үе шатанд катализаторын урвал буцах боломжтой гэсэн үг юм.

3) Аллостерийн төвүүд нь идэвхтэй төв болон ферментийн бүх гадаргуу дээр хоёуланд нь байрлаж болно. Тэдний үүрэг бол ферментийн үйл ажиллагааг зохицуулах явдал юм. Зохицуулалт нь дарангуйлагч молекулууд болон идэвхжүүлэгч молекулуудын тусламжтайгаар явагддаг.

Идэвхжүүлэгч уургууд нь ферментийн молекултай холбогдон түүний ажлыг хурдасгадаг. Нөгөө талаар дарангуйлагчид катализаторын үйл ажиллагааг дарангуйлдаг бөгөөд энэ нь хоёр янзаар явагддаг: молекул нь ферментийн идэвхтэй хэсгийн бүс дэх аллостерийн цэгтэй холбогддог (өрсөлдөөнт дарангуйлал), эсвэл ферментийн өөр бүсэд наалддаг. уураг (өрсөлдөөнгүй дарангуйлал). илүү үр дүнтэй гэж үздэг. Эцсийн эцэст, энэ нь субстратыг ферменттэй холбох газрыг хаадаг бөгөөд энэ процесс нь дарангуйлагч молекул ба идэвхтэй төвийн хэлбэр бараг бүрэн давхцсан тохиолдолд л боломжтой юм.

Фермент нь ихэвчлэн амин хүчлүүдээс гадна бусад органик болон органик бус бодисуудаас бүрддэг. Үүний дагуу апоэнзим нь уургийн хэсэг, коэнзим нь органик хэсэг, кофактор нь органик бус хэсэг юм. Коэнзимийг нүүрс ус, өөх тос, нуклейн хүчил, витаминаар илэрхийлж болно. Хариуд нь кофактор нь ихэвчлэн туслах металлын ионууд юм. Ферментийн үйл ажиллагаа нь түүний бүтцээр тодорхойлогддог: найрлагад орсон нэмэлт бодисууд нь катализаторын шинж чанарыг өөрчилдөг. Төрөл бүрийн ферментүүд нь цогцолбор үүсэхэд жагсаасан бүх хүчин зүйлсийн хослолын үр дүн юм.

Ферментийн зохицуулалт

Биологийн идэвхт бодис болох ферментүүд нь бие махбодид үргэлж шаардлагатай байдаггүй. Ферментийн биохими нь хэрэв тэд хэт их катализ хийвэл амьд эсийг гэмтээж болно. Бие махбодид ферментийн хортой нөлөөллөөс урьдчилан сэргийлэхийн тулд тэдний ажлыг ямар нэгэн байдлаар зохицуулах шаардлагатай.

Ферментүүд нь уургийн шинж чанартай байдаг тул өндөр температурт амархан устдаг. Денатурацийн процесс нь буцаах боломжтой боловч бодисын үйл ажиллагаанд ихээхэн нөлөөлдөг.

Мөн рН нь зохицуулалтад ихээхэн үүрэг гүйцэтгэдэг. Ферментийн хамгийн өндөр идэвхжил нь ихэвчлэн төвийг сахисан рН (7.0-7.2) үед ажиглагддаг. Зөвхөн хүчиллэг орчинд эсвэл зөвхөн шүлтлэг орчинд ажилладаг ферментүүд бас байдаг. Тиймээс эсийн лизосомд бага рН хадгалагддаг бөгөөд энэ үед гидролизийн ферментийн үйл ажиллагаа хамгийн их байдаг. Хэрэв тэд санамсаргүйгээр хүрээлэн буй орчин нь төвийг сахисан байдалд ойртсон цитоплазм руу орвол тэдний үйл ажиллагаа буурна. "Өөрийгөө идэхээс" хамгаалах энэхүү хамгаалалт нь гидролазын ажлын онцлогт суурилдаг.

Ферментийн найрлага дахь коэнзим ба кофакторын ач холбогдлыг дурдах нь зүйтэй. Витамин эсвэл металлын ионууд байгаа нь зарим ферментийн үйл ажиллагаанд ихээхэн нөлөөлдөг.

Ферментийн нэршил

Бие дэх бүх ферментийг аль нэг ангилалд хамаарах, түүнчлэн урвалд орж буй субстрат зэргээс хамааран ихэвчлэн нэрлэдэг. Заримдаа нэг биш, харин хоёр субстратыг нэрээр нь ашигладаг.

Зарим ферментийн нэрсийн жишээ:

1. Элэгний ферментүүд: лактат дегидрогеназа, глутамат дегидрогеназа.
2. Ферментийн бүрэн системчилсэн нэр: лактат-NAD+-оксидоредуктаза.

Нэршлийн дүрэмд нийцээгүй улиг болсон нэрс ч хадгалагдан үлджээ. Жишээлбэл, хоол боловсруулах ферментүүд: трипсин, химотрипсин, пепсин.

Ферментийн синтезийн үйл явц

Ферментийн функцийг генетикийн түвшинд тодорхойлдог. Молекул нь ерөнхийдөө уураг учраас түүний нийлэгжилт нь транскрипц, орчуулгын процессыг яг давтдаг.

Ферментийн синтез дараах схемийн дагуу явагдана. Нэгдүгээрт, хүссэн ферментийн талаарх мэдээллийг ДНХ-ээс уншиж, мРНХ үүсдэг. Мессенжер РНХ нь ферментийг бүрдүүлдэг бүх амин хүчлийг кодлодог. Ферментийн зохицуулалт нь ДНХ-ийн түвшинд ч тохиолдож болно: хэрэв катализаторын урвалын бүтээгдэхүүн хангалттай байвал генийн транскрипц зогсох ба эсрэгээр, хэрэв бүтээгдэхүүн шаардлагатай бол транскрипцийн процесс идэвхждэг.

МРНХ нь эсийн цитоплазмд орсны дараа дараагийн үе шат эхэлнэ - орчуулга. Эндоплазмын торлог бүрхэвчийн рибосомууд дээр пептидийн бондоор холбогдсон амин хүчлүүдээс бүрдэх анхдагч гинж нийлэгждэг. Гэсэн хэдий ч анхдагч бүтэц дэх уургийн молекул нь ферментийн үйл ажиллагаагаа хараахан гүйцэтгэж чадахгүй байна.

Ферментийн үйл ажиллагаа нь уургийн бүтцээс хамаардаг. Ижил EPS дээр уургийн мушгиралт үүсдэг бөгөөд үүний үр дүнд эхлээд хоёрдогч, дараа нь гуравдагч бүтэц үүсдэг. Зарим ферментийн нийлэгжилт энэ үе шатанд аль хэдийн зогсдог боловч катализаторын үйл ажиллагааг идэвхжүүлэхийн тулд коэнзим ба кофактор нэмэх шаардлагатай байдаг.

Эндоплазмын торлог бүрхэвчийн зарим хэсэгт ферментийн органик бүрэлдэхүүн хэсгүүд нэмэгддэг: моносахарид, нуклейн хүчил, өөх тос, витамин. Зарим ферментүүд коэнзимгүйгээр ажиллах боломжгүй.

Кофактор нь үүсэхэд чухал үүрэг гүйцэтгэдэг. Зарим ферментийн үйл ажиллагаа нь уураг нь домайн байгууллагад хүрэх үед л боломжтой байдаг. Тиймээс хэд хэдэн уургийн бөмбөрцөг хоорондын холбогч холбоос нь металлын ион болох дөрөвдөгч бүтэцтэй байх нь тэдний хувьд маш чухал юм.

Ферментийн олон хэлбэр

Ижил урвалыг хурдасгадаг хэд хэдэн ферменттэй байх шаардлагатай, гэхдээ зарим параметрүүд нь бие биенээсээ ялгаатай байдаг. Жишээлбэл, фермент 20 градусын температурт ажиллах боломжтой боловч 0 градусын температурт энэ нь үүргээ гүйцэтгэх боломжгүй болно. Орчны бага температурт ийм нөхцөлд амьд организм юу хийх ёстой вэ?

Энэ асуудал нь ижил урвалыг хурдасгадаг, гэхдээ өөр өөр нөхцөлд ажилладаг хэд хэдэн ферментийн тусламжтайгаар амархан шийдэгддэг. Хоёр төрлийн ферментийн олон хэлбэр байдаг:

1. Изоферментүүд. Ийм уураг нь өөр өөр генээр кодлогдсон, өөр өөр амин хүчлээс бүрддэг боловч ижил урвалыг катализатор болгодог.
2. Жинхэнэ олон тооны хэлбэрүүд. Эдгээр уургууд нь ижил генээс хуулбарлагддаг боловч пептидийн өөрчлөлт нь рибосом дээр явагддаг. Гаралт нь ижил ферментийн хэд хэдэн хэлбэр юм.

Үүний үр дүнд эхний төрлийн олон хэлбэр нь удамшлын түвшинд үүсдэг бол хоёр дахь төрөл нь орчуулгын дараах түвшинд үүсдэг.

Ферментийн ач холбогдол

Анагаах ухаанд энэ нь шаардлагатай хэмжээгээр аль хэдийн бодис агуулсан шинэ эмийг гаргахад хүргэдэг. Эрдэмтэд бие махбодид дутагдаж буй ферментийн нийлэгжилтийг идэвхжүүлэх аргыг хараахан олоогүй байгаа ч өнөөдөр тэдний дутагдлыг түр хугацаанд нөхөж чадах өргөн хүрээтэй эмүүд байдаг.

Эсийн янз бүрийн ферментүүд нь амьдралыг хадгалахтай холбоотой олон тооны урвалыг хурдасгадаг. Эдгээр энизмүүдийн нэг нь нуклеазын бүлгийн төлөөлөгчид юм: эндонуклеаз ба экзонуклеазууд. Тэдний үүрэг бол эс дэх нуклейн хүчлийн тогтмол түвшинг хадгалах, гэмтсэн ДНХ, РНХ-ийг арилгах явдал юм.

Цусны бүлэгнэлтийн үзэгдлийн талаар бүү мартаарай. Хамгаалалтын үр дүнтэй арга хэмжээ болгон энэ үйл явцыг хэд хэдэн ферментээр хянадаг. Гол нь идэвхгүй уураг фибриногенийг идэвхтэй фибрин болгон хувиргадаг тромбин юм. Түүний утаснууд нь хөлөг онгоцны эвдрэлийн газрыг хааж, улмаар хэт их цус алдахаас сэргийлдэг сүлжээг бий болгодог.

Ферментийг дарс үйлдвэрлэх, шар айраг исгэх, олон айрагны бүтээгдэхүүн үйлдвэрлэхэд ашигладаг. Мөөгөнцрийн тусламжтайгаар глюкозоос архи гаргаж авах боломжтой боловч энэ үйл явцыг амжилттай явуулахын тулд түүнээс ханд авахад хангалттай.

Таны мэдэхгүй байсан сонирхолтой баримтууд

Бие дэх бүх ферментүүд асар их масстай байдаг - 5000-аас 1,000,000 Да хүртэл. Энэ нь молекул дахь уураг байгаатай холбоотой юм. Харьцуулбал: глюкозын молекул жин 180 Да, нүүрстөрөгчийн давхар исэл ердөө 44 Да байна.

Өнөөдрийг хүртэл янз бүрийн организмын эсүүдээс олдсон 2000 гаруй ферментийг илрүүлсэн. Гэсэн хэдий ч эдгээр бодисуудын ихэнх нь бүрэн судлагдаагүй байна.

Ферментийн идэвхийг үр дүнтэй угаалгын нунтаг үйлдвэрлэхэд ашигладаг. Энд ферментүүд бие махбодтой ижил үүрэг гүйцэтгэдэг: тэдгээр нь органик бодисыг задалдаг бөгөөд энэ өмч нь толботой тэмцэхэд тусалдаг. Ийм угаалгын нунтагыг 50 градусаас ихгүй температурт хэрэглэхийг зөвлөж байна, эс тэгвээс денатураци үүсч болно.

Статистикийн мэдээгээр дэлхий даяарх хүмүүсийн 20% нь аль нэг ферментийн дутагдлаас болж зовж шаналж байна.

Ферментийн шинж чанарыг маш удаан хугацаанд мэддэг байсан боловч 1897 онд л хүмүүс элсэн чихэрийг исгэхийн тулд мөөгөнцөр биш, харин түүний эсээс гаргаж авсан хандыг ашиглаж болохыг ойлгосон.